Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Brister, Paul C.
Автор Weston, Kenneth D.
Дата выпуска 2006
dc.description In this report, we evaluate experimentally and through the use of simulations and calculations the possibility of using 2-beam fluorescence cross correlation spectroscopy (2BFCCS) for the multicomponent electrophoretic analysis of peptides. The concept described has potential as a high throughput, extraordinarily sensitive means of identifying proteins and accelerating proteome studies. We present Monte Carlo simulation methods and results using them that help in understanding the capabilities and limitations of 2BFCCS for protein identification. We have calculated the expected pH dependent mobility and resultant 2BFCCS fingerprint spectra for a randomly selected subset of the peptides present upon digestion of horse myoglobin by trypsin. We demonstrate experimentally the multicomponent analysis of a mixture containing a fluorescently labeled peptide and a free fluorophore. We also demonstrate experimentally the ability to measure migration rates of dilute, single-fluorophore species over more than 2 orders of magnitude in linear velocity (between 4.2 mm s<sup>â 1</sup> and 640 mm s<sup>â 1</sup>).
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Evaluation of two-beam fluorescence cross correlation spectroscopy for electrophoretic analysis of protein digests
Тип research-article
DOI 10.1039/b511015g
Electronic ISSN 1364-5528
Print ISSN 0003-2654
Журнал Analyst
Том 131
Первая страница 303
Последняя страница 310
Аффилиация Brister Paul C.; Department of Chemistry and Biochemistry, Florida State University
Аффилиация Weston Kenneth D.; Department of Chemistry and Biochemistry, Florida State University
Выпуск 2
Библиографическая ссылка Wilkins, J. Mol. Biol., 1999, 289, 645
Библиографическая ссылка Binz, Anal. Chem., 1999, 71, 4981
Библиографическая ссылка Shen, Electrophoresis, 2002, 23, 3106
Библиографическая ссылка Burbaum, Curr. Opin. Chem. Biol., 2002, 6, 427
Библиографическая ссылка Humphery-Smith, Proteomics, 2004, 4, 2519
Библиографическая ссылка LeCaptain, Anal. Chem., 2002, 74, 1171
Библиографическая ссылка Brinkmeier, Anal. Chem., 1999, 71, 609
Библиографическая ссылка Jung, J. Phys. Chem. B, 2005, 109, 3648
Библиографическая ссылка Fogarty, Anal. Chem., 2003, 75, 6634
Библиографическая ссылка Xiao, Anal. Chem., 2005, 77, 36
Библиографическая ссылка Brister, Anal. Chem., 2005, 77, 7478
Библиографическая ссылка Belder, Electrophoresis, 2001, 22, 3813
Библиографическая ссылка Magde, Biopolymers, 1974, 13, 29
Библиографическая ссылка Magde, Phys. Rev. Lett., 1972, 29, 705
Библиографическая ссылка Widengren, J. Phys. Chem., 1995, 99, 13368
Библиографическая ссылка Brister, Lab Chip, 2005, 5, 785
Библиографическая ссылка LeCaptain, Analyst, 2001, 126, 1279
Библиографическая ссылка Van Orden, Appl. Spectrosc., 2004, 58, 122A
Библиографическая ссылка Box, Ann. Math. Stat., 1958, 29, 610
Библиографическая ссылка P. G.Righetti, Capillary Electrophoresis in Analytical Biotechnology, CRC Press LLC, Boca Raton, FL, 1996
Библиографическая ссылка Rickard, Anal. Biochem., 1991, 197, 197
Библиографическая ссылка Jacobson, Anal. Chem., 1994, 66, 1114

Скрыть метаданые