| Автор | Cusack, Rodney M. |
| Автор | Grøndahl, Lisbeth |
| Автор | Abbenante, Giovanni |
| Автор | Fairlie, David P. |
| Автор | Gahan, Lawrence R. |
| Автор | Hanson, Graeme R. |
| Автор | Hambley, Trevor W. |
| Дата выпуска | 2000 |
| dc.description | A comparison is made between the structures and calcium binding properties of four cyclic octapeptides that differ in the number of heterocyclic thiazole and oxazoline ring constraints. The conformations of the naturally occurring cyclic octapeptides ascidiacyclamide 1 and patellamide D 2, which each contain two oxazoline and two thiazole rings, are compared by <sup>1</sup>H NMR spectroscopy with the analogues cyclo(Thr-d-Val(Thz)-Ile)2 3 with just two thiazoles, and cyclo(Thr-d-Val-αAbu-Ile)2 4, with no 5-membered rings. The conformations observed in the solid state for ascidiacyclamide (â saddleâ ) and patellamide D (â twisted figure of eightâ ) were retained in solution, whilst peptide 3 was found to have a â chairâ shape and peptide 4 displayed a range of conformations. The solid state structure of 4 revealed that the peptide takes a relatively planar conformation with a number of transannular hydrogen bonds, which are apparently retained in solution. Complexation studies utilising <sup>1</sup>H NMR and CD spectroscopy yielded 1â ¶1 calciumâ peptide binding constants (log Kâ ) for the four peptides (2.9 (1), 2.8 (2), 4.0 (3) and 5.5 (4)) as well as a 1â ¶2 metalâ peptide binding constant for 3 (log Kâ =â 4.5). The affinity for Ca<sup>2+</sup> thus decreases with increasing number of 5-membered ring constraints in the macrocycle (4â >â 3â >â 2â â â 1). |
| Формат | application.pdf |
| Издатель | Royal Society of Chemistry |
| Название | Conformations of cyclic octapeptides and the influence of heterocyclic ring constraints upon calcium bindingâ Supporting NMR data for compounds 2 and 3 are available as supplementary data from BLDSC (SUPPL. NO. 57684, 4 pp.) or the RSC Library. See Instructions for Authors available via the RSC web page (http://www.rsc.org/authors). |
| Тип | ART |
| Журнал | Journal of the Chemical Society, Perkin Transactions 2 |
| Первая страница | 323 |
| Последняя страница | 331 |
| Аффилиация | Cusack Rodney M.; Department of Chemistry, The University of Queensland |
| Аффилиация | Grøndahl Lisbeth; Department of Chemistry, The University of Queensland |
| Аффилиация | Abbenante Giovanni; 3D Centre, The University of Queensland |
| Аффилиация | Fairlie David P.; 3D Centre, The University of Queensland |
| Аффилиация | Gahan Lawrence R.; Department of Chemistry, The University of Queensland |
| Аффилиация | Hanson Graeme R.; Centre for Magnetic Resonance, The University of Queensland |
| Аффилиация | Hambley Trevor W.; The School of Chemistry, The University of Sydney |
| Выпуск | 2 |
| Библиографическая ссылка | D. J. Patel, Biochemistry, 1973, 12, 667 |
| Библиографическая ссылка | M. Pinkerton, L. K. Steinrauf, P. Dawkins, Biochem. Biophys. Res. Commun., 1969, 35, 512 |
| Библиографическая ссылка | D. Baron, L. G. Pease, E. R. Blout, J. Am. Chem. Soc., 1977, 99, 8299 |
| Библиографическая ссылка | J. P. Degelaen, P. Pham, E. R. Blout, J. Am. Chem. Soc., 1984, 106, 4882 |
| Библиографическая ссылка | I. L. Karle, J. Karle, T. Wieland, W. Burgermeister, H. Faulstich, B. Witkop, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1973, 70, 1836 |
| Библиографическая ссылка | I. L. Karle, Biochemistry, 1974, 13, 2155 |
| Библиографическая ссылка | I. L. Karle, Proc. Nat. Acad. Sci. USA, 1985, 82, 7155 |
| Библиографическая ссылка | H. Miyake, Y. Kojima, Coord. Chem. Rev., 1996, 148, 301 |
| Библиографическая ссылка | E. R. Blout, C. M. Deber, V. Madison, Acc. Chem. Res., 1976, 9, 106 |
| Библиографическая ссылка | Y.-Y. H. Chiu, L. D. Brown, W. N. Lipscomb, J. Am. Chem. Soc., 1977, 99, 4799 |
| Библиографическая ссылка | D. S. Seetharama Jois, K. R. K. Easwaran, M. Bednarek, E. R. Blout, Biopolymers, 1992, 32, 993 |
| Библиографическая ссылка | M. A. Bednarek, B. E. Campbell, K. R. K. Easwaran, E. R. Blout, Biopolymers, 1987, 26, S11 |
| Библиографическая ссылка | T. Ishida, Y. In, M. Doi, M. Inoue, Y. Hamada, T. Shioiri, Biopolymers, 1992, 32, 131 |
| Библиографическая ссылка | Y. In, M. Doi, M. Inoue, T. Ishida, Acta Crystallogr., Sect. A, 1994, 50, 432 |
| Библиографическая ссылка | Y. In, M. Doi, M. Inoue, T. Ishida, Acta Crystallogr., Sect. A, 1994, 50, 2015 |
| Библиографическая ссылка | T. Ishida, M. Tanaka, M. Nabae, M. Inoue, J. Org. Chem., 1988, 53, 107 |
| Библиографическая ссылка | F. J. Schmitz, M. B. Ksebati, J. S. Chang, J. L. Wang, M. B. Hossain, D. D. van der Helm, M. H. Engel, A. Serban, J. A. Silfer, J. Org. Chem., 1989, 54, 3463 |
| Библиографическая ссылка | A. L. van den Brenk, D. P. Fairlie, G. R. Hanson, L. R. Gahan, C. J. Hawkins, A. Jones, Inorg. Chem., 1994, 33, 2280 |
| Библиографическая ссылка | A. L. van den Brenk, K. A. Byriel, D. P. Fairlie, L. R. Gahan, G. R. Hanson, C. J. Hawkins, A. Jones, C. H. L. Kennard, B. Moubaraki, K. S. Murray, Inorg. Chem., 1994, 33, 3549 |
| Библиографическая ссылка | D. J. Freeman, G. Pattenden, A. F. Drake, G. Siligardi, J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2, 1998, 129 |
| Библиографическая ссылка | L. Grøndahl, N. Sokolenko, G. Abbenante, D. P. Fairlie, G. R. Hanson, L. R. Gahan, J. Chem. Soc., Dalton Trans., 1999, 1227 |
| Библиографическая ссылка | B. M. Degnan, C. J. Hawkins, M. F. Lavin, E. J. McCaffrey, D. L. Parry, A. L. van den Brenk, D. J. Watters, J. Med. Chem., 1989, 32, 1349 |
| Библиографическая ссылка | G. Abbenante, D. P. Fairlie, L. R. Gahan, G. R. Hanson, G. K. Pierens, A. L. van den Brenk, J. Am. Chem. Soc., 1996, 118, 10384 |
| Библиографическая ссылка | C. S. Wilcox, M. D. Cowart, Tetrahedron Lett., 1986, 27, 5563 |
| Библиографическая ссылка | J. A. Ibers, W. C. Hamilton, Acta Crystallogr., 1964, 17, 781 |
| Библиографическая ссылка | K. D. Kopple, G. Kartha, K. K. Bhandary, K. Romanowska, J. Am. Chem. Soc., 1985, 107, 4893 |
| Библиографическая ссылка | K. D. Kopple, K. K. Bhandary, G. Kartha, Y.-S. Wang, K. N. Parameswarin, J. Am. Chem. Soc., 1986, 108, 4637 |
| Библиографическая ссылка | K. D. Kopple, Y.-S. Wang, A. Go Cheng, K. K. Bhandary, J. Am. Chem. Soc., 1988, 110, 4168 |
| Библиографическая ссылка | S. Y. Ko, C. Dalvit, Int. J. Protein Res., 1992, 40, 380 |
| Библиографическая ссылка | S. Kimura, Y. Imanishi, Biopolymers, 1983, 22, 2207 |
| Библиографическая ссылка | Y. In, M. Doi, M. Inoue, T. Ishida, Y. Hamada, T. Shioiri, Chem. Pharm. Bull., 1993, 41, 1686 |
| Библиографическая ссылка | T. Ishida, Y. In, F. Shinozaki, M. Doi, D. Yamamoto, Y. Hamada, T. Shioiri, M. Kamigauchi, M. Sugiura, J. Org. Chem., 1995, 60, 3944 |
| Библиографическая ссылка | C. K. Vishwanath, K. R. K. Easwaran, Biochemistry, 1982, 21, 2612 |
| Библиографическая ссылка | Y. Kojima, Y. Ikeda, H. Miyake, I. Iwadou, K. Hirotsu, K. Shibata, T. Yamashita, A. Ohsuka, A. Sugihara, Polym. J., 1991, 23, 1359 |
| Библиографическая ссылка | B. E. Campbell, K. R. K. Easwaran, G. C. Zanotti, M. A. Staples, E. T. Fossel, E. R. Blout, Biopolymers, 1986, 25, S47 |
| Библиографическая ссылка | V. Madison, C. M. Deber, E. R. Blout, J. Am. Chem. Soc., 1977, 99, 4788 |
