Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Briggs, Winslow R.
Дата выпуска 2006
ISBN 978-0-85404-331-6
dc.description The past decade has seen enormous progress in the identification and characterization of plant blue-light receptor molecules. Three blue-light receptor families are currently recognized: the cryptochromes, the phototropins, and members of the ZTL (for the German Zeitlupe for â slow motionâ ) or ADO (Adagio also for â slow motionâ ) family. In the ZTL/ADO family, only one member has been demonstrated to function as a photoreceptor to date. All three families relay on flavins as their chromophores, although the cryptochromes may additionally use either a deazaflavin or a pterin as an antenna chromophore. This article presents the events leading up to the discovery of each photoreceptor family, some of the known roles for the photoreceptors, and where possible reviews their biochemical and photochemical properties. The LOV domain, the photoreceptor module in the phototropins and the ZTK/ADO family, is given special attention as a result of the extensive recent biophysical investigations elucidating its property. The chapter concludes with a review of LOV-domain-containing proteins in bacteria and fungi, and cryptochrome homologs in prokaryotes. The coming years should see a great expansion of our knowledge of the plant photoreceptors and the signal transduction pathways that are active, but should also elucidate what the photoreceptor homologs and chromophore modules are doing in bacteria and fungi.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Chapter 9. Flavin-Based Photoreceptors in Plants
Тип other
DOI 10.1039/9781847555397-00183
Print ISSN 2041-9716
Журнал Flavins Photochemistry and Photobiology: Volume 6
Том 6
Первая страница 183
Последняя страница 216
Аффилиация Briggs Winslow R.; Department of Plant Biology
Библиографическая ссылка S. Poggioli, Della influenza che ha il raggio magnetico sulla vegetatione delle pianta, Bologna â Coi Tipi de Annesio Nobili Opusc. Scientif. Fasc I., 1817, 9, 23
Библиографическая ссылка J. Payer, Mémoire sur la tendence des tiges vers la lumiere, Comte Rendu du Seances de Lâ Académie des Sciences, 1842, XV, 1194, 1196
Библиографическая ссылка M. Zantedeschi, De lâ influence quâ exercent sur la vegetation des plantes et la germination des graines les rayons transmis à travers des verres colorés, Comte Rendu du Seances de Lâ Académie des Sciences, 1843, XVI, 747, 749
Библиографическая ссылка C. Daubeny, On the action of light upon plants and of plants on the atmosphere, Phil. Trans. Roy. Soc., 1836, 126, 149, 175
Библиографическая ссылка T. C. Hsiao, W. G. Allaway, Vicia faba, Plant Physiol., 1973, 51, 82, 88
Библиографическая ссылка T. Ogawa, H. Ishikawa, K. Shimata, K. Shibata, Vicia faba, Planta, 1978, 142, 61, 65
Библиографическая ссылка T. Ogawa, Vicia faba, Allium cepa, Plant Sci. Lett., 1981, 22, 103, 108
Библиографическая ссылка E. Zeiger, C. Field, Photocontrol of the functional coupling between photosynthesis and stomatal conductance in the intact leaf, Plant Physiol., 1982, 70, 370, 375
Библиографическая ссылка J. A. Böhm, Beiträge zur näheren Kentniss des Chlorophylls, Sitzungber. Mathem. â Naturwiss. Classe kais Akademie Wissenschaften, 1856, 22, 479, 512
Библиографическая ссылка A. Famintzen, Die Wirkung des Lichtes und der Dunkelheit auf die Verteilung der Chlorophyllkörner in den Blättern von Mnium sp.?, Jahrb. Wiss. Botanik, 1867, 6, 49, 54
Библиографическая ссылка M. Kasahara, T. Kagawa, K. Oikawa, N. Suetsugu, M. Miyao, M. Wada, Chloroplast avoidance movement reduces photodamage in plants, Nature, 2002, 420, 829, 832
Библиографическая ссылка K. M. Folta, E. P. Spalding, Unexpected roles for cryptochrome 2 and phototropin revealed by high-resolution analysis of blue light-mediated hypocotyl growth inhibition, Plant J., 2001, 26, 471, 478
Библиографическая ссылка V. Gaba, M. Black, Two separate photoreceptors control hypocotyl growth in green seedlings, Nature, 1979, 278, 51, 54
Библиографическая ссылка G. Meijer, Rapid growth inhibition of gherkin hypocotyls in blue light, Acta Botanica Néerl., 1968, 17, 9, 14
Библиографическая ссылка E. Van Volkenburgh, R. E. Cleland, Phaseolus vulgaris L., Planta, 1990, 182, 72, 76
Библиографическая ссылка E. Van Volkenburgh, R. E. Cleland, Phaseolus vulgaris L., Planta, 1990, 182, 77, 80
Библиографическая ссылка M. Ahmad, A. R. Cashmore, HY4, A. thaliana, Nature, 1993, 366, 162, 166
Библиографическая ссылка J. M. Christie, P. Reymond, P. Bernasconi, G. K. Powell, A. A. Raibekas, E. Liscum, E. Larsen, W. R. Briggs, Arabidopsis NPH1: a flavoprotein with the properties of a photoreceptor for phototropism, Science, 1998, 282, 1698, 1701
Библиографическая ссылка T. Imaizumi, H. G. Tran, T. E. Swartz, W. R. Briggs, S. A. Kay, FKF1 is essential for photoperiodic-specific signaling in Arabidopsis, Nature, 2003, 426, 302, 306
Библиографическая ссылка K. Hitomi, K. Okamoto, H. Diayasu, H. Miyashita, S. Iwai, H. Toh, M. Ishiura, T. Todo, Synechocystis, Nucleic Acids Res., 2000, 28, 2353, 2362
Библиографическая ссылка E. N. Worthington, İ. H. Kavakli, G. Berrocal-Tito, B. E. Bondo, A. Sancar, Vibrio cholerae, J. Biol. Chem., 2003, 278, 39143, 39154
Библиографическая ссылка W. R. Briggs, J. Christie, Phototropins 1 and 2 versatile plant blue-light receptors, Trends Plant Sci., 2002, 7, 204, 210
Библиографическая ссылка K. Nozue, J. M. Christie, T. Kiyosue, W. R. Briggs, M. Wada, Isolation and characterization of a fern phototropin (Accession number AB037188), a putative blue-light photoreceptor for phototropism (PGR00-0390), Plant Physiol., 2000, 122, 1457
Библиографическая ссылка T. Kagawa, M. Kasahara, T. Abe, S. Yoshida, M. Wada, Function analysis of phototropin2 using fern mutants deficient in blue light-induced chloroplast avoidance movement, Plant Cell Physiol., 2004, 45, 416, 426
Библиографическая ссылка M. Kasahara, T. Kagawa, Y. Sato, T. Kiyosue, M. Wada, Physcomitrella patens, Plant Physiol., 2004, 135, 1388, 1397
Библиографическая ссылка K.-Y. Huang, T. Merkle, C. Beck, Isolation and characterization of a Chlamydomonas gene that encodes a putative blue-light receptor of the phototropin family, Physiol. Plantarum, 2002, 115, 613, 622
Библиографическая ссылка K. Nozue, T. Kanegae, T. Imaizumi, S. Fukuda, H. Okamoto, K.-C. Yeh, J. C. Lagarias, M. Wada, Adiantum, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1998, 95, 15826, 15830
Библиографическая ссылка H. Kawai, T. Kanegae, S. Christensen, T. Kiyosue, Y. Sato, T. Imaizumi, A. Kadota, M. Wada, Responses of ferns to red light are mediated by an unconventional photoreceptor, Nature, 2003, 421, 287, 290
Библиографическая ссылка J. Gressel, Blue light photoreception, Photochem. Photobiol., 1979, 30, 749, 754
Библиографическая ссылка R. Banerjee, A. Batschauer, Plant blue-light receptors, Planta, 2005, 220, 498, 502
Библиографическая ссылка R. B. Celaya, E. Liscum, Phototropins and associated signaling: providing the power of movement in higher plants, Photochem. Photobiol., 2005, 81, 73, 80
Библиографическая ссылка R. Brudler, K. Hitomi, H. Daiyasu, H. Toh, K. Kucho, M. Ishiura, M. Kanahisa, V. A. Roberts, T. Todo, J. A. Tainer, E. D. Getzoff, Identification of a new cryptochrome class: structure, function, and evolution, Mol. Cell, 2003, 11, 59, 67
Библиографическая ссылка A. Takemiya, S.-I. Inoue, M. Doi, T. Kinoshita, K.-I. Shimizaki, Phototropins promote plant growth in response to blue light in low light environments, Plant Cell, 2005, 17, 1120, 1127
Библиографическая ссылка M. Ohgishi, K. Saji, K. Okada, T. Sakai, Arabidopsis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2004, 101, 2223, 2228
Библиографическая ссылка J. J. Blakeslee, A. Bandytopadhyay, W. A. Peer, S. N. Makam, A. S. Murphy, Relocalization of the PIN1 auxin efflux facilitator plays a role in phototropic responses, Plant Physiol., 2004, 134, 28, 31
Библиографическая ссылка K. M. Folta, L. S. Kaufman, Phototropin 1 is required for high-fluence blue-light-mediated mRNA destabilization, Plant Mol. Biol., 2003, 51, 609, 618
Библиографическая ссылка M. Kasahara, T. E. Swartz, M. A. Olney, A. Onodera, N. Mochizuki, H. Fukuzawaa, E. Asamizu, S. Tabata, H. Kanegae, M. Takano, J. M. Christie, A. Nagatani, W. R. Briggs, Chlamydomonas reinhardtii, Plant Physiol., 2002, 129, 762, 773
Библиографическая ссылка K. Huang, C. Beck, Chlamydomonas reinhardtii, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2003, 100, 6269, 6274
Библиографическая ссылка A. Onodera, S.-G. Kong, M. Doi, K.-I. Shimizaki, J. Christie, N. Mochizuki, A. Nagatani, Phototropin from Chlamydomonas reinhardtii is functional in Arabidopsis thaliana, Plant Cell Physiol., 2005, 46, 367, 374
Библиографическая ссылка D. E. Somers, T. F. Schultz, M. Milnamow, S. A. Kay, ZEITLUPE encodes a novel clock-associated PAS protein from Arabidopsis, Cell, 2000, 101, 319, 329
Библиографическая ссылка J. A. Jarillo, J. Capel, R.-H. Tang, H.-Q. Yang, J. M. Alonso, J. R. Ecker, A. R. Cashmore, An Arabidopsis circadian clock component interacts with both cry1 and phyB, Nature, 2001, 410, 487, 490
Библиографическая ссылка T. F. Schultz, T. Kiyosue, M. Yanofsky, M. Wada, S. A. Kay, A role for LKP2 in the circadian clock of Arabidopsis, Plant Cell, 2001, 13, 2659, 2670
Библиографическая ссылка D. C. Nelson, J. L. Lasswell, L. E. Rogg, M. A. Cohen, B. Bartel, FKF1, Arabidopsis, Cell, 2000, 101, 331, 340
Библиографическая ссылка M. Koornneef, E. Rolff, C. J. P. Spruitt, Arabidopsis thaliana, Zeit. Pflanzenphysiol., 1980, 100, 147, 160
Библиографическая ссылка A. Sancar, Structure and function of DNA photolyase, Biochemistry, 1994, 33, 2, 9
Библиографическая ссылка C. Lin, D. E. Robertson, M. Ahmad, A. A. Raibekas, M. S. Jorns, P. L. Dutton, A. R. Cashmore, Arabidopsis, Science, 1995, 269, 968, 970
Библиографическая ссылка K. Malhotra, S.-T. Kim, A. Batschauer, L. Dawut, A. Sancar, Arabidopsis thaliana, Sinapis alba, Biochemistry, 1995, 34, 6892, 6899
Библиографическая ссылка C. Lin, M. Ahmad, D. Gordon, A. R. Cashmore, Arabidopsis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1995, 92, 8423, 8427
Библиографическая ссылка M. Ahmad, C. Lin, A. R. Cashmore, Mutations throughout an Arabidopsis blue-light photoreceptor impair blue-light-responsive anthocyanin accumulation and inhibition of hypocotyl elongation, Plant J., 1995, 8, 653, 658
Библиографическая ссылка C. Lin, M. Ahmad, J. Chan, A. R. Cashmore, CRY2: a second member of the Arabidopsis cryptochrome gene family (Accession No. U43397) (PGR96-001), Plant Physiol., 1996, 110, 1047
Библиографическая ссылка C. Lin, Y. Yang, H. Guo, T. Mockler, J. Chen, A. R. Cashmore, Enhancement of blue-light sensitivity of Arabidopsis seedlings by a blue light receptor cryptochrome 2, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1998, 95, 2686, 2690
Библиографическая ссылка O. Kleiner, S. Kircher, K. Harter, A. Batschauer, Nuclear localization of the Arabidopsis blue light receptor cryptochrome 2, Plant J., 1999, 19, 289, 296
Библиографическая ссылка H. Guo, H. Yang, T. C. Mockler, C. Lin, Arabidopsis, Science, 1999, 279, 1360, 1363
Библиографическая ссылка S. Cutler, D. W. Ehrhardt, J. S. Griffiths, C. R. Somerville, Arabidopsis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2000, 97, 3718, 3723
Библиографическая ссылка P. Más, W.-Y. Kim, D. E. Somers, S. A. Kay, Arabidopsis thaliana, Nature, 2003, 426, 567, 570
Библиографическая ссылка H. Q. Yang, R. H. Tang, A. R. Cashmore, The signaling mechanism of Arabidopsis CRY1 involves direct action with COP1, Plant Cell, 2001, 13, 2573, 2587
Библиографическая ссылка T. Kleine, P. Lockhart, A. Batschauer, Arabidopsis, Synechocystis, Plant J., 2003, 35, 93, 103
Библиографическая ссылка T. Kanagae, M. Wada, Adiantum capillus-veneris, Mol. Gen. Genet., 1998, 259, 345, 353
Библиографическая ссылка T. Imaizumi, T. Kanegae, M. Wada, Adiantum capillus-veneris, Plant Cell, 2000, 12, 81, 95
Библиографическая ссылка W.-O. Ng, H. B. Pakrasi, Synechocystis, Mol. Gen. Genet., 2001, 264, 924, 930
Библиографическая ссылка S. Gallagher, T. W. Short, P. M. Ray, L. H. Pratt, W. R. Briggs, Light-mediated changes in two proteins found associated with plasma membrane fractions from pea stem sections, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1988, 85, 8003, 8007
Библиографическая ссылка W. R. Briggs, J. M. Christie, M. Salomon, Phototropins: a new family of flavin-binding blue light receptors in plants, Antioxidants Redox Signaling, 2001, 3, 775, 788
Библиографическая ссылка J. P. Khurana, K. L. Poff, Arabidopsis thaliana, Planta, 1989, 178, 400, 406
Библиографическая ссылка P. Reymond, T. W. Short, W. R. Briggs, K. L. Poff, Arabidopsis thaliana, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1992, 89, 4718, 4721
Библиографическая ссылка J. M. Palmer, T. W. Short, W. R. Briggs, Zea mays, L. Plant Physiol., 1993, 102, 1219, 1225
Библиографическая ссылка E. Liscum, W. R. Briggs, NPH1, Plant Cell, 1995, 7, 473, 485
Библиографическая ссылка E. Huala, P. W. Oeller, E. Liscum, I.-S. Han, E. Larsen, W. R. Briggs, Arabidopsis, Science, 1997, 278, 2120, 2123
Библиографическая ссылка B. I. Taylor, I. Zhulin, PAS domains: internal sensors of oxygen redox potential, and light,, Microbiol. Mol. Biol. Rev, 1999, 63, 479, 506
Библиографическая ссылка J. M. Christie, P. Reymond, G. K. Powell, P. Bernasconi, A. A. Raibecas, E. Liscum, W. R. Briggs, Arabidopsis, Science, 1998, 282, 1698, 1701
Библиографическая ссылка J. M. Christie, M. Salomon, K. Nozue, M. Wada, W. R. Briggs, LOV (light, oxygen, or voltage) domains of the blue-light photoreceptor phototropin (nph1): binding sites for the chromophore flavin mononucleotide, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1999, 96, 8779, 8783
Библиографическая ссылка J. J. Jarillo, M. Ahmad, A. R. Cashmore, NPL1 (Accession No. AF053941): a second member of the serine/threonine kinase family of Arabidopsis. (PGR98-100), Plant Physiol., 1998, 117, 719
Библиографическая ссылка T. W. Short, P. Reymond, W. R. Briggs, A pea plasma membrane protein exhibiting blue light-induced phosphorylation retains photosensitivity following triton solubilization, Plant Physiol., 1993, 101, 647, 655
Библиографическая ссылка K. Sakamoto, W. R. Briggs, Cellular and subcellular localization of phototropin 1, Plant Cell, 2002, 14, 1723, 1735
Библиографическая ссылка Harada, T. Sakai, K. Okada, Arabidopsis, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2003, 100, 8583, 8588
Библиографическая ссылка K. Huang, T. Kunkel, C. F. Beck, Chlamydomonas reinhardtii, Mol. Biol. Cell, 2004, 15, 3605, 3614
Библиографическая ссылка J. Adams, R. Kelso, L. Cooley, The kelch repeat superfamily of proteins: propellers of cell function, Trends Cell Biol., 2000, 10, 17, 24
Библиографическая ссылка T. Imaizumi, T.F. Schultz, F.G. Harmon, S. Ho, S.A. Kay, CONSTANS, Arabidopsis, Science, 2005, 309, 293, 297
Библиографическая ссылка H. Wang, L.-G. Ma, J.-M. Li, H.-Y. Zhao, X.-W. Deng, Direct interaction of Arabidopsis cryptochromes with COP1 in light control of development, Science, 2001, 294, 154, 158
Библиографическая ссылка M. Ahmad, J. A. Jarillo, O. Smirnova, A. R. Cashmore, Arabidopsis, in vitro, Mol. Cell, 1998, 1, 939, 948
Библиографическая ссылка D. Shalitin, H. Yang, T. C. Mockler, M. Maymon, H. Guo, G. C. Whitelam, C. Lin, Regulation of Arabidopsis cryptochrome 2 by blue light-dependent phosphorylation, Nature, 2002, 417, 763, 767
Библиографическая ссылка J.-P. Bouly, B. Giovani, A. Djamei, M. Mueller, A. Zeugner, E. A. Dudkin, A. Batschauer, M. Ahmad, Arabidopsis, Eur. J. Biochem., 2003, 270, 2921, 2928
Библиографическая ссылка D. Shalitin, X. Yu, M. Maymon, T. Mockler, C. Lin, in vivo, in vitro, Plant Cell, 2003, 15, 2421, 2429
Библиографическая ссылка Y. F. Li, P. F. Heelis, A. Sancar, in vitro, Biochemistry, 1991, 30, 6322, 6329
Библиографическая ссылка H. W. Park, S. T. Kim, A. Sancar, J. Deisenhofer, Escherichia coli, Science, 1995, 268, 1866, 1872
Библиографическая ссылка M. S. Cheung, I. Daizadeh, A. A. Stuchebrukhov, P. F. Heelis, Escherichia coli, Biophys. J., 1999, 76, 1241, 1249
Библиографическая ссылка C. Aubert, M. H. Vos, P. Mathis, A.P. M. Eker, K. Brettel, Intraprotein radical transfer during photoactivation of DNA photolyase, Nature, 2000, 405, 586, 590
Библиографическая ссылка C. Aubert, P. Mathis, A. P. M. Eker, K. Brettel, Anacystis nidulans, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1999, 96, 5423, 6527
Библиографическая ссылка B. Giovani, M. Byrdin, M. Ahmad, K. Brettel, Light-induced electron transfer in a cryptochrome blue-light receptor, Nature Structural Biol., 2003, 10, 489, 490
Библиографическая ссылка A. Zeugner, M. Byrdin, J.-P. Bouly, N. Bakrim, B. Giovani, K. Brettel, M. Ahmad, Arabidopsis, in vivo, J. Biol. Chem., 2005, 280, 19437, 19440
Библиографическая ссылка E. Knieb, M. Salomon, W. Rüdiger, Tissue-specific and subcellular localization of phototropin determined by immunoblotting, Planta, 2004, 218, 843, 851
Библиографическая ссылка M. Salomon, E. Knieb, T. von Zeppelin, W. Rüdiger, Mapping of low- and high-fluence autophosphorylation sites in phototropin 1, Biochemistry, 2003, 42, 4217, 4225
Библиографическая ссылка T. Kinoshita, K.-I. Shimizaki, Blue light activates the plasma membrane H<sup>+</sup> ATPase by phosphorylation of the C-terminus in stomatal guard cells, EMBO J., 1999, 18, 5548, 5558
Библиографическая ссылка T. Kinoshita, T. Emi, M. Tominaga, K. Sakamoto, A. Shigenaga, M. Doi, K. I. Shimizaki, Blue-light- and phosphorylation-dependent binding of a 14-3-3 protein to phototropins in stomatal guard cells of broad bean, Plant Physiol., 2003, 133, 1453, 1463
Библиографическая ссылка M. Salomon, J. M. Christie, E. Knieb, U. Lempert, W. R. Briggs, Photochemical and mutational analysis of the FMN-binding domains of the plant blue light receptor, phototropin, Biochemistry, 2000, 39, 9401, 9410
Библиографическая ссылка S. M. Miller, V. Massey, D. Ballou, C. H. Williams Jr, M. D. Distefano, M. J. Moore, C. T. Walsh, Use of a site-directed triple mutant to trap intermediates: demonstration that a (C)4-athiol adduct and reduced flavin are kinetically competent intermediates in mercuric ion reductase, Biochemistry, 1990, 29, 2831, 2841
Библиографическая ссылка M. Salomon, W. Eisenreich, H. Dürr, E. Schleicher, E. Knieb, V. Massey, W. Rüdiger, F. Müller, A. Bacher, G. Richter, Avena sativa, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2001, 96, 12357, 12361
Библиографическая ссылка S. B. Corchnoy, T. E. Swartz, J. W. Lewis, I. Szundi, W. R. Briggs, R. A. Bogomolni, Intramolecular proton transfers and structural changes during the photocycle of the LOV2 domain of phototropin 1, J. Biol. Chem., 2003, 278, 724, 731
Библиографическая ссылка J. M. Christie, T. E. Swartz, R. A. Bogomolni, W. R. Briggs, Phototropin LOV domains exhibit distinct roles in regulating photoreceptor function, Plant J., 2002, 32, 205, 219
Библиографическая ссылка H. Dürr, M. Salomon, W. Rüdiger, Chromophore exchange in the LOV2 domain of the plant photoreceptor phototropin 1 from oat, Biochemistry, 2005, 44, 3050, 3055
Библиографическая ссылка S. Crosson, K. Moffat, Structure of a flavin-binding plant photoreceptor domain: insights into light-mediated signal transduction, Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2001, 98, 2995, 3000
Библиографическая ссылка R. Federov, I. Schlichting, E. Hartmann, T. Domratcheva, M. Fuhrmann, P. Hegemann, Chlamydomonas reinhardtii, Biophys. J., 2003, 82, 2474, 2482
Библиографическая ссылка S. Crosson, K. Moffat, Photoexcited structure of a plant photoreceptor domain reveals a light-driven molecular switch, Plant Cell, 2002, 14, 1067, 1075
Библиографическая ссылка T. E. Swartz, P. J. Wenzel, S. B. Corchnoy, W. R. Briggs, R. A. Bogomolni, Vibration spectroscopy reveals light-induced chromophore and protein structural changes in the LOV2 domain of the plant blue-light receptor phototropin 1, Biochemistry, 2002, 41, 7183, 7189
Библиографическая ссылка T. Iwata, D. Nozaki, S. Tokutomi, T. Kagawa, M. Wada, H. Kandori, Adiantum, Biochemistry, 2003, 42, 8183, 8191
Библиографическая ссылка S. M. Harper, L. C. Neil, K. Gardner, Structural basis of a phototropin light switch, Science, 2003, 301, 1541, 1544
Библиографическая ссылка K. Ataka, P. Hegemann, J. Heberle, Vibrational spectroscopy of an algal phot-LOV1 domain probes the molecular changes associated with blue-light reception, Biophys. J., 2003, 84, 466, 474
Библиографическая ссылка A. Losi, T. Kottke, P. Hegemann, Chlamydomonas reinhardtii, Biophys. J., 2004, 86, 1051, 1060
Библиографическая ссылка S. M. Harper, L. C. Neil, I. J. Day, P. J. Hore, K. H. Gardner, Cooperative and chromophore-regulated conformational changes in a phototropin LOV domain monitored by time-resolve NMR spectroscopy, J. Am. Chem. Soc., 2004, 126, 3390, 3391
Библиографическая ссылка S. M. Harper, J. M. Christie, K. H. Gardner, Disruption of the LOV/Jα helix interaction activates phototropin kinase activity, Biochemistry, 2004, 43, 16184, 16192
Библиографическая ссылка T. E. Swartz, S. B. Corchnoy, J. M. Christie, J. W. Lewis, I. Szundi, W. R. Briggs, R. A. Bogomolni, The photocycle of a flavin-binding domain of the blue light photoreceptor phototropin, J. Biol. Chem., 2001, 39, 36493, 36500
Библиографическая ссылка J. T. M. Kennis, S. Crosson, M. Gauden, I. H. M. van Stokkum, K. Moffat, R. van Grondelle, Primary reactions of the LOV2 domain of phototropin, a plant blue light photoreceptor, Biochemistry, 2003, 42, 3385, 3392
Библиографическая ссылка J. T. M. Kennis, I. H. M. van Stokkum, S. Crosson, M. Gauden, K. Moffat, R. van Grondelle, The LOV2 domain of phototropin: a reversible photochromic switch, J. Am. Chem. Soc., 2004, 129, 4512, 4513
Библиографическая ссылка T. Kottke, J. Heberle, D. Hehn, B. Dick, P. Hegemann, Chlamydomonas reinhardtii, Biophys. J., 2003, 84, 1192, 1201
Библиографическая ссылка S. D. M. Islam, A. Penzkofer, P. Hegemann, Chlamydomonas reinhardtii, Chemical Physics, 2003, 291, 97, 114
Библиографическая ссылка T. A. Schüttrigkeit, C. K. Kompa, M. Salomon, W. Rüdiger, M. E. Michel-Beyerle, Avena sativa, Chem. Physics, 2003, 294, 501, 508
Библиографическая ссылка W. Holzer, A. Penkofer, M. Fuhrmann, P. Hegemann, Chlamydomonas reinhardtii, Photochem. Photobiol., 2002, 75, 479, 487
Библиографическая ссылка T. Iwata, S. Tokutomi, H. Kandori, Adiantum, J. Am. Chem. Soc., 2002, 124, 11840, 11841
Библиографическая ссылка T. Bednarz, A. Losi, W. Gärtner, P. Hegemann, J. Heberle, Functional variations among LOV domains as revealed by FT-IR difference spectroscopy, Photochem. Photobiol. Sci., 2004, 3, 575, 579
Библиографическая ссылка M. Salomon, U. Lempert, W. Rüdiger, Dimerization of the plant photoreceptor phototropin is probably mediated by the LOV1 domain, FEBS Lett., 2004, 572, 8, 10
Библиографическая ссылка C. W. M. Kay, E. Schleicher, A. Kuppig, H. Hofner, W. Rüdiger, M. Schleicher, M. Fischer, A. Bacher, S. Weber, G. Richter, Blue light perception in plants, detection and characterization of a light-induced neutral flavin radical in a C450A mutant of phototropin, J. Biol. Chem., 2003, 278, 10973, 110978
Библиографическая ссылка E. Schleicher, R. M. Kowalczyk, C. W. M. Kay, P. Hegemann, A. Bacher, M. Fischer, R. Bittl, G. Richter, S. Weber, On the reaction mechanism of adduct formation in LOV domains of the plant blue-light receptor phototropin, J. Am. Chem. Soc., 2004, 126, 11067, 11076
Библиографическая ссылка T. Kottke, B. Dick, R. Federov, I. Schlichting, R. Deutzmann, P. Hegemann, Irreversible photoreduction of a mutated phot-LOV1 domain, Biochemistry, 2003, 42, 9854, 9862
Библиографическая ссылка T. Kagawa, M. Kasahara, T. Abe, S. Yoshida, M. Wada, Function analysis of phototropin 2 using fern mutants deficient in blue light-induced chloroplast avoidance movement, Plant Cell Physiol., 2004, 45, 416, 426
Библиографическая ссылка E. Knieb, M. Salomon, W. Rüdiger, Autophosphorylation. electrophoretic mobility and immunoreaction of oat phototropin 1 under UV and blue light, Photochem. Photobiol., 2005, 81, 177, 182
Библиографическая ссылка E. C. De Fabo, R. W. Harding, W. Shropshire Jr., Neurospora crassa, Plant Physiol., 1976, 57, 440, 445
Библиографическая ссылка M. L. Sargent, W. R. Briggs, The effects of light on a circadian rhythm of conidiation in Neurospora, Plant Physiol., 1967, 42, 1504, 1510
Библиографическая ссылка A. C. Froelich, Y. Liu, J. J. Loros, J. C. Dunlop, frequency, Science, 2002, 297, 815, 819
Библиографическая ссылка Q. He, P. Cheng, Y. Yang, L. Wang, K. H. Gardner, Y. Liu, White collar-1, a DNA binding transcription factor and light sensor, Science, 2002, 297, 840, 843
Библиографическая ссылка C. Schwerdtfeger, H. Linden, VIVID is a flavoprotein and serves as a fungal blue light photoreceptor for photoadaptation, EMBO J., 2003, 4846, 4855
Библиографическая ссылка A. Idnurm, J. Heitman, Light controls growth and development via a conserved pathway in the fungal kingdom, PloS, 3, 2005, 12, e95
Библиографическая ссылка A. Losi, The bacterial counterparts of plant phototropins, Photochem. Photobiol. Sci., 2004, 3, 566, 574
Библиографическая ссылка A. Losi, E. Polverini, B. Quest, W. Gärtner, First evidence for phototropin-related blue-light receptors in prokaryotes, Biophys. J., 2002, 82, 2627, 2634

Скрыть метаданые