Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Mateo, Cesar
Автор Archelas, Alain
Автор Fernandez-Lafuente, Roberto
Автор Manuel Guisan, Jose
Автор Furstoss, Roland
Дата выпуска 2003
dc.description Studies aimed at immobilization of the Aspergillus niger epoxide hydrolase were performed. The use of conventional approaches, i.e. of commercially available supports and classical methodologies, only led to low stabilisation and unsatisfactory enzymatic activity recovery. Therefore, a new strategy based on the use of a â second generationâ type of epoxy-activated supports allowing multi-point covalent immobilization, i.e. Eupergit C, partially modified with ethylene diamine (Eupergit C/EDA), and of an adequate experimental procedure was set up. This allowed us to prepare an immobilized biocatalyst with 70% retention of the initial enzymatic activity and a stabilisation factor of about 30. Interestingly, this biocatalyst also led to a noticeable increase of the E value for the resolution of two test substrates, styrene oxide 1 and p-chlorostyrene oxide 2. This was improved from about 25 to 56 and from 40 to 100, respectively. A typical repeated batch experiment indicated that the thus immobilized enzyme could be re-used for over 12 cycles without any noticeable loss of enzymatic activity or change in enantioselectivity. This therefore opens the way for the use of an â heterogeneous catalysisâ methodology for achieving the preparation of various enantiopure epoxides via biocatalysed hydrolytic kinetic resolution.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Enzymatic transformations. Immobilized A. niger epoxide hydrolase as a novel biocatalytic tool for repeated-batch hydrolytic kinetic resolution of epoxidesPart 54. For part 53 see ref. 21.
Тип research-article
DOI 10.1039/b303307d
Electronic ISSN 1477-0539
Print ISSN 1477-0520
Журнал Organic & Biomolecular Chemistry
Том 1
Первая страница 2739
Последняя страница 2743
Аффилиация Mateo Cesar; Groupe Biocatalyse et Chimie Fine, UMR CNRS 6111, Université de la Méditerranée, Faculté des Sciences de Luminy
Аффилиация Archelas Alain; Groupe Biocatalyse et Chimie Fine, UMR CNRS 6111, Université de la Méditerranée, Faculté des Sciences de Luminy
Аффилиация Fernandez-Lafuente Roberto; Departamento de Biocatalisis, Instituto de Catalisis, CSIC, Campus Universidad Autonoma
Аффилиация Manuel Guisan Jose; Departamento de Biocatalisis, Instituto de Catalisis, CSIC, Campus Universidad Autonoma
Аффилиация Furstoss Roland; Groupe Biocatalyse et Chimie Fine, UMR CNRS 6111, Université de la Méditerranée, Faculté des Sciences de Luminy
Выпуск 15
Библиографическая ссылка Y. Ito, T. Katsuki, Bull. Chem. Soc. Jpn., 1999, 72, 603, 619
Библиографическая ссылка S. E. Schaus, B. D. Brandes, J. F. Larrow, M. Tokunaga, K. B. Hansen, A. E. Gould, M. E. Furrow, E. N. Jacobsen, J. Am. Chem. Soc., 2002, 124, 1307, 1315
Библиографическая ссылка A. Archelas, R. Furstoss, Curr. Opin. Chem. Biol., 2001, 5, 112, 119
Библиографическая ссылка J. Zou, B. M. Hallberg, T. Bergfors, F. Oesch, M. Arand, S. L. Mowbray, T. A. Jones, Structure, 2000, 8, 111, 122
Библиографическая ссылка C. Morisseau, A. Archelas, C. Guitton, D. Faucher, R. Furstoss, J. C. Baratti, Eur. J. Biochem., 1999, 263, 386, 395
Библиографическая ссылка M. Ibrhim, P. Hubert, E. Dellacherie, J. Magdalou, G. Siest, Biotechnol. Lett., 1984, 6, 771, 776
Библиографическая ссылка W. Kroutil, R. V. A. Orru, K. Faber, Biotechnol. Lett., 1998, 20, 373, 377
Библиографическая ссылка S. Karboune, L. Amourache, H. Nellaiah, C. Morisseau, J. Baratti, Biotechnol. Lett., 2001, 23, 1633, 1639
Библиографическая ссылка C. Mateo, G. Fernández-Lorente, O. Abian, R. Fernández-Lafuente, J. M. Guisan, Biomacromolecules, 2000, 1, 739, 745
Библиографическая ссылка C. Mateo, O. Abian, G. Fernández-Lorente, J. Pedroche, R. Fernández-Lafuente, J. M. Guisan, Biotechnol. Prog., 2002, 18, 629, 634
Библиографическая ссылка A. Subramanian, S. J. Kennel, P. I. Oden, K. B. Jacobson, J. Woodward, M. J. Doktycz, Enzyme Microb. Technol., 1999, 24, 26, 34
Библиографическая ссылка M. M. Bradford, Anal. Biochem., 1976, 76, 248, 253
Библиографическая ссылка R. Fernández-Lafuente, O. Hernández-Jústiz, C. Mateo, G. Fernandez-Lorente, M. Terreni, J. Alonso, J. L. Garcia-López, M. A. Moreno, J. M. Guisán, Biomacromolecules., 2001, 2, 95, 104
Библиографическая ссылка C. Mateo, A. Archelas, R. Furstoss, Anal. Biochem., 2003, 314, 135, 141
Библиографическая ссылка K. M. Manoj, A. Archelas, J. Baratti, R. Furstoss, Tetrahedron, 2001, 57, 695, 701
Библиографическая ссылка T. Boller, C. Meier, S. Menzler, Org. Process Res. Dev., 2002, 6, 509, 519
Библиографическая ссылка C. Mateo, O. Abian, R. Fernández-Lafuente, J. M. Guisan, Enzyme Microb. Technol., 2000, 26, 509, 515
Библиографическая ссылка C. S. Chen, Y. Fujimoto, G. Girdaukas, C. J. Sih, J. Am. Chem. Soc., 1982, 104, 7294, 7298
Библиографическая ссылка N. Monford, A. Archelas, R. Furstoss, Tetrahedron: Asymmetry, 2002, 13, 2399, 2401

Скрыть метаданые