Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Abrol, Ravinder
Автор Goddard III, FRSC, William A.
Дата выпуска 2011
ISBN 978-1-84973-160-7
dc.description Proteins in the cellular signaling machinery accomplish an amazing spectrum of functions necessary for the growth and survival of life by a network of signaling events separated in both space and time. Membrane proteins enable signal transduction across the cell membrane, which results in these signaling events inside the cell leading to a physiological response. G protein-coupled receptors (GPCRs) form the largest family of membrane proteins that process a very diverse set of extracellular signals and are capable of transducing multiple intracellular signaling pathways, mediated by G proteins and/or Arrestins, each with potentially different functional consequences. This â pleiotropicâ nature of GPCRs is enabled by a high conformational flexibility of GPCRs, which allows for a unique ensemble of possible conformations depending on the state of the GPCR, whether it is in the apo form, or interacting with a ligand/antibody, or interacting with another protein. Each ligand can induce a different set of conformations in a GPCR, which can interact with G protein and Arrestin pathways in different ways, resulting in different physiological outcomes. This chapter provides an overview of how GPCRs use their conformational flexibility to perform a complex array of functions and how this can be used advantageously to bias signaling within the cell. A detailed understanding of the signaling pathways that are turned on by GPCRs, combined with the development of biased agonists and allosteric modulators to select specific outcomes, provides a promising avenue for developing therapeutics with minimal side-effects.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Chapter 11
Название G Protein-Coupled Receptors: Conformational â Gatekeepersâ of Transmembrane Signal Transduction and Diversification
Тип ART
DOI 10.1039/BK9781849733434-00188
Журнал Extracellular and Intracellular Signaling
Первая страница 188
Последняя страница 229
Библиографическая ссылка J. J. Allen, L. M. Mathger, A. Barbosa, K. C. Buresch, E. Sogin, J. Schwartz, C. Chubb, R. T. Hanlon, Proc. Royal Soc. B-Biol. Sci., 2010, 277, 1684, 1031
Библиографическая ссылка E. J. Kelman, D. Osorio, R. J. Baddeley, J. Exp. Biol., 2008, 211, 11, 1757
Библиографическая ссылка D. R. Robinson, Y. M. Wu, S. F. Lin, Oncogene, 2000, 19, 49, 5548
Библиографическая ссылка K. Lundstrom, Curr. Protein Pept. Sci., 2006, 7, 5, 465
Библиографическая ссылка J. P. Overington, B. Al-Lazikani, A. L. Hopkins, Nat. Rev. Drug Discov., 2006, 5, 12, 993
Библиографическая ссылка M. C. Lagerstrom, H. B. Schioth, Nat. Rev. Drug Discov., 2008, 7, 4, 339
Библиографическая ссылка T. Bartfai, Nat. Rev. Drug Discov., 2004, 3, 7, 574
Библиографическая ссылка R. Fredriksson, M. C. Lagerström, L. G. Lundin, H. B. Schiöth, Mol. Pharmacol., 2003, 63, 6, 1256
Библиографическая ссылка G. Q. Zhao, Y. Zhang, M. A. Hoon, J. Chandrashekar, I. Erlenbach, N. J. P. Ryba, C. S. Zuker, Cell, 2003, 115, 3, 255
Библиографическая ссылка J. Chandrashekar, K. L. Mueller, M. A. Hoon, E. Adler, L. Feng, W. Guo, C. S. Zuker, N. J. P. Ryba, Cell, 2000, 100, 6, 703
Библиографическая ссылка M. Behrens, W. Meyerhof, Cell. Mol. Life Sci., 2006, 63, 13, 1501
Библиографическая ссылка E. Rozengurt, Am. J. Physiol. Gastrointest. Liver Physiol., 2006, 291, 2, G171
Библиографическая ссылка S. Z. Hao, C. Sternini, H. Raybould, Gastroenterol., 2007, 132, 4, A37
Библиографическая ссылка T. Okada, M. Sugihara, A. N. Bondar, M. Elstner, P. Entel, V. Buss, J. Mol. Biol., 2004, 342, 2, 571
Библиографическая ссылка K. Palczewski, T. Kumasaka, T. Hori, C. A. Behnke, H. Motoshima, B. A. Fox, I. Le Trong, D. C. Teller, T. Okada, R. E. Stenkamp, M. Yamamoto, M. Miyano, Science, 2000, 289, 5480, 739
Библиографическая ссылка V. Cherezov, J. Clogston, Y. Misquitta, W. Abdel-Gawad, M. Caffrey, Biophys. J., 2002, 83, 6, 3393
Библиографическая ссылка G. G. Prive, H. R. Kaback, J. Bioenerg. Biomemb., 1996, 28, 1, 29
Библиографическая ссылка M. A. Hanson, R. C. Stevens, Structure, 2009, 17, 1, 8
Библиографическая ссылка V. Cherezov, D. M. Rosenbaum, M. A. Hanson, S. G. F. Rasmussen, F. S. Thian, T. S. Kobilka, H. J. Choi, P. Kuhn, W. I. Weis, B. K. Kobilka, R. C. Stevens, Science, 2007, 318, 5854, 1258
Библиографическая ссылка V. P. Jaakola, M. T. Griffith, M. A. Hanson, V. Cherezov, E. Y. T. Chien, J. R. Lane, A. P. IJzerman, R. C. Stevens, Science, 2008, 322, 5905, 1211
Библиографическая ссылка T. Warne, M. J. Serrano-Vega, J. G. Baker, R. Moukhametzianov, P. C. Edwards, R. Henderson, A. G. W. Leslie, C. G. Tate, G. F. X. Schertler, Nature, 2008, 454, 7203, 486
Библиографическая ссылка J. H. Park, P. Scheerer, K. P. Hofmann, H. W. Choe, O. P. Ernst, Nature, 2008, 454, 7201, 183
Библиографическая ссылка P. Scheerer, J. H. Park, P. W. Hildebrand, Y. J. Kim, N. Krauà , H. W. Choe, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, Nature, 2008, 455, 7212, 497
Библиографическая ссылка M. Murakami, T. Kouyama, Nature, 2008, 453, 7193, 363
Библиографическая ссылка V. R. Ratnala, Biotechnol. Lett., 2006, 28, 11, 767
Библиографическая ссылка D. Mustafi, K. Palczewski, Mol. Pharmacol., 2009, 75, 1, 1
Библиографическая ссылка S. Henikoff, J. G. Henikoff, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1992, 89, 22, 10915
Библиографическая ссылка M. A. Lomize, A. L. Lomize, I. D. Pogozheva, H. I. Mosberg, Bioinformatics, 2006, 22, 5, 623
Библиографическая ссылка S. J. Fleishman, V. M. Unger, N. Ben-Tal, Trends Biochem. Sci., 2006, 31, 2, 106
Библиографическая ссылка W. C. Wimley, T. P. Creamer, S. H. White, Biophys. J., 1996, 70, 2, Tuam1
Библиографическая ссылка T. Hessa, N. M. Meindl-Beinker, A. Bernsel, H. Kim, Y. Sato, M. Lerch-Bader, I. Nilsson, S. H. White, G. von Heijne, Nature, 2007, 450, 7172, 1026
Библиографическая ссылка M. B. Ulmschneider, M. S. P. Sansom, A. Di Nola, Proteins-Structure Function Bioinformatics, 2005, 59, 2, 252
Библиографическая ссылка S. H. White, Peptide Solvation H-Bonds, 2006, 72, 157
Библиографическая ссылка F. Fanelli, P. G. De Benedetti, Chem. Rev., 2005, 105, 9, 3297
Библиографическая ссылка V. Yarov-Yarovoy, J. Schonbrun, D. Baker, Proteins-Structure Function Bioinformatics, 2006, 62, 4, 1010
Библиографическая ссылка N. Vaidehi, W. B. Floriano, R. Trabanino, S. E. Hall, P. Freddolino, E. J. Choi, G. Zamanakos, W. A. Goddard III, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2002, 99, 20, 12622
Библиографическая ссылка M. Y. S. Kalani, N. Vaidehi, S. E. Hall, R .J. Trabanino, P. L. Freddolino, M. A. Kalani, W. B. Floriano, V. W. T. Kam, W. A. Goddard III, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2004, 101, 11, 3815
Библиографическая ссылка P. L. Freddolino, M. Yashar, S. Kalani, N. Vaidehi, W. B. Floriano, S. E. Hall, R. J. Trabanino, V. W. T. Kam, W. A. Goddard III, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2004, 101, 9, 2736
Библиографическая ссылка J. Y. Peng, N. Vaidehi, S. E. Hall, W. A. Goddard III, ChemMedChem, 2006, 1, 8, 878
Библиографическая ссылка N. Vaidehi, S. Schlyer, R. J. Trabanino, W. B. Floriano, R. Abrol, S. Sharma, M. Kochanny, S. Koovakat, L. Dunning, M. Liang, J. M. Fox, F. Lopes de Mendonça, J. E. Pease, W. A. Goddard III, R. Horuk, J. Biol. Chem., 2006, 281, 37, 27613
Библиографическая ссылка Y. Li, F. Zhu, N. Vaidehi, W. A. Goddard, III, F. Sheinerman, S. Reiling, I. Morize, L. Mu, K. Harris, A. Ardati, A. Laoui, J. Am. Chem. Soc., 2007, 129, 35, 10720
Библиографическая ссылка J. K. Bray, W. A. Goddard, 3rd, J. Mol. Graph. Model., 2008, 27, 1, 66
Библиографическая ссылка W. A. Goddard, III, R. Abrol, J. Nutr., 2007, 137, 6 Suppl 1, 1528S, discussion 1548S
Библиографическая ссылка W. A. Goddard, III, S. K. Kim, Y. Li, B. Trzaskowski, A. R. Griffith, R. Abrol, J. Structural Biol., 2010, 170, 1, 10
Библиографическая ссылка S. W. Englander, N. R. Kallenbach, Quarterly Rev. Biophys., 1983, 16, 4, 521
Библиографическая ссылка G. Swaminath, Y. Xiang, T. W. Lee, J. Steenhuis, C. Parnot, B. K. Kobilka, J. Biol. Chem., 2004, 279, 1, 686
Библиографическая ссылка A. M. Dâ Antona, K. H. Ahn, D. A. Kendall, Biochem., 2006, 45, 17, 5606
Библиографическая ссылка T. Kenakin, Annu. Rev. Pharmacol. Tox., 2002, 42, 349
Библиографическая ссылка T. Kenakin, L. J. Miller, Pharmacol. Rev., 2010, 62, 2, 265
Библиографическая ссылка D. Spongier, C. Waeber, C. Pantaloni, F. Holsboer, J. Bockaert, P. H. Seeburgt, L. Journot, Nature, 1993, 365, 6442, 170
Библиографическая ссылка B. K. Kobilka, X. Deupi, Trends Pharmacol. Sci., 2007, 28, 8, 397
Библиографическая ссылка S. O. Smith, Ann. Rev. Biophys., 2010, 39, 309
Библиографическая ссылка B. K. Kobilka, Biochim. Biophys. Acta-Biomembranes, 2007, 1768, 4, 794
Библиографическая ссылка X. J. Yao, C. Parnot, X. Deupi, V. R. P. Ratnala, G. Swaminath, D. Farrens, B. Kobilka, Nat. Chem. Biol., 2006, 2, 8, 417
Библиографическая ссылка M. P. Bokoch, Y. Zou, S. G. F. Rasmussen, C. W. Liu, R. Nygaard, D. M. Rosenbaum, J. J. Fung, H. J. Choi, F. S. Thian, T. S. Kobilka, J. D. Puglisi, W. I. Weis, L. Pardo, R. S. Prosser, L. Mueller, B. K. Kobilka, Nature, 2010, 463, 7277, 108
Библиографическая ссылка S. Bhattacharya, S. E. Hall, N. Vaidehi, J. Mol. Biol., 2008, 382, 2, 539
Библиографическая ссылка S. Bhattacharya, S. E. Hall, H. Li, N. Vaidehi, Biophys. J., 2008, 94, 6, 2027
Библиографическая ссылка R. Kondru, J. Zhang, C. Ji, T. Mirzadegan, D. Rotstein, S. Sankuratri, M. Dioszegi, Mol. Pharmacol., 2008, 73, 3, 789
Библиографическая ссылка K. Maeda, D. Das, H. Ogata-Aoki, H. Nakata, T. Miyakawa, Y. Tojo, R. Norman, Y. Takaoka, J. Ding, G. F. Arnold, E. Arnold, H. Mitsuya, J. Biol. Chem., 2006, 281, 18, 12688
Библиографическая ссылка T. Kenakin, Trends Pharmacol. Sci., 2007, 28, 8, 407
Библиографическая ссылка C. R. McCudden, M. D. Hains, R. J. Kimple, D. P. Siderovski, F. S. Willard, Cell. Mol. Life Sci., 2005, 62, 5, 551
Библиографическая ссылка Z. Selinger, Ann. Rev. Biochem., 2008, 77, xii
Библиографическая ссылка L. Barki-Harrington, H. A. Rockman, Physiol., 2008, 23, 1, 17
Библиографическая ссылка E. Hermans, Pharmacol. Ther., 2003, 99, 1, 25
Библиографическая ссылка L. M. Luttrell, R. J. Lefkowitz, J. Cell Sci., 2002, 115, 3, 455
Библиографическая ссылка S. J. Perry, G. S. Baillie, T. A. Kohout, I. McPhee, M. M. Magiera, K. L. Ang, W. E. Miller, A. J. McLean, M. Conti, M. D. Houslay, R. J. Lefkowitz, Science, 2002, 298, 5594, 834
Библиографическая ссылка C. D. Nelson, S. J. Perry, D. S. Regier, S. M. Prescott, M. K. Topham, R. J. Lefkowitz, Science, 2007, 315, 5812, 663
Библиографическая ссылка G. S. Baillie, A. Sood, I. McPhee, I. Gall, S. J. Perry, R. J. Lefkowitz, M. D. Houslay, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2003, 100, 3, 940
Библиографическая ссылка J. Hines, S. J. Fluharty, D. K. Yee, Biochem. Pharmacol., 2003, 66, 2, 251
Библиографическая ссылка K. Seta, M. Nanamori, J. G. Modrall, R. R. Neubig, J. Sadoshima, J. Biol. Chem., 2002, 277, 11, 9268
Библиографическая ссылка H. J. Wei, S. Ahn, S. K. Shenoy, S. S. Karnik, L. Hunyady, L. M. Luttrell, R. J. Lefkowitz, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2003, 100, 19, 10782
Библиографическая ссылка S. K. Shenoy, M. T. Drake, C. D. Nelson, D. A. Houtz, K. Xiao, S. Madabushi, E. Reiter, R. T. Premont, O. Lichtarge, R. J. Lefkowitz, J. Biol. Chem., 2006, 281, 2, 1261
Библиографическая ссылка D. Gesty-Palmer, M. Chen, E. Reiter, S. Ahn, C. D. Nelson, S. Wang, A. E. Eckhardt, C. L. Cowan, R. F. Spurney, L. M. Luttrell, R. J. Lefkowitz, J. Biol. Chem., 2006, 281, 16, 10856
Библиографическая ссылка S. Rajagopal, J. Kim, S. Ahn, S. Craig, C. M. Lam, N. P. Gerard, C. Gerard, R. J. Lefkowitz, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2010, 107, 2, 628
Библиографическая ссылка J. P. Pin, R. Neubig, M. Bouvier, L. Devi, M. Filizola, J. A. Javitch, M. J. Lohse, G. Milligan, K. Palczewski, M. Parmentier, M. Spedding, Pharmacol. Rev., 2007, 59, 1, 5
Библиографическая ссылка C. Romano, W. L. Yang, K. L. Oâ Malley, J. Biol. Chem., 1996, 271, 45, 28612
Библиографическая ссылка N. Kunishima, Y. Shimada, Y. Tsuji, T. Sato, M. Yamamoto, T. Kumasaka, S. Nakanishi, H. Jingami, K. Morikawa, Nature, 2000, 407, 6807, 971
Библиографическая ссылка D. Tsuchiya, N. Kunishima, N. Kamiya, H. Jingami, K. Morikawa, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2002, 99, 5, 2660
Библиографическая ссылка M. Tateyama, H. Abe, H. Nakata, O. Saito, Y. Kubo, Nat. Struct. Mol. Biol., 2004, 11, 7, 637
Библиографическая ссылка T. Galvez, B. Duthey, J. Kniazeff, J. Blahos, G. Rovelli, B. Bettler, L. Prézeau, J. P. Pin, Embo J., 2001, 20, 9, 2152
Библиографическая ссылка Y. Han, I. S. Moreira, E. Urizar, H. Weinstein, J. A. Javitch, Nat. Chem. Biol., 2009, 5, 9, 688
Библиографическая ссылка A. E. Brady, L. E. Limbird, Cell. Signalling, 2002, 14, 4, 297
Библиографическая ссылка S. L. Ferrari, D. D. Pierroz, V. Glatt, D. S. Goddard, E. N. Bianchi, F. T. Lin, D. Manen, M. L. Bouxsein, Endocrinol., 2005, 146, 4, 1854
Библиографическая ссылка R. W. Walters, A. K. Shukla, J. J. Kovacs, J. D. Violin, S. M. DeWire, C. M. Lam, J. R. Chen, M. J. Muehlbauer, E. J. Whalen, R. J. Lefkowitzet, J. Clin. Invest., 2009, 119, 5, 1312
Библиографическая ссылка G. C. Tsai, J. T. Coyle, Ann. Rev. Pharmacol. Tox., 2002, 42, 165
Библиографическая ссылка T. W. Schwartz, B. Holst, Trends Pharmacol. Sci., 2007, 28, 8, 366
Библиографическая ссылка J. M. Mathiesen, T. Ulven, L. Martini, L. O. Gerlach, A. Heinemann, E. Kostenis, Mol. Pharmacol., 2005, 68, 2, 393
Библиографическая ссылка K. J. Gregory, P. M. Sexton, A. Christopoulos, Curr. Neuropharmacol., 2007, 5, 3, 157
Библиографическая ссылка N. J. M. Birdsall, S. Lazareno, Mini-Rev. Med. Chem., 2005, 5, 6, 523
Библиографическая ссылка C. Valant, P. M. Sexton, A. Christopoulos, Mol. Intervent., 2009, 9, 3, 125
Библиографическая ссылка C. Valant, K. J. Gregory, N. E. Hall, P. J. Scammells, M. J. Lew, P. M. Sexton, A. Christopoulos, J. Biol. Chem., 2008, 283, 43, 29312
Библиографическая ссылка D. Schuster, C. Laggner, T. Langer, Curr. Pharmaceut. Design, 2005, 11, 27, 3545
Библиографическая ссылка J. M. Bostwick, K. A. Hecksel, S. R. Stevens, J. H. Bower, J. E. Ahlskog, Mayo Clinic Proc., 2009, 84, 4, 310
Библиографическая ссылка M. J. Keiser, V. Setola, J. J. Irwin, C. Laggner, A. I. Abbas, S. J. Hufeisen, N. H. Jensen, M. B. Kuijer, R. C. Matos, T. B. Tran, R. Whaley, R. A. Glennon, J. Hert, K. L. H. Thomas, D. D. Edwards, B. K. Shoichet, B. L. Roth, Nature, 2009, 462, 7270, 175

Скрыть метаданые