Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Sandros, Marinella G.
Автор Shete, Vivekanand
Автор Benson, David E.
Дата выпуска 2006
dc.description Reagentless and reversible maltose biosensors are demonstrated using ZnS coated CdSe (CdSe@ZnS) nanoparticle emission intensities. This method is based on electron transfer quenching of unimolecular proteinâ CdSe@ZnS nanoparticle assemblies, which is provided by a protein-attached Ru<sup>II</sup> complex. This Ru<sup>II</sup> complex is presumed to reduce a valence band hole of the CdSe@ZnS excited state by tunneling through the ZnS overcoating. The Ru<sup>II</sup> complex mediated quenching of CdSe@ZnS nanoparticle emission was only decreased 1.2-fold relative to the CdSe nanoparticle systems. While four different Ru<sup>II</sup> complex attachment sites provided different amounts of nanoparticle emission quenching (1.20 to 1.75-fold decrease), all of these attachment sites yielded maltose-dependent intensity changes (1.1 to 1.4-fold increase upon maltose addition). Maltose dissociation constants for these four biosensing systems range from 250 nM to 1.0 µM, which are similar to the maltoseâ maltose binding protein dissociation constant that these sensors are based on. The increased fluorescence intensity was found to only occur in the presence of maltose. Furthermore, the ability of these reagentless proteinâ nanoparticle assemblies to perform maltose biosensing reversibly is demonstrated with the addition of α-glucosidase. Three 50 µM maltose additions after α-glucosidase addition showed increases of 2.2 µM, 600 nM, and 150 nM maltose. This result demonstrates a fluorometric method for examining α-glucosidase activity. Using maltose binding protein to control Ru<sup>II</sup> complex interactions with CdSe@ZnS nanoparticle surfaces provide a novel class of highly fluorescent, photostable biosensors that are selective for maltose.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Selective, reversible, reagentless maltose biosensing with core–shell semiconducting nanoparticles
Тип research-article
DOI 10.1039/b511591d
Electronic ISSN 1364-5528
Print ISSN 0003-2654
Журнал Analyst
Том 131
Первая страница 229
Последняя страница 235
Аффилиация Sandros Marinella G.; Department of Chemistry, Wayne State University
Аффилиация Shete Vivekanand; Department of Chemistry, Wayne State University
Аффилиация Benson David E.; Department of Chemistry, Wayne State University
Выпуск 2
Библиографическая ссылка Ballou, Curr. Med. Chem., 2005, 12, 795
Библиографическая ссылка Gao, Curr. Opin. Biotechnol., 2005, 16, 63
Библиографическая ссылка Medintz, Nat. Mater., 2005, 4, 435
Библиографическая ссылка Michalet, Science, 2005, 307, 538
Библиографическая ссылка Smith, Analyst, 2004, 129, 672
Библиографическая ссылка Dabbousi, J. Phys. Chem. B, 1997, 101, 9463
Библиографическая ссылка Hines, J. Phys. Chem., 1996, 100, 468
Библиографическая ссылка Watson, Biotechniques, 2003, 34, 296
Библиографическая ссылка Dubertret, Science, 2002, 298, 1759
Библиографическая ссылка Kim, Nat. Biotechnol., 2004, 22, 93
Библиографическая ссылка Fan, Trends Biotechnol., 2005, 23, 186
Библиографическая ссылка A. Feltus and S.Daunert, Genetic engineering of signaling molecules, in Optical Biosensors: Present and Future, ed. F. S. Ligler and C. A. Lowe Taitt, Elsevier, Amsterdam, 2002, pp. 307–329
Библиографическая ссылка Fehr, Curr. Opin. Plant Biol., 2004, 7, 345
Библиографическая ссылка Medintz, Nat. Mater., 2003, 2, 630
Библиографическая ссылка Goldman, J. Am. Chem. Soc., 2005, 127, 6744
Библиографическая ссылка A. E. G. Cass , Biosensors: A Practical Approach, IRL Press, Oxford, UK, 1990
Библиографическая ссылка Gilardi, Anal. Chem., 1994, 66, 3840
Библиографическая ссылка Zhou, Biosens. Bioelectron., 1991, 6, 445
Библиографическая ссылка Sandros, J. Am. Chem. Soc., 2005, 127, 12198
Библиографическая ссылка Sandros, Chem. Commun., 2005, 2832
Библиографическая ссылка Quiocho, Mol. Microbiol., 1996, 20, 17
Библиографическая ссылка Quiocho, Structure, 1997, 5, 997
Библиографическая ссылка Mattoussi, J. Am. Chem. Soc., 2000, 122, 12142
Библиографическая ссылка Trammell, Bioconjugate Chem., 2001, 12, 643
Библиографическая ссылка Marcus, Biochim. Biophys. Acta, 1985, 811, 265
Библиографическая ссылка Wang, Science, 2001, 291, 2390
Библиографическая ссылка Juris, Coord. Chem. Rev., 1988, 85
Библиографическая ссылка Medintz, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2004, 101, 9612
Библиографическая ссылка Sharff, Biochemistry, 1992, 31, 10657
Библиографическая ссылка Gray, Annu. Rev. Biochem., 1996, 65, 537
Библиографическая ссылка Shetty, Anal. Chem., 1999, 71, 763
Библиографическая ссылка Martineau, J. Mol. Biol., 1990, 214, 337
Библиографическая ссылка Nelson, Clin. Chim. Acta, 1977, 77, 337
Библиографическая ссылка de Lorimier, Protein Sci., 2002, 11, 2655
Библиографическая ссылка Gerstein, Nucleic Acids Res., 1998, 26, 4280

Скрыть метаданые