Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор McMahon, Colm P.
Автор Rocchitta, Gaia
Автор Serra, Pier A.
Автор Kirwan, Sarah M.
Автор Lowry, John P.
Автор O'Neill, Robert D.
Дата выпуска 2006
dc.description The apparent Michaelis constant, KM, for glutamate oxidase (GluOx) immobilised on Pt electrodes increased systematically with enzyme loading. The effect was due, at least in part, to electrostatic repulsion between neighbouring oxidase molecules and the anionic substrate, glutamate (Glu). This understanding has allowed us to increase the Glu sensitivity of GluOx-based amperometric biosensors in the linear response region (100 ± 11 nA cm<sup>â 2</sup> µM<sup>â 1</sup> at pH 7.4; SD, n = 23) by incorporating a polycation (polyethyleneimine, PEI) to counterbalance the polyanionic protein. Differences in the behaviour of glucose biosensors of a similar configuration highlight a limitation of using glucose oxidase as a model enzyme in biosensor design.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название The efficiency of immobilised glutamate oxidase decreases with surface enzyme loading: an electrostatic effect, and reversal by a polycation significantly enhances biosensor sensitivity
Тип research-article
DOI 10.1039/b511643k
Electronic ISSN 1364-5528
Print ISSN 0003-2654
Журнал Analyst
Том 131
Первая страница 68
Последняя страница 72
Аффилиация McMahon Colm P.; UCD School of Chemistry and Chemical Biology, University College Dublin
Аффилиация Rocchitta Gaia; UCD School of Chemistry and Chemical Biology, University College Dublin; UCD School of Biomolecular and Biomedical Sciences, University College Dublin
Аффилиация Serra Pier A.; UCD School of Chemistry and Chemical Biology, University College Dublin; UCD School of Biomolecular and Biomedical Sciences, University College Dublin
Аффилиация Kirwan Sarah M.; UCD School of Chemistry and Chemical Biology, University College Dublin
Аффилиация Lowry John P.; UCD School of Biomolecular and Biomedical Sciences, University College Dublin
Аффилиация O'Neill Robert D.; UCD School of Chemistry and Chemical Biology, University College Dublin
Выпуск 1
Библиографическая ссылка Nakorn, World J. Microbiol. Biotechnol., 2003, 19, 479
Библиографическая ссылка Kurita, Anal. Sci., 2003, 19, 1581
Библиографическая ссылка Qhobosheane, J. Neurosci. Methods, 2004, 135, 71
Библиографическая ссылка Burmeister, Trends Anal. Chem., 2003, 22, 498
Библиографическая ссылка Matsushita, J. Neurotrauma, 2000, 17, 143
Библиографическая ссылка Hu, Brain Res., 1994, 659, 117
Библиографическая ссылка Kulagina, Anal. Chem., 1999, 71, 5093
Библиографическая ссылка Belsham, Hum. Pharmacol. Clin. Exp., 2001, 16, 139
Библиографическая ссылка Chang, Anal. Chim. Acta, 2003, 481, 199
Библиографическая ссылка Nakajima, Anal. Sci., 2003, 19, 55
Библиографическая ссылка Burmeister, Anal. Chem., 2001, 73, 1037
Библиографическая ссылка Cooper, J. Electroanal. Chem., 1995, 388, 143
Библиографическая ссылка Cosnier, Anal. Chem., 1997, 69, 968
Библиографическая ссылка O'Neill, Biosens. Bioelectron., 2004, 19, 1521
Библиографическая ссылка Ryan, Analyst, 1997, 122, 1419
Библиографическая ссылка Lowry, Anal. Commun., 1998, 35, 87
Библиографическая ссылка J. P.Lowry, M. R.Ryan and R. D.O'Neill, in Monitoring Molecules in Neuroscience, ed. W. T. O'Connor, J. P. Lowry, J. J. O'Connor and R. D. O'Neill, National University of Ireland, Dublin, 2001, pp. 70–71
Библиографическая ссылка McMahon, Anal. Chem., 2005, 77, 1196
Библиографическая ссылка Kusakabe, Agric. Biol. Chem., 1983, 47, 1323
Библиографическая ссылка Albery, J. Electroanal. Chem., 1985, 194, 211
Библиографическая ссылка Bartlett, Biosens. Bioelectron., 1993, 8, 451
Библиографическая ссылка Phanthong, J. Electroanal. Chem., 2003, 558, 1
Библиографическая ссылка Baronas, J. Math. Chem., 2004, 35, 199
Библиографическая ссылка Gooding, Electroanalysis, 1998, 10, 1130
Библиографическая ссылка Baronas, Sensors, 2003, 3, 248
Библиографическая ссылка Corcuera, J. Electroanal. Chem., 2005, 575, 229
Библиографическая ссылка Malitesta, Anal. Chem., 1990, 62, 2735
Библиографическая ссылка Sohn, Electroanalysis, 1991, 3, 763
Библиографическая ссылка Craig, Analyst, 2003, 128, 905
Библиографическая ссылка Myler, Anal. Chim. Acta, 1997, 357, 55
Библиографическая ссылка Leypoldt, Anal. Chem., 1984, 56, 2896
Библиографическая ссылка Gooding, Electroanalysis, 1996, 8, 407
Библиографическая ссылка Lowry, Electroanalysis, 1994, 6, 369
Библиографическая ссылка McMahon, Chem. Commun., 2004, 2128
Библиографическая ссылка McMahon, J. Electroanal. Chem., 2005, 580, 193
Библиографическая ссылка Compagnone, Electroanalysis, 1996, 7, 1151
Библиографическая ссылка Sasso, Anal. Chem., 1990, 62, 1111
Библиографическая ссылка Zhang, Anal. Chim. Acta, 1993, 281, 513
Библиографическая ссылка Segovia, Neurochem. Res., 1997, 22, 1491
Библиографическая ссылка Miele, Brain Res., 1996, 707, 131
Библиографическая ссылка Wilson, Chem. Rev., 2000, 100, 2693
Библиографическая ссылка Belay, J. Pharm. Biomed. Anal., 1999, 19, 93
Библиографическая ссылка Patel, Sens. Actuators, B, 2000, 67, 134
Библиографическая ссылка Cox, Microchim. Acta, 2003, 142, 1
Библиографическая ссылка Jezkova, Electroanalysis, 1997, 9, 978
Библиографическая ссылка Mikeladze, Electroanalysis, 2002, 14, 393
Библиографическая ссылка Oldenziel, Anal. Chem., 2005, 77, 5520
Библиографическая ссылка Hoshi, Anal. Chem., 2001, 73, 5310
Библиографическая ссылка Li, Anal. Chim. Acta, 2000, 418, 225
Библиографическая ссылка Ram, Biosens. Bioelectron., 2001, 16, 849
Библиографическая ссылка Santos, Langmuir, 2001, 17, 5361
Библиографическая ссылка O'Neill, Crit. Rev. Neurobiol., 1998, 12, 69

Скрыть метаданые