Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Kay, Christopher W.M.
Автор Bacher, Adelbert
Автор Fischer, Markus
Автор Richter, Gerald
Автор Schleicher, Erik
Автор Weber, Stefan
Дата выпуска 2006
ISBN 978-0-85404-331-6
dc.description In 1949 an enzyme was discovered that could repair UV-light-induced DNA lesions, by effectively reversing their formation with the aid of blue light. The class of enzymes has subsequently been named photolyases and the process, photoreactivation. All photolyases utilize a non-covalently bound cofactor, flavin adenine dinucleotide (FAD). With the exception of cryptochromes, with which photolyases share a high degree of structural homology in the N-terminal domain, photolyases show no similarity to other blue-light sensing flavoproteins, such as the phototropins or the recently discovered BLUF domains. Although, flavoproteins are ubiquitous, redox-active catalysts for one- and two-electron transfer reactions, it is the properties of the photoexcited states of the different redox states of FAD that are also important in photolyases. Two milestones mark the progress of photolyase research in recent years. The first was the elucidation of the three-dimensional structure of the enzyme in 1995 that revealed remarkable details, such as the FAD-cofactor arrangement in an unusual U-shaped configuration, and in late 2004 a structure was presented that included a bound fragment of repaired DNA. In the 10 years between, research on photolyases continued at a frenetic pace using all available biochemical and biophysical tools. This chapter focuses on recent biophysical studies and shows how different approaches have yielded details on the fundamental aspects of the modus operandi of this unique class of flavoenzymes.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Chapter 8. Blue Light-Initiated DNA Repair by Photolyase
Тип other
DOI 10.1039/9781847555397-00151
Print ISSN 2041-9716
Журнал Flavins Photochemistry and Photobiology: Volume 6
Том 6
Первая страница 151
Последняя страница 182
Аффилиация Kay Christopher W.M.; Fachbereich Physik, Freie Universität Berlin
Аффилиация Bacher Adelbert; Lehrstuhl für Organische Chemie und Biochemie
Аффилиация Fischer Markus; Lehrstuhl für Organische Chemie und Biochemie
Аффилиация Richter Gerald; School of Biological and Chemical Sciences
Аффилиация Schleicher Erik; Fachbereich Physik, Freie Universität Berlin
Аффилиация Weber Stefan; Fachbereich Physik, Freie Universität Berlin
Библиографическая ссылка G.M. Blackburn, R.J.H. Davies, Structure of DNA-derived thymine dimer, Biochem. Biophys. Res. Commun., 1966, 22, 704, 706
Библиографическая ссылка G.M. Blackburn, R.J.H. Davies, Structure of thymine photo-dimer, Chem. Commun., 1965, 215, 216
Библиографическая ссылка C.S. Rupert, Photoreactivation of transforming DNA by an enzyme from bakerâ s yeast, J. Gen. Physiol., 1960, 43, 573, 595
Библиографическая ссылка C.S. Rupert, Photoenzymatic repair of ultraviolet damage in DNA. I. Kinetics of the reaction, J. Gen. Physiol., 1962, 45, 703, 724
Библиографическая ссылка S. Minato, H. Werbin, Anacystis nidulans, Photochem. Photobiol., 1972, 15, 97, 100
Библиографическая ссылка G.B. Sancar, DNA photolyases: physical properties, action mechanism, and roles in dark repair, Mutat. Res., 1990, 236, 147, 160
Библиографическая ссылка P.F. Heelis, S.-T. Kim, T. Okamura, A. Sancar, The photo repair of pyrimidine dimers by DNA photolyase and model systems, J. Photochem. Photobiol. B Biol., 1993, 17, 219, 228
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, A. Sancar, Photochemistry, photophysics, and mechanism of pyrimidine dimer repair by DNA photolyase, Photochem. Photobiol., 1993, 57, 895, 904
Библиографическая ссылка A. Sancar, Structure and function of DNA photolyase, Biochemistry, 1994, 33, 2, 9
Библиографическая ссылка P.F. Heelis, R.F. Hartman, S.D. Rose, Photoenzymic repair of UV-damaged DNA: a chemistâ s perspective, Chem. Soc. Rev., 1995, 24, 289, 297
Библиографическая ссылка T. Carell, Sunlight-damaged DNA repaired with sunlight, Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 1995, 34, 2491, 2494
Библиографическая ссылка P.F. Heelis, R.F. Hartman, S.D. Rose, Energy and electron transfer processes in flavoprotein-mediated DNA repair, J. Photochem. Photobiol. A Chem., 1996, 95, 89, 98
Библиографическая ссылка A. Sancar, No â End of Historyâ for photolyases, Science, 1996, 272, 48, 49
Библиографическая ссылка X. Zhao, D. Mu, (6-4) photolyase: light-dependent repair of DNA damage, Histol. Histopathol., 1998, 13, 1179, 1182
Библиографическая ссылка F. Thoma, Light and dark in chromatin repair: repair of UV-induced DNA lesions by photolyase and nucleotide excision repair, EMBO J., 1999, 18, 6585, 6598
Библиографическая ссылка T. Todo, Functional diversity of the DNA photolyase/blue light receptor family, Mutat. Res., 1999, 434, 89, 97
Библиографическая ссылка G.B. Sancar, Enzymatic photoreactivation: 50 years and counting, Mutat. Res., 2000, 451, 25, 37
Библиографическая ссылка J. Deisenhofer, DNA photolyases and cryptochromes, Mutat. Res., 2000, 460, 143, 149
Библиографическая ссылка T. Carell, L.T. Burgdorf, L.M. Kundu, M. Cichon, The mechanism of action of DNA photolyases, Curr. Opinion Chem. Biol., 2001, 5, 491, 498
Библиографическая ссылка R.P. Sinha, D.-P. Häder, UV-induced DNA damage and repair: a review, Photochem. Photobiol. Sci., 2002, 1, 225, 236
Библиографическая ссылка C.L. Thompson, A. Sancar, Photolyase/cryptochrome blue-light photoreceptors use photon energy to repair DNA and reset the circadian clock, Oncogene, 2002, 21, 9043, 9056
Библиографическая ссылка A. Sancar, Structure and function of DNA photolyase and cryptochrome blue-light photoreceptors, Chem. Rev., 2003, 103, 2203, 2237
Библиографическая ссылка S. Weber, Light-driven enzymatic catalysis of DNA repair: a review of recent biophysical studies on photolyase, Biochim. Biophys. Acta, 2005, 1707, 1, 23
Библиографическая ссылка T. Todo, H. Ryo, K. Yamamoto, H. Toh, T. Inui, H. Ayaki, T. Nomura, M. Ikenaga, Drosophila, Science, 1996, 272, 109, 112
Библиографическая ссылка D.S. Hsu, X. Zhao, S. Zhao, A. Kazantsev, R.-P. Wang, T. Todo, Y.-F. Wei, A. Sancar, Putative human blue-light photoreceptors hCRY1 and hCRY2 are flavoproteins, Biochemistry, 1996, 35, 13871, 13877
Библиографическая ссылка P.J. van der Spek, K. Kobayashi, D. Bootsma, M. Takao, A.P.M. Eker, A. Yasui, Cloning, tissue expression, and mapping of a human photolyase homolog with similarity to plant blue-light receptors, Genomics, 1996, 37, 177, 182
Библиографическая ссылка T. Todo, H. Tsuji, E. Otoshi, K. Hitomi, S.-T. Kim, M. Ikenaga, Characterization of a human homolog of (6-4) photolyase, Mutat. Res., 1997, 384, 195, 204
Библиографическая ссылка P. Emery, W.V. So, M. Kaneko, J.C. Hall, M. Rosbash, Drosophila, Cell, 1998, 95, 669, 679
Библиографическая ссылка Y. Miyamoto, A. Sancar, 2, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1998, 95, 6097, 6102
Библиографическая ссылка P.F. Devlin, S.A. Kay, Cryptochromes â bringing the blues to circadian rhythms, Trends Cell Biol., 1999, 9, 295, 298
Библиографическая ссылка A. Sancar, Cryptochrome: the second photoactive pigment in the eye and its role in circadian photoreception, Annu. Rev. Biochem., 2000, 69, 31, 67
Библиографическая ссылка P.F. Devlin, S.A. Kay, Circadian photoperception, Annu. Rev. Physiol., 2001, 63, 677, 694
Библиографическая ссылка A.R. Cashmore, Cryptochromes: enabling plants and animals to determine circadian time, Cell, 2003, 114, 537, 543
Библиографическая ссылка R.D. Wood, M. Mitchell, J. Sgouros, T. Lindahl, Human DNA repair genes, Science, 2001, 291, 1284, 1289
Библиографическая ссылка W. Schul, J. Jans, Y.M.A. Rijksen, K.H.M. Klemann, A.P.M. Eker, J. de Wit, O. Nikaido, S. Nakajima, A. Yasui, J.H.J. Hoeijmakers, G.T.J. van der Horst, Enhanced repair of cyclobutane pyrimidine dimers and improved UV resistance in photolyase transgenic mice, EMBO J., 2002, 21, 4719, 4729
Библиографическая ссылка C.C.-K. Chao, Lack of DNA enzymatic photoreactivation in HeLa cell-free extracts, FEBS Lett., 1993, 336, 411, 416
Библиографическая ссылка Y.F. Li, S.-T. Kim, A. Sancar, Evidence for lack of DNA photoreactivating enzyme in humans, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1993, 90, 4389, 4393
Библиографическая ссылка R.D. Ley, Photoreactivation in humans, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1993, 90, 4337
Библиографическая ссылка A. Yasui, A.P.M. Eker, S. Yasuhira, H. Yajima, T. Kobayashi, M. Takao, A. Oikawa, A new class of DNA photolyases present in various organisms including aplacental mammals, EMBO J., 1994, 13, 6143, 6151
Библиографическая ссылка S. Kanai, R. Kikuno, H. Toh, H. Ryo, T. Todo, Molecular evolution of the photolyaseâ blue-light photoreceptor family, J. Mol. Evol., 1997, 45, 535, 548
Библиографическая ссылка K. Hitomi, K. Okamoto, H. Daiyasu, H. Miyashita, S. Iwai, H. Toh, M. Ishiura, T. Todo, Synechocystis, Nucl. Acids Res., 2000, 28, 2353, 2362
Библиографическая ссылка M. Ahmad, J.A. Jarillo, L.J. Klimczak, L.G. Landry, T. Peng, R.L. Last, A.R. Cashmore, Arabidopsis, Plant Cell, 1997, 9, 199, 207
Библиографическая ссылка O. Kleiner, J. Butenandt, T. Carell, A. Batschauer, Arabidopsis thaliana, Eur. J. Biochem., 1999, 264, 161, 167
Библиографическая ссылка C.-Z. Jiang, J. Yee, D.L. Mitchell, A.B. Britt, Arabidopsis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1997, 94, 7441, 7445
Библиографическая ссылка S. Takahashi, N. Nakajima, H. Saji, N. Kondo, CsPHR, Plant Cell Physiol., 2002, 43, 342, 349
Библиографическая ссылка T. Hirouchi, S. Nakajima, T. Najrana, M. Tanaka, T. Matsunaga, J. Hidema, M. Teranishi, T. Fujino, T. Kumagai, K. Yamamoto, Oryza sativa, Mol. Genet. Genom., 2003, 269, 508, 516
Библиографическая ссылка J.L. Petersen, D.W. Lang, G.D. Small, Chlamydomonas, Plant Mol. Biol., 1999, 40, 1063, 1071
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, K. Malhotra, H. Ryo, A. Sancar, T. Todo, Drosophila melanogaster, Mutat. Res., 1996, 363, 97, 104
Библиографическая ссылка T. Kato, Jr., T. Todo, H. Ayaki, K. Ishizaki, T. Morita, S. Mitra, M. Ikenaga, Cloning of a marsupial DNA photolyase gene and the lack of related nucleotide sequences in placental mammals, Nucl. Acids Res., 1994, 22, 4119, 4124
Библиографическая ссылка V. Srinivasan, W.M. Schnitzlein, D.N. Tripathy, Fowlpox virus encodes a novel DNA repair enzyme, CPD-photolyase, that restores infectivity of UV light-damaged virus, J.Virol., 2001, 75, 1681, 1688
Библиографическая ссылка C.H. Slamovits, P.J. Keeling, Class II photolyase in a microsporidian intracellular parasite, J. Mol. Biol., 2004, 341, 713, 721
Библиографическая ссылка N. Iwatsuki, C.O. Joe, H. Werbin, Evidence that deoxyribonucleic acid photolyase from bakerâ s yeast is a flavoprotein, Biochemistry, 1980, 19, 1172, 1176
Библиографическая ссылка A. Sancar, G.B. Sancar, Escherichia coli, J. Mol. Biol., 1984, 172, 223, 227
Библиографическая ссылка M.S. Jorns, G.B. Sancar, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1984, 23, 2673, 2679
Библиографическая ссылка A.P.M. Eker, P. Kooiman, J.K.C. Hessels, A. Yasui, Anacystis nidulans, J. Biol. Chem., 1990, 265, 8009, 8015
Библиографическая ссылка A.P.M. Eker, H. Yajima, A. Yasui, Neurospora crassa, Photochem. Photobiol., 1994, 60, 125, 133
Библиографическая ссылка T. Todo, S.-T. Kim, K. Hitomi, E. Otoshi, T. Inui, H. Morioka, H. Kobayashi, E. Ohtsuka, H. Toh, M. Ikenaga, Xenopus, Nucl. Acids Res., 1997, 25, 764, 768
Библиографическая ссылка R. Kato, K. Hasegawa, Y. Hidaka, S. Kuramitsu, T. Hoshino, Thermus thermophilus, J. Bacteriol., 1997, 179, 6499, 6503
Библиографическая ссылка V. Massey, Introduction: flavoprotein structure and mechanism, FASEB J., 1995, 9, 473, 475
Библиографическая ссылка M.W. Fraaije, A. Mattevi, Flavoenzymes: diverse catalysts with recurrent features, Trends Biochem. Sci., 2000, 25, 126, 132
Библиографическая ссылка J.L. Johnson, S. Hamm-Alvarez, G. Payne, G.B. Sancar, K.V. Rajagopalan, A. Sancar, Escherichia coli, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1988, 85, 2046, 2050
Библиографическая ссылка Y.F. Li, A. Sancar, Salmonella typhimurium, Nucl. Acids Res., 1991, 19, 4885, 4890
Библиографическая ссылка E.N. Worthington, I.H. Kavakli, G. Berrocal-Tito, B.E. Bondo, A. Sancar, Vibrio cholerae, J. Biol. Chem., 2003, 278, 39143, 39154
Библиографическая ссылка G.B. Sancar, F.W. Smith, P.F. Heelis, PHR1, Escherichia coli, J. Biol. Chem., 1987, 262, 15457, 15465
Библиографическая ссылка H. Yajima, H. Inoue, A. Oikawa, A. Yasui, Neurospora crassa, Nucl. Acids Res., 1991, 19, 5359, 5362
Библиографическая ссылка A. Yasui, M. Takao, A. Oikawa, A. Kiener, C.T. Walsh, A.P.M. Eker, Anacystis nidulans, Nucl. Acids Res., 1988, 16, 4447, 4463
Библиографическая ссылка A.P.M. Eker, R.H. Dekker, W. Berends, Streptomyces griseus., Streptomyces griseus, Photochem. Photobiol., 1981, 33, 65, 72
Библиографическая ссылка S. Braatsch, G. Klug, Rhodobacter capsulatus, Photosynth. Res., 2004, 79, 167, 177
Библиографическая ссылка A.P.M. Eker, J.K.C. Hessels, J. van de Velde, Scenedesmus acutus, Biochemistry, 1988, 27, 1758, 1765
Библиографическая ссылка T. Iwasa, S. Tokutomi, F. Tokunaga, Halobacterium halobium, Photochem. Photobiol., 1988, 47, 267, 270
Библиографическая ссылка K. Hitomi, S.-T. Kim, S. Iwai, N. Harima, E. Otoshi, M. Ikenaga, T. Todo, Xenopus, J. Biol. Chem., 1997, 272, 32591, 32598
Библиографическая ссылка T. Todo, H. Takemori, H. Ryo, M. Ihara, T. Matsunaga, O. Nikaido, K. Sato, T. Nomura, A new photoreactivating enzyme that specifically repairs ultraviolet light-induced (6-4) photoproducts, Nature, 1993, 361, 371, 374
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, K. Malhotra, C.A. Smith, J.-S. Taylor, A. Sancar, Characterization of (6-4) photoproduct DNA photolyase, J. Biol. Chem., 1994, 269, 8535, 8540
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, K. Malhotra, J.-S. Taylor, A. Sancar, Xenopus laevis, Photochem. Photobiol., 1996, 63, 292, 295
Библиографическая ссылка Y. Kobayashi, T. Ishikawa, J. Hirayama, H. Daiyasu, S. Kanai, H. Toh, I. Fukuda, T. Tsujimura, N. Terada, Y. Kamei, S. Yuba, S. Iwai, T. Todo, Molecular analysis of zebrafish photolyase/cryptochrome family: two types of cryptochromes present in zebrafish, Genes Cells, 2000, 5, 725, 738
Библиографическая ссылка J.-J. Chen, D.L. Mitchell, A.B. Britt, Arabidopsis, Plant Cell, 1994, 6, 1311, 1317
Библиографическая ссылка S. Nakajima, M. Sugiyama, S. Iwai, K. Hitomi, E. Otoshi, S.-T. Kim, C.-Z. Jiang, T. Todo, A.B. Britt, K. Yamamoto, UVR3, Arabidopsis thaliana, Nucl. Acids Res., 1998, 26, 638, 644
Библиографическая ссылка H.C. Schröder, A. Krasko, D. Gundacker, S.P. Leys, I.M. Müller, W.E.G. Müller, Aphrocallistes vastus, Biochim. Biophys. Acta, 2003, 1651, 41, 49
Библиографическая ссылка X. Zhao, J. Liu, D.S. Hsu, S. Zhao, J.-S. Taylor, A. Sancar, Reaction mechanism of (6-4) photolyase, J. Biol. Chem., 1997, 272, 32580, 32590
Библиографическая ссылка C. Walsh, Naturally occurring 5-deazaflavin coenzymes: biological redox roles, Acc. Chem. Res., 1986, 19, 216, 221
Библиографическая ссылка H.-W. Park, S.-T. Kim, A. Sancar, J. Deisenhofer, Escherichia coli, Science, 1995, 268, 1866, 1872
Библиографическая ссылка T. Tamada, K. Kitadokoro, Y. Higuchi, K. Inaka, A. Yasui, P.E. de Ruiter, A.P.M. Eker, K. Miki, Anacystis nidulans, Nat. Struct. Biol., 1997, 4, 887, 891
Библиографическая ссылка R. Kort, H. Komori, S.-i. Adachi, K. Miki, A.P.M. Eker, Anacystis nidulans, Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr., 2004, 60, 1205, 1213
Библиографическая ссылка H. Komori, R. Masui, S. Kuramitsu, S. Yokoyama, T. Shibata, Y. Inoue, K. Miki, Crystal structure of thermostable DNA photolyase: pyrimidine-dimer recognition mechanism, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2001, 98, 13560, 13565
Библиографическая ссылка R.J. Roberts, X. Cheng, Base flipping, Annu. Rev. Biochem., 1998, 67, 181, 198
Библиографическая ссылка A. Yasui, W. Laskowski, Saccharomyces, Int. J. Radiat. Biol., 1975, 28, 511, 518
Библиографическая ссылка A. Fukui, K. Hieda, Y. Matsudaira, Light-flash analysis of the photoenzymic repair process in yeast cells. I. Determination of the number of photoreactivating enzyme molecules, Mutat. Res., 1978, 51, 435, 439
Библиографическая ссылка I.H. Kavakli, A. Sancar, in vivo, Biochemistry, 2004, 43, 15103, 15110
Библиографическая ссылка G. Payne, M. Wills, C. Walsh, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1990, 29, 5706, 5711
Библиографическая ссылка G.B. Sancar, M.S. Jorns, G. Payne, D.J. Fluke, C.S. Rupert, A. Sancar, Escherichia coli, J. Biol. Chem., 1987, 262, 492, 498
Библиографическая ссылка I. Husain, G.B. Sancar, S.R. Holbrook, A. Sancar, Escherichia coli, J. Biol. Chem., 1987, 262, 13188, 13197
Библиографическая ссылка I. Husain, A. Sancar, E. coli, Nucl. Acids Res., 1987, 15, 1109, 1120
Библиографическая ссылка G. Payne, A. Sancar, 2, 2, Escherichia coli, Biochemistry, 1990, 29, 7715, 7727
Библиографическая ссылка G.B. Sancar, F.W. Smith, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1985, 24, 1849, 1855
Библиографическая ссылка G.B. Sancar, F.W. Smith, R. Reid, G. Payne, M. Levy, A. Sancar, Escherichia coli, J. Biol. Chem., 1987, 262, 478, 485
Библиографическая ссылка Y.F. Li, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1990, 29, 5698, 5706
Библиографическая ссылка M.E. Baer, G.B. Sancar, The role of conserved amino acids in substrate binding and discrimination by photolyase, J. Biol. Chem., 1993, 268, 16717, 16724
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, K. Malhotra, C.A. Smith, J.-S. Taylor, A. Sancar, trans, syn, Biochemistry, 1993, 32, 7065, 7068
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1991, 30, 8623, 8630
Библиографическая ссылка A. Mees, T. Klar, P. Gnau, U. Hennecke, A.P.M. Eker, T. Carell, L.-O. Essen, Crystal structure of a photolyase bound to a CPD-like DNA lesion after in situ repair, Science, 2004, 306, 1789, 1793
Библиографическая ссылка J. van Noort, F. Orsini, A.P.M. Eker, C. Wyman, B. de Grooth, J. Greve, DNA bending by photolyase in specific and non-specific complexes studied by atomic force microscopy, Nucl. Acids Res., 1999, 27, 3875, 3880
Библиографическая ссылка A. Kiener, I. Husain, A. Sancar, C. Walsh, Methanobacterium thermoautotrophicum, J. Biol. Chem., 1989, 264, 13880, 13887
Библиографическая ссылка M. Baer, G.B. Sancar, Saccharomyces cerevisiae, Escherichia coli, Mol. Cell. Biol., 1989, 9, 4777, 4788
Библиографическая ссылка T. Torizawa, T. Ueda, S. Kuramitsu, K. Hitomi, T. Todo, S. Iwai, K. Morikawa, I. Shimada, Investigation of the cyclobutane pyrimidine dimer (CPD) photolyase DNA recognition mechanism by NMR analyses, J. Biol. Chem., 2004, 279, 32950, 32956
Библиографическая ссылка B.J. Van de Berg, G.B. Sancar, Evidence for dinucleotide flipping by DNA photolyase, J. Biol. Chem., 1998, 273, 20276, 20284
Библиографическая ссылка K.S. Christine, A.W. MacFarlane IV, K. Yang, R.J. Stanley, Cyclobutylpyrimidine dimer base flipping by DNA photolyase, J. Biol. Chem., 2002, 277, 38339, 38344
Библиографическая ссылка D.B. Sanders, O. Wiest, A model for the enzymeâ substrate complex of DNA photolyase and photodamaged DNA, J. Am. Chem. Soc., 1999, 121, 5127, 5134
Библиографическая ссылка J. Hahn, M.-E. Michel-Beyerle, N. Rösch, Binding of pyrimidine model dimers to the photolyase enzyme: a molecular dynamics study, J. Phys. Chem. B, 1999, 103, 2001, 2007
Библиографическая ссылка J. Antony, D.M. Medvedev, A.A. Stuchebrukhov, Theoretical study of electron transfer between the photolyase catalytic cofactor FADH<sup>â </sup> and DNA thymine dimer, J. Am. Chem. Soc., 2000, 122, 1057, 1065
Библиографическая ссылка S. Weber, G. Richter, E. Schleicher, A. Bacher, K. Möbius, C.W.M. Kay, Substrate binding to DNA photolyase studied by electron paramagnetic resonance spectroscopy, Biophys. J., 2001, 81, 1195, 1204
Библиографическая ссылка S. Weber, K. Möbius, G. Richter, C.W.M. Kay, The electronic structure of the flavin cofactor in DNA photolyase, J. Am. Chem. Soc., 2001, 123, 3790, 3798
Библиографическая ссылка A.W. MacFarlane IV, R.J. Stanley, Evidence of powerful substrate electric fields in DNA photolyase: implications for thymidine dimer repair, Biochemistry, 2001, 40, 15203, 15214
Библиографическая ссылка M.S. Jorns, B. Wang, S.P. Jordan, L.P. Chanderkar, Escherichia coli, Biochemistry, 1990, 29, 552, 561
Библиографическая ссылка S.P. Jordan, J.L. Alderfer, L.P. Chanderkar, M.S. Jorns, Escherichia coli, Biochemistry, 1989, 28, 8149, 8153
Библиографическая ссылка Y.M. Gindt, J.P.M. Schelvis, K.L. Thoren, T.H. Huang, Substrate binding modulates the reduction potential of DNA photolyase, J. Am. Chem. Soc., 2005, 127, 10472, 10473
Библиографическая ссылка J.P.M. Schelvis, M. Ramsey, O. Sokolova, C. Tavares, C. Cecala, K. Connell, S. Wagner, Y.M. Gindt, Resonance Raman and UVâ vis spectroscopic characterization of FADH<sup>.rad;</sup> in the complex of photolyase with UV-damaged DNA, J. Phys. Chem. B, 2003, 107, 12352, 12362
Библиографическая ссылка D.H. Murgida, E. Schleicher, A. Bacher, G. Richter, P. Hildebrandt, Escherichia coli, J. Raman Spectrosc., 2001, 32, 551, 556
Библиографическая ссылка A.A. Henry, R. Jimenez, D. Hanway, F.E. Romesberg, E. coli, ChemBioChem, 2004, 5, 1088, 1094
Библиографическая ссылка T. Ueda, A. Kato, Y. Ogawa, T. Torizawa, S. Kuramitsu, S. Iwai, H. Terasawa, I. Shimada, NMR study of repair mechanism of DNA photolyase by FAD-induced paramagnetic relaxation enhancement, J. Biol. Chem., 2004, 279, 52574, 52579
Библиографическая ссылка P.F. Heelis, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1986, 25, 8163, 8166
Библиографическая ссылка M.S. Jorns, E.T. Baldwin, G.B. Sancar, A. Sancar, Escherichia coli, J. Biol. Chem., 1987, 262, 486, 491
Библиографическая ссылка G. Payne, P.F. Heelis, B.R. Rohrs, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1987, 26, 7121, 7127
Библиографическая ссылка P.F. Heelis, G. Payne, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1987, 26, 4634, 4640
Библиографическая ссылка M.S. Jorns, B. Wang, S.P. Jordan, Escherichia coli, Biochemistry, 1987, 26, 6810, 6816
Библиографическая ссылка R.S.A. Lipman, M.S. Jorns, Escherichia coli, Biochemistry, 1992, 31, 786, 791
Библиографическая ссылка C. Saxena, A. Sancar, D. Zhong, Femtosecond dynamics of DNA photolyase: energy transfer of antenna initiation and electron transfer of cofactor reduction, J. Phys. Chem. B, 2004, 108, 18026, 18033
Библиографическая ссылка E. Schleicher, B. Heà ling, V. Illarionova, A. Bacher, S. Weber, G. Richter, K. Gerwert, Escherichia coli, FEBS J., 2005, 272, 1855, 1866
Библиографическая ссылка T. Okamura, A. Sancar, P.F. Heelis, T.P. Begley, Y. Hirata, N. Mataga, Picosecond laser photolysis studies on the photorepair of pyrimidine dimers by DNA photolyase. 1. Laser photolysis of photolyaseâ 2-deoxyuridine dinucleotide photodimer complex, J. Am. Chem. Soc., 1991, 113, 3143, 3145
Библиографическая ссылка S.P. Jordan, M.S. Jorns, Escherichia coli, Biochemistry, 1988, 27, 8915, 8923
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, P.F. Heelis, T. Okamura, Y. Hirata, N. Mataga, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1991, 30, 11262, 11270
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, P.F. Heelis, A. Sancar, 2, 2, Anacystis nidulans, Biochemistry, 1992, 31, 11244, 11248
Библиографическая ссылка A.W. MacFarlane IV, R.J. Stanley, Cis-syn, Biochemistry, 2003, 42, 8558, 8568
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, M. Volk, G. Rousseau, P.F. Heelis, A. Sancar, M.E. Michel-Beyerle, Laser flash photolysis on an intermediate in the repair of pyrimidine dimers by DNA photolyase, J. Am. Chem. Soc., 1994, 116, 3115, 3116
Библиографическая ссылка T. Langenbacher, X. Zhao, G. Bieser, P.F. Heelis, A. Sancar, M.E. Michel-Beyerle, Substrate and temperature dependence of DNA photolyase repair activity examined with ultrafast spectroscopy, J. Am. Chem. Soc., 1997, 119, 10532, 10536
Библиографическая ссылка D. Medvedev, A.A. Stuchebrukhov, DNA repair mechanism by photolyase: electron transfer path from the photolyase catalytic cofactor FADH<sup>â </sup> to DNA thymine dimer, J. Theor. Biol., 2001, 210, 237, 248
Библиографическая ссылка C.W.M. Kay, R. Feicht, K. Schulz, P. Sadewater, A. Sancar, A. Bacher, K. Möbius, G. Richter, S. Weber, Escherichia coli, Biochemistry, 1999, 38, 16740, 16748
Библиографическая ссылка H. Wang, C. Saxena, D. Quan, A. Sancar, D. Zhong, Femtosecond dynamics of flavin cofactor in DNA photolyase: radical reduction, local solvation, and charge recombination, J. Phys. Chem. B, 2005, 109, 1329, 1333
Библиографическая ссылка M.P. Scannell, D.J. Fenick, S.-R. Yeh, D.E. Falvey, Model studies of DNA photorepair: reduction potentials of thymine and cytosine cyclobutane dimers measured by fluorescence quenching, J. Am. Chem. Soc., 1997, 119, 1971, 1977
Библиографическая ссылка A.A. Voityuk, M.-E. Michel-Beyerle, N. Rösch, A quantum chemical study of photoinduced DNA repair: on the splitting of pyrimidine model dimers initiated by electron transfer, J. Am. Chem. Soc., 1996, 118, 9750, 9758
Библиографическая ссылка A.A. Voityuk, N. Rösch, Ab initio study on the structure and splitting of the uracil dimer anion radical, J. Phys. Chem. A, 1997, 101, 8335, 8338
Библиографическая ссылка B. Durbeej, L.A. Eriksson, Thermodynamics of the photoenzymic repair mechanism studied by density functional theory, J. Am. Chem. Soc., 2000, 122, 10126, 10132
Библиографическая ссылка N.J. Saettel, O. Wiest, DFT study of the [2+2] cycloreversion of uracil dimer anion radical: waters matter, J. Am. Chem. Soc., 2001, 123, 2693, 2694
Библиографическая ссылка M. Schmitz, P. Tavan, M. Nonella, Vibrational analysis of carbonyl modes in different stages of light-induced cyclopyrimidine dimer repair reactions, Chem. Phys. Lett., 2001, 349, 342, 348
Библиографическая ссылка A.J. Ramsey, J.L. Alderfer, M.S. Jorns, Escherichia coli, Biochemistry, 1992, 31, 7134, 7142
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, S.D. Rose, Pyrimidine dimer splitting in covalently linked dimerâ arylamine systems, J. Photochem. Photobiol. B Biol., 1992, 12, 179, 191
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, R.F. Hartman, S.D. Rose, Solvent dependence of pyrimidine dimer splitting in a covalently linked dimerâ indole system, Photochem. Photobiol., 1990, 52, 789, 794
Библиографическая ссылка E. Otoshi, T. Yagi, T. Mori, T. Matsunaga, O. Nikaido, S.-T. Kim, K. Hitomi, M. Ikenaga, T. Todo, Xeroderma Pigmentosum, Cancer Res., 2000, 60, 1729, 1735
Библиографическая ссылка T. Mizukoshi, K. Hitomi, T. Todo, S. Iwai, Studies on the chemical synthesis of oligonucleotides containing the (6-4) photoproduct of thymineâ cytosine and its repair by (6-4) photolyase, J. Am. Chem. Soc., 1998, 120, 10634, 10642
Библиографическая ссылка K. Hitomi, H. Nakamura, S.-T. Kim, T. Mizukoshi, T. Ishikawa, S. Iwai, T. Todo, Role of two histidines in the (6-4) photolyase reaction, J. Biol. Chem., 2001, 276, 10103, 10109
Библиографическая ссылка P.F. Heelis, T. Okamura, A. Sancar, Escherichia coli, Biochemistry, 1990, 29, 5694, 5698
Библиографическая ссылка Y.F. Li, P.F. Heelis, A. Sancar, Active site of DNA photolyase: tryptophan-306 is the intrinsic hydrogen atom donor essential for flavin radical photoreduction and DNA repair in vitro, Biochemistry, 1991, 30, 6322, 6329
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, P.F. Heelis, A. Sancar, Role of tryptophans in substrate binding and catalysis by DNA photolyase, Methods Enzymol., 1995, 258, 319, 343
Библиографическая ссылка C.C. Page, C.C. Moser, X. Chen, L. Dutton, Natural engineering principles of electron tunnelling in biological oxidation-reduction, Nature, 1999, 402, 47, 52
Библиографическая ссылка M. Byrdin, A.P.M. Eker, M.H. Vos, K. Brettel, Escherichia coli, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2003, 100, 8676, 8681
Библиографическая ссылка M. Byrdin, V. Sartor, A.P.M. Eker, M.H. Vos, C. Aubert, K. Brettel, P. Mathis, E. coli, Biochim. Biophys. Acta, 2004, 1655, 64, 70
Библиографическая ссылка C. Aubert, M.H. Vos, P. Mathis, A.P.M. Eker, K. Brettel, Intraprotein radical transfer during photoactivation of DNA photolyase, Nature, 2000, 405, 586, 590
Библиографическая ссылка C. Saxena, H. Wang, I.H. Kavakli, A. Sancar, D. Zhong, Ultrafast dynamics of resonance energy transfer in cryptochrome, J. Am. Chem. Soc., 2005, 127, 7984, 7985
Библиографическая ссылка C. Aubert, P. Mathis, A.P.M. Eker, K. Brettel, Anacystis nidulans, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1999, 96, 5423, 5427
Библиографическая ссылка C. Aubert, K. Brettel, P. Mathis, A.P.M. Eker, A. Boussac, Anacystis nidulans, J. Am. Chem. Soc., 1999, 121, 8659, 8660
Библиографическая ссылка D.M. Popovic, A. Zmiric, S.D. Zaric, E.-W. Knapp, Energetics of radical transfer in DNA photolyase, J. Am. Chem. Soc., 2002, 124, 3775, 3782
Библиографическая ссылка C. Essenmacher, S.-T. Kim, M. Atamian, G.T. Babcock, A. Sancar, Tryptophan radical formation in DNA photolyase: electron-spin polarization arising from photoexcitation of a doublet ground state, J. Am. Chem. Soc., 1993, 115, 1602, 1603
Библиографическая ссылка S.-T. Kim, A. Sancar, C. Essenmacher, G.T. Babcock, Time-resolved EPR studies with DNA photolyase: excited-state FADH<sup>0</sup> abstracts an electron from Trp-306 to generate FADH<sup>â </sup>, the catalytically active form of the cofactor, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1993, 90, 8023, 8027
Библиографическая ссылка Y.M. Gindt, E. Vollenbroek, K. Westphal, H. Sackett, A. Sancar, G.T. Babcock, Origin of the transient electron paramagnetic resonance signals in DNA photolyase, Biochemistry, 1999, 38, 3857, 3866
Библиографическая ссылка S. Weber, C.W.M. Kay, H. Mögling, K. Möbius, K. Hitomi, T. Todo, Xenopus laevis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2002, 99, 1319, 1322
Библиографическая ссылка C.W.M. Kay, R. Bittl, A. Bacher, G. Richter, S. Weber, Unambiguous determination of the g-matrix orientation in a neutral flavin radical by pulsed electronâ nuclear double resonance at 94 GHz, J. Am. Chem. Soc., 2005, 127, 10780, 10781
Библиографическая ссылка M. Fuchs, E. Schleicher, A. Schnegg, C.W.M. Kay, J.T. Törring, R. Bittl, A. Bacher, G. Richter, K. Möbius, S. Weber, The g-tensor of the neutral flavin radical cofactor of DNA photolyase revealed by 360 GHz electron paramagnetic resonance spectroscopy, J. Phys. Chem. B, 2002, 106, 8885, 8890
Библиографическая ссылка S. Un, X.-S. Tang, B.A. Diner, 245 GHz high-field EPR study of tyrosine-D<sup>0</sup> and tyrosine-Z<sup>0</sup> in mutants of photosystem II, Biochemistry, 1996, 35, 679, 684

Скрыть метаданые