Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Lodowski, David T.
Автор Palczewski, Krzysztof
Дата выпуска 2011
ISBN 978-1-84973-183-6
dc.description Progress in determining crystal structures of G protein-coupled receptors (GPCRs) has rapidly increased our knowledge of structural aspects governing GPCR signallingâ greatly enhancing our understanding of relevant non-structural work as well. Thorough examination of current structural information yields important insights as to the function of these receptors. Through our in-depth analysis of rhodopsin in a variety of photointermediate states, it is possible to understand some of the roles which conserved motifs, including ordered water molecules, play in the activation of rhodopsin and, by extension, other GPCRs. Many aspects of the GPCR activation process remain unresolved; only through high resolution determination of agonist-bound and G protein-bound GPCR structures will we be able to discern those critical structural determinants in GPCRs that couple the binding of ligand to G protein activation and concomitant nucleotide exchange.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Chapter 1. The Impact of G Protein-coupled Receptor (GPCR) Structures on Understanding Signal Transduction
Тип other
DOI 10.1039/9781849733441-00001
Print ISSN 2041-3203
Журнал G Protein-Coupled Receptors: From Structure to Function
Первая страница 1
Последняя страница 27
Библиографическая ссылка P. Scheerer, J. H. Park, P. W. Hildebrand, Y. J. Kim, N. Krauss, H. W. Choe, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, Nature, 2008, 455, 497, 502
Библиографическая ссылка J. H. Park, P. Scheerer, K. P. Hofmann, H. W. Choe, O. P. Ernst, Nature, 2008, 454, 183, 187
Библиографическая ссылка C. B. Roth, M. A. Hanson, R. C. Stevens, J. Mol. Biol., 2008, 376, 1305, 1319
Библиографическая ссылка D. M. Rosenbaum, V. Cherezov, M. A. Hanson, S. G. Rasmussen, F. S. Thian, T. S. Kobilka, H. J. Choi, X. J. Yao, W. I. Weis, R. C. Stevens, B. K. Kobilka, Science, 2007, 318, 1266, 1273
Библиографическая ссылка V. P. Jaakola, M. T. Griffith, M. A. Hanson, V. Cherezov, E. Y. Chien, J. R. Lane, A. P. Ijzerman, R. C. Stevens, Science, 2008, 322, 1211, 1217
Библиографическая ссылка T. Warne, M. J. Serrano-Vega, J. G. Baker, R. Moukhametzianov, P. C. Edwards, R. Henderson, A. G. Leslie, C. G. Tate, G. F. Schertler, Nature, 2008, 454, 486, 491
Библиографическая ссылка D. C. Teller, T. Okada, C. A. Behnke, K. Palczewski, R. E. Stenkamp, Biochemistry, 2001, 40, 7761, 7772
Библиографическая ссылка K. Palczewski, T. Kumasaka, T. Hori, C. A. Behnke, H. Motoshima, B. A. Fox, I. Le Trong, D. C. Teller, T. Okada, R. E. Stenkamp, M. Yamamoto, M. Miyano, Science, 2000, 289, 739, 745
Библиографическая ссылка R. E. Stenkamp, Acta Crystallogr. Sect. D: Biol. Crystallogr., 2008, D64, 902, 904
Библиографическая ссылка M. Murakami, T. Kouyama, Nature, 2008, 453, 363, 367
Библиографическая ссылка T. Okada, M. Sugihara, A. N. Bondar, M. Elstner, P. Entel, V. Buss, J. Mol. Biol., 2004, 342, 571, 583
Библиографическая ссылка J. Li, P. C. Edwards, M. Burghammer, C. Villa, G. F. Schertler, J. Mol. Biol., 2004, 343, 1409, 1438
Библиографическая ссылка D. Salom, D. T. Lodowski, R. E. Stenkamp, I. Le Trong, M. Golczak, B. Jastrzebska, T. Harris, J. A. Ballesteros, K. Palczewski, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, 103, 16123, 16128
Библиографическая ссылка R. A. Dixon, B. K. Kobilka, D. J. Strader, J. L. Benovic, H. G. Dohlman, T. Frielle, M. A. Bolanowski, C. D. Bennett, E. Rands, R. E. Diehl, R. A. Mumford, E. E. Slater, I. S. Sigal, M. G. Caron, R. J. Lefkowitz, C. D. Strader, Nature, 1986, 321, 75, 79
Библиографическая ссылка A. G. Gilman, Annu. Rev. Biochem., 1987, 56, 615, 649
Библиографическая ссылка G. A. Robison, R. W. Butcher, E. W. Sutherland, Annu. Rev. Biochem., 1968, 37, 149, 174
Библиографическая ссылка R. Henderson, P. N. Unwin, Nature, 1975, 257, 28, 32
Библиографическая ссылка N. Unwin, R. Henderson, Sci. Am., 1984, 250, 78, 94
Библиографическая ссылка H. G. Khorana, Ann. N. Y. Acad. Sci., 1986, 471, 272, 288
Библиографическая ссылка M. Braiman, J. Bubis, T. Doi, H. B. Chen, S. L. Flitsch, R. R. Franke, M. A. Gilles-Gonzalez, R. M. Graham, S. S. Karnik, H. G. Khorana, et al., et al, Cold Spring Harb. Symp. Quant. Biol., 1988, 53 Pt 1, 355, 364
Библиографическая ссылка A. Ovchinnikov Yu, FEBS Lett., 1982, 148, 179, 191
Библиографическая ссылка P. A. Hargrave, J. H. McDowell, D. R. Curtis, J. K. Wang, E. Juszczak, S. L. Fong, J. K. Rao, P. Argos, Biophys. Struct. Mech., 1983, 9, 235, 244
Библиографическая ссылка A. Ovchinnikov Iu, N. G. Abdulaev, M. Feigina, I. D. Artamonov, A. S. Bogachuk, Bioorg. Khim., 1983, 9, 1331, 1340
Библиографическая ссылка J. Nathans, D. S. Hogness, Cell, 1983, 34, 807, 814
Библиографическая ссылка J. Nathans, D. S. Hogness, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1984, 81, 4851, 4855
Библиографическая ссылка P. Argos, J. K. Rao, P. A. Hargrave, Eur. J. Biochem., 1982, 128, 565, 575
Библиографическая ссылка G. F. Schertler, C. Villa, R. Henderson, Nature, 1993, 362, 770, 772
Библиографическая ссылка A. Krebs, C. Villa, P. C. Edwards, G. F. Schertler, J. Mol. Biol., 1998, 282, 991, 1003
Библиографическая ссылка A. Davies, B. E. Gowen, A. M. Krebs, G. F. Schertler, H. R. Saibil, J. Mol. Biol., 2001, 314, 455, 463
Библиографическая ссылка V. M. Unger, P. A. Hargrave, J. M. Baldwin, G. F. Schertler, Nature, 1997, 389, 203, 206
Библиографическая ссылка J. M. Baldwin, Curr. Opin. Cell Biol., 1994, 6, 180, 190
Библиографическая ссылка J. M. Baldwin, EMBO J., 1993, 12, 1693, 1703
Библиографическая ссылка J. M. Baldwin, G. F. Schertler, V. M. Unger, J. Mol. Biol., 1997, 272, 144, 164
Библиографическая ссылка S. S. Karnik, H. G. Khorana, J. Biol. Chem., 1990, 265, 17520, 17524
Библиографическая ссылка S. S. Karnik, T. P. Sakmar, H. B. Chen, H. G. Khorana, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1988, 85, 8459, 8463
Библиографическая ссылка A. Ovchinnikov Yu, N. G. Abdulaev, A. S. Bogachuk, FEBS Lett., 1988, 230, 1, 5
Библиографическая ссылка S. S. Karnik, K. D. Ridge, S. Bhattacharya, H. G. Khorana, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1993, 90, 40, 44
Библиографическая ссылка K. Palczewski, J. Buczylko, M. W. Kaplan, A. S. Polans, J. W. Crabb, J. Biol. Chem., 1991, 266, 12949, 12955
Библиографическая ссылка H. Ohguro, K. Palczewski, L. H. Ericsson, K. A. Walsh, R. S. Johnson, Biochemistry, 1993, 32, 5718, 5724
Библиографическая ссылка H. Ohguro, M. Rudnicka-Nawrot, J. Buczylko, X. Zhao, J. A. Taylor, K. A. Walsh, K. Palczewski, J. Biol. Chem., 1996, 271, 5215, 5224
Библиографическая ссылка H. Ohguro, N. Yoshida, H. Shindou, J. W. Crabb, K. Palczewski, M. Tsuda, Photochem. Photobiol., 1998, 68, 824, 828
Библиографическая ссылка W. L. Hubbell, C. Altenbach, C. M. Hubbell, H. G. Khorana, Adv. Protein Chem., 2003, 63, 243, 290
Библиографическая ссылка S. Filipek, R. E. Stenkamp, D. C. Teller, K. Palczewski, Annu. Rev. Physiol., 2003, 65, 851, 879
Библиографическая ссылка K. Palczewski, Annu. Rev. Biochem., 2006, 75, 743, 767
Библиографическая ссылка T. P. Sakmar, S. T. Menon, E. P. Marin, E. S. Awad, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., 2002, 31, 443, 484
Библиографическая ссылка S. T. Menon, M. Han, T. P. Sakmar, Physiol. Rev., 2001, 81, 1659, 1688
Библиографическая ссылка E. V. Yurkova, V. V. Demin, N. G. Abdulaev, Biomed. Sci., 1990, 1, 585, 590
Библиографическая ссылка T. Okada, I. Le Trong, B. A. Fox, C. A. Behnke, R. E. Stenkamp, K. Palczewski, J. Struct. Biol., 2000, 130, 73, 80
Библиографическая ссылка T. Okada, K. Palczewski, Curr. Opin. Struct. Biol., 2001, 11, 420, 426
Библиографическая ссылка T. Okada, Y. Fujiyoshi, M. Silow, J. Navarro, E. M. Landau, Y. Shichida, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2002, 99, 5982, 5987
Библиографическая ссылка S. Filipek, D. C. Teller, K. Palczewski, R. Stenkamp, Annu. Rev. Biophys. Biomol. Struct., 2003, 32, 375, 397
Библиографическая ссылка C. de Graaf, N. Foata, O. Engkvist, D. Rognan, Proteins, 2008, 71, 599, 620
Библиографическая ссылка C. de Graaf, D. Rognan, Curr. Pharm. Des., 2009, 15, 4026, 4048
Библиографическая ссылка K. A. Reynolds, V. Katritch, R. Abagyan, J. Comput. Aided Mol. Des., 2009, 23, 273, 288
Библиографическая ссылка V. I. Perez-Nueno, D. W. Ritchie, O. Rabal, R. Pascual, J. I. Borrell, J. Teixido, J. Chem. Inf. Model., 2008, 48, 509, 533
Библиографическая ссылка Y. Shichida, H. Imai, Cell. Mol. Life Sci., 1998, 54, 1299, 1315
Библиографическая ссылка K. D. Ridge, K. Palczewski, J. Biol. Chem., 2007, 282, 9297, 9301
Библиографическая ссылка T. Okada, O. P. Ernst, K. Palczewski, K. P. Hofmann, Trends Biochem. Sci., 2001, 26, 318, 324
Библиографическая ссылка R. G. Matthews, R. Hubbard, P. K. Brown, G. Wald, J. Gen. Physiol., 1963, 47, 215, 240
Библиографическая ссылка T. Yoshizawa, G. Wald, Nature, 1964, 201, 340, 345
Библиографическая ссылка T. E. Thorgeirsson, J. W. Lewis, S. E. Wallace-Williams, D. S. Kliger, Biochemistry, 1993, 32, 13861, 13872
Библиографическая ссылка D. L. Farrens, C. Altenbach, K. Yang, W. L. Hubbell, H. G. Khorana, Science, 1996, 274, 768, 770
Библиографическая ссылка C. Altenbach, A. K. Kusnetzow, O. P. Ernst, K. P. Hofmann, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 7439, 7444
Библиографическая ссылка B. Knierim, K. P. Hofmann, W. Gartner, W. L. Hubbell, O. P. Ernst, J. Biol. Chem., 2008, 283, 4967, 4974
Библиографическая ссылка B. Knierim, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 20290, 20295
Библиографическая ссылка C. J. Lopez, M. R. Fleissner, Z. Guo, A. K. Kusnetzow, W. L. Hubbell, Protein Sci., 2009, 18, 1637, 1652
Библиографическая ссылка Z. T. Farahbakhsh, K. Hideg, W. L. Hubbell, Science, 1993, 262, 1416, 1419
Библиографическая ссылка Z. T. Farahbakhsh, K. D. Ridge, H. G. Khorana, W. L. Hubbell, Biochemistry, 1995, 34, 8812, 8819
Библиографическая ссылка H. Nakamichi, T. Okada, Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 2006, 45, 4270, 4273
Библиографическая ссылка T. Morizumi, H. Imai, Y. Shichida, J. Biochem., 2003, 134, 259, 267
Библиографическая ссылка H. Nakamichi, V. Buss, T. Okada, Biophys. J., 2007, 92, L106, 108
Библиографическая ссылка H. Nakamichi, T. Okada, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, 103, 12729, 12734
Библиографическая ссылка T. Okada, Biochem. Soc. Trans., 2004, 32, 738, 741
Библиографическая ссылка S. Jones, J. Howl, Curr. Protein Pept. Sci., 2006, 7, 501, 508
Библиографическая ссылка J. Howl, U. Langel, S. R. Hawtin, A. Valkna, N. J. Yarwood, K. Saar, M. Wheatley, FASEB J., 1997, 11, 582, 590
Библиографическая ссылка T. Shimamura, K. Hiraki, N. Takahashi, T. Hori, H. Ago, K. Masuda, K. Takio, M. Ishiguro, M. Miyano, J. Biol. Chem., 2008, 283, 17753, 17756
Библиографическая ссылка S. G. Rasmussen, H. J. Choi, D. M. Rosenbaum, T. S. Kobilka, F. S. Thian, P. C. Edwards, M. Burghammer, V. R. Ratnala, R. Sanishvili, R. F. Fischetti, G. F. Schertler, W. I. Weis, B. K. Kobilka, Nature, 2007, 450, 383, 387
Библиографическая ссылка P. W. Day, S. G. Rasmussen, C. Parnot, J. J. Fung, A. Masood, T. S. Kobilka, X. J. Yao, H. J. Choi, W. I. Weis, D. K. Rohrer, B. K. Kobilka, Nat. Methods, 2007, 4, 927, 929
Библиографическая ссылка M. P. Bokoch, Y. Zou, S. G. Rasmussen, C. W. Liu, R. Nygaard, D. M. Rosenbaum, J. J. Fung, H. J. Choi, F. S. Thian, T. S. Kobilka, J. D. Puglisi, W. I. Weis, L. Pardo, R. S. Prosser, L. Mueller, B. K. Kobilka, Nature, 2010, 463, 108, 112
Библиографическая ссылка M. A. Hanson, R. C. Stevens, Structure, 2009, 17, 8, 14
Библиографическая ссылка V. Cherezov, D. M. Rosenbaum, M. A. Hanson, S. G. Rasmussen, F. S. Thian, T. S. Kobilka, H. J. Choi, P. Kuhn, W. I. Weis, B. K. Kobilka, R. C. Stevens, Science, 2007, 318, 1258, 1265
Библиографическая ссылка T. Warne, M. J. Serrano-Vega, C. G. Tate, G. F. Schertler, Protein Expr. Purif., 2009, 65, 204, 213
Библиографическая ссылка C. G. Tate, G. F. Schertler, Curr. Opin. Struct. Biol., 2009, 19, 386, 395
Библиографическая ссылка D. Mustafi, K. Palczewski, Mol. Pharmacol, 2009, 75, 1, 12
Библиографическая ссылка D. T. Lodowski, K. Palczewski, Curr. Opin. HIV AIDS, 2009, 4, 88, 95
Библиографическая ссылка D. T. Lodowski, T. E. Angel, K. Palczewski, Photochem. Photobiol., 2009, 85, 425, 430
Библиографическая ссылка T. Mirzadegan, G. Benko, S. Filipek, K. Palczewski, Biochemistry, 2003, 42, 2759, 2767
Библиографическая ссылка T. E. Angel, M. R. Chance, K. Palczewski, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2009, 106, 8555, 8560
Библиографическая ссылка T. Orban, S. Gupta, K. Palczewski, M. R. Chance, Biochemistry, 2010, 49, 827, 834
Библиографическая ссылка T. E. Angel, S. Gupta, B. Jastrzebska, K. Palczewski, M. R. Chance, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2009, 106, 14367, 14372
Библиографическая ссылка E. Jardon-Valadez, A. N. Bondar, D. J. Tobias, Biophys. J., 2009, 96, 2572, 2576
Библиографическая ссылка E. H. Schneider, D. Schnell, A. Strasser, S. Dove, R. Seifert, J. Pharmacol. Exp. Ther., 2010, 333, 382, 392
Библиографическая ссылка A. E. Alewijnse, H. Timmerman, E. H. Jacobs, M. J. Smit, E. Roovers, S. Cotecchia, R. Leurs, Mol. Pharmacol., 2000, 57, 890, 898
Библиографическая ссылка O. Fritze, S. Filipek, V. Kuksa, K. Palczewski, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2003, 100, 2290, 2295
Библиографическая ссылка M. Mahalingam, K. Martinez-Mayorga, M. F. Brown, R. Vogel, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 17795, 17800
Библиографическая ссылка C. A. Flanagan, Mol. Pharmacol., 2005, 68, 1, 3
Библиографическая ссылка S. Ye, T. Huber, R. Vogel, T. P. Sakmar, Nat. Chem. Biol., 2009, 5, 397, 399
Библиографическая ссылка S. Ludeke, M. Mahalingam, R. Vogel, Photochem. Photobiol., 2009, 85, 437, 441
Библиографическая ссылка R. Vogel, M. Mahalingam, S. Ludeke, T. Huber, F. Siebert, T. P. Sakmar, J. Mol. Biol., 2008, 380, 648, 655
Библиографическая ссылка R. O. Dror, D. H. Arlow, D. W. Borhani, M. O. Jensen, S. Piana, D. E. Shaw, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2009, 106, 4689, 4694
Библиографическая ссылка T. D. Romo, A. Grossfield, M. C. Pitman, Biophys. J., 2010, 98, 76, 84
Библиографическая ссылка E. Lyman, C. Higgs, B. Kim, D. Lupyan, J. C. Shelley, R. Farid, G. A. Voth, Structure, 2009, 17, 1660, 1668
Библиографическая ссылка S. Vanni, M. Neri, I. Tavernelli, U. Rothlisberger, Biochemistry, 2009, 48, 4789, 4797
Библиографическая ссылка L. Malaga-Dieguez, Q. Yang, J. Bauer, H. Pankevych, M. Freissmuth, C. Nanoff, Mol. Pharmacol., 77, 940, 952
Библиографическая ссылка I. Kalatskaya, S. Schussler, A. Blaukat, W. Muller-Esterl, M. Jochum, D. Proud, A. Faussner, J. Biol. Chem., 2004, 279, 31268, 31276
Библиографическая ссылка R. He, D. D. Browning, R. D. Ye, J. Immunol., 2001, 166, 4099, 4105
Библиографическая ссылка C. Gales, A. Kowalski-Chauvel, M. N. Dufour, C. Seva, L. Moroder, L. Pradayrol, N. Vaysse, D. Fourmy, S. Silvente-Poirot, J. Biol. Chem., 2000, 275, 17321, 17327
Библиографическая ссылка H. M. Miettinen, J. S. Mills, J. M. Gripentrog, E. A. Dratz, B. L. Granger, A. J. Jesaitis, J. Immunol., 1997, 159, 4045, 4054
Библиографическая ссылка J. S. Mills, H. M. Miettinen, D. Cummings, A. J. Jesaitis, J. Biol. Chem., 2000, 275, 39012, 39017
Библиографическая ссылка A. Faussner, A. Bauer, I. Kalatskaya, S. Schussler, C. Seidl, D. Proud, M. Jochum, FEBS J., 2005, 272, 129, 140
Библиографическая ссылка T. Klabunde, G. Hessler, Chembiochem, 2002, 3, 928, 944
Библиографическая ссылка Q. R. Fan, W. A. Hendrickson, Nature, 2005, 433, 269, 277
Библиографическая ссылка T. Muto, D. Tsuchiya, K. Morikawa, H. Jingami, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 3759, 3764
Библиографическая ссылка N. Kunishima, Y. Shimada, Y. Tsuji, T. Sato, M. Yamamoto, T. Kumasaka, S. Nakanishi, H. Jingami, K. Morikawa, Nature, 2000, 407, 971, 977
Библиографическая ссылка B. Jastrzebska, Y. Tsybovsky, K. Palczewski, Biochem. J., 2010, 428, 1, 10
Библиографическая ссылка J. Standfuss, G. Xie, P. C. Edwards, M. Burghammer, D. D. Oprian, G. F. X. Schertler, J. Mol. Biol., 2007, 372, 1179, 1188
Библиографическая ссылка M. A. Hanson, V. Cherezov, M. T. Griffith, C. B. Roth, V. P. Jaakola, E. Y. Chien, J. Velasquez, P. Kuhn, R. C. Stevens, Structure, 2008, 16, 897, 905

Скрыть метаданые