Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Eilers, Markus
Автор Smith, Steven O.
Дата выпуска 2011
ISBN 978-1-84973-183-6
dc.description This review summarizes the progress made using solid-state magic angle spinning NMR spectroscopy as a tool for probing G protein-coupled receptor structure and activation. It focuses on rhodopsin, the dim-light photoreceptor in vertebrates. The vitamin A retinal chromophore is the photoreactive group in rhodopsin. It is covalently bound to the receptor, functions as a pharmacological inverse agonist in the 11-cis configuration in the dark and is rapidly converted by light to the all-trans configuration, which functions as a full agonist. The expression methods for incorporation of stable <sup>13</sup>C and <sup>15</sup>N isotopes into G protein-coupled receptors and the NMR methods for measuring internuclear distances are described. Finally, the progress made using NMR spectroscopy to characterize the conformation and environment of the retinal chromophore, and the structural changes that occur upon light activation of the receptor, are reviewed.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Chapter 2. Insights into GPCR Activation from NMR Spectroscopy
Тип other
DOI 10.1039/9781849733441-00028
Print ISSN 2041-3203
Журнал G Protein-Coupled Receptors: From Structure to Function
Первая страница 28
Последняя страница 53
Библиографическая ссылка K. Palczewski, T. Kumasaka, T. Hori, C. A. Behnke, H. Motoshima, B. A. Fox, I. Le Trong, D. C. Teller, T. Okada, R. E. Stenkamp, M. Yamamoto, M. Miyano, Science, 2000, 289, 739
Библиографическая ссылка S. G. F. Rasmussen, H. J. Choi, D. M. Rosenbaum, T. S. Kobilka, F. S. Thian, P. C. Edwards, M. Burghammer, V. R. P. Ratnala, R. Sanishvili, R. F. Fischetti, G. F. X. Schertler, W. I. Weis, B. K. Kobilka, Nature, 2007, 450, 383
Библиографическая ссылка V. Cherezov, D. M. Rosenbaum, M. A. Hanson, S. G. F. Rasmussen, F. S. Thian, T. S. Kobilka, H. J. Choi, P. Kuhn, W. I. Weis, B. K. Kobilka, R. C. Stevens, Science, 2007, 318, 1258
Библиографическая ссылка T. Warne, M. J. Serrano-Vega, J. G. Baker, R. Moukhametzianov, P. C. Edwards, R. Henderson, A. G. Leslie, C. G. Tate, G. F. X. Schertler, Nature, 2008, 454, 486
Библиографическая ссылка V. P. Jaakola, M. T. Griffith, M. A. Hanson, V. Cherezov, E. Y. T. Chien, J. R. Lane, A. P. Ijzerman, R. C. Stevens, Science, 2008, 322, 1211
Библиографическая ссылка P. Scheerer, J. H. Park, P. W. Hildebrand, Y. J. Kim, N. Krauss, H. W. Choe, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, Nature, 2008, 455, 497
Библиографическая ссылка J. H. Park, P. Scheerer, K. P. Hofmann, H. W. Choe, O. P. Ernst, Nature, 2008, 454, 183
Библиографическая ссылка D. L. Farrens, C. Altenbach, K. Yang, W. L. Hubbell, H. G. Khorana, Science, 1996, 274, 768
Библиографическая ссылка C. Altenbach, J. Klein-Seetharaman, K. W. Cai, H. G. Khorana, W. L. Hubbell, Biochemistry, 2001, 40, 15493
Библиографическая ссылка C. Altenbach, K. W. Cai, J. Klein-Seetharaman, F. G. Khorana, W. L. Hubbell, Biochemistry, 2001, 40, 15483
Библиографическая ссылка B. Knierim, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 20290
Библиографическая ссылка C. Altenbach, A. K. Kusnetzow, O. P. Ernst, K. P. Hofmann, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 7439
Библиографическая ссылка K. Fahmy, F. Jäger, M. Beck, T. A. Zvyaga, T. P. Sakmar, F. Siebert, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1993, 90, 10206
Библиографическая ссылка P. Rath, L. L. J. DeCaluwe, P. H. M. Bovee-Geurts, W. J. Degrip, K. J. Rothschild, Biochemistry, 1993, 32, 10277
Библиографическая ссылка S. Arnis, K. Fahmy, K. P. Hofmann, T. P. Sakmar, J. Biol. Chem., 1994, 269, 23879
Библиографическая ссылка K. Fahmy, T. P. Sakmar, F. Siebert, Biochemistry, 2000, 39, 10607
Библиографическая ссылка R. Vogel, F. Siebert, G. Mathias, P. Tavan, G. B. Fan, M. Sheves, Biochemistry, 2003, 42, 9863
Библиографическая ссылка N. Lehmann, U. Alexiev, K. Fahmy, J. Mol. Biol., 2007, 366, 1129
Библиографическая ссылка R. Vogel, M. Mahalingam, S. Lüdeke, T. Huber, F. Siebert, T. P. Sakmar, J. Mol. Biol., 2008, 380, 648
Библиографическая ссылка M. Mahalingam, K. Martinez-Mayorga, M. F. Brown, R. Vogel, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 17795
Библиографическая ссылка S. Lüdeke, M. Mahalingam, R. Vogel, Photochem. Photobiol., 2009, 85, 437
Библиографическая ссылка V. Sarramegna, R. Talmont, P. Demange, A. Milon, Cell. Mol. Life. Sci., 2003, 60, 1529
Библиографическая ссылка E. C. McCusker, S. E. Bane, M. A. O'Malley, A. S. Robinson, Biotechnol. Prog., 2007, 23, 540
Библиографическая ссылка S. Rensdomiano, T. Reisine, J. Biol. Chem., 1991, 266, 20094
Библиографическая ссылка D. Russo, G. D. Chazenbalk, Y. Nagayama, H. L. Wadsworth, B. Rapoport, Mol. Endocrinol., 1991, 5, 29
Библиографическая ссылка T. Kusui, R. V. Benya, J. F. Battey, R. T. Jensen, Biochemistry, 1994, 33, 12968
Библиографическая ссылка Z. Y. Wang, X. H. Wen, Z. Ablonczy, R. K. Crouch, C. L. Makino, J. Lem, J. Biol. Chem., 2005, 280, 24293
Библиографическая ссылка P. S. H. Park, K. T. Sapra, B. Jastrzebska, T. Maeda, A. Maeda, W. Pulawski, M. Kono, J. Lem, R. K. Crouch, S. Filipek, D. J. Muller, K. Palczewski, Biochemistry, 2009, 48, 4294
Библиографическая ссылка H. M. Weiss, R. Grisshammer, Eur. J. Biochem., 2002, 269, 82
Библиографическая ссылка W. A. Prinz, F. Aslund, A. Holmgren, J. Beckwith, J. Biol. Chem., 1997, 272, 15661
Библиографическая ссылка B. Miroux, J. E. Walker, J. Mol. Biol., 1996, 260, 289
Библиографическая ссылка L. E. Petrovskaya, A. A. Shulga, O. V. Bocharova, Y. S. Ermolyuk, E. A. Kryukova, V. V. Chupin, M. J. J. Blommers, A. S. Arseniev, M. P. Kirpichnikov, Biochemistry (Moscow), 2010, 75, 881
Библиографическая ссылка A. K. Shukla, W. Haase, C. Reinhart, H. Michel, Protein Expr. Purif., 2007, 55, 1
Библиографическая ссылка R. Mollaaghababa, F. F. Davidson, C. Kaiser, H. G. Khorana, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1996, 93, 11482
Библиографическая ссылка M. A. O'Malley, T. Lazarova, Z. T. Britton, A. S. Robinson, J. Struct. Biol., 2007, 159, 166
Библиографическая ссылка S. J. Dowell, A. J. Brown, Recept. Channels, 2002, 8, 343
Библиографическая ссылка G. Ladds, A. Goddard, J. Davey, Trends Biotechnol., 2005, 23, 367
Библиографическая ссылка M. J. Fraser, Curr. Top. Microbiol. Immunol., 1992, 158, 131
Библиографическая ссылка T. A. Kost, J. P. Condreay, D. L. Jarvis, Nat. Biotechnol., 2005, 23, 567
Библиографическая ссылка A. F. L. Creemers, C. H. W. Klaassen, P. H. M. Bovee-Geurts, R. Kelle, U. Kragl, J. Raap, W. J. De Grip, J. Lugtenburg, H. J. M. de Groot, Biochemistry, 1999, 38, 7195
Библиографическая ссылка L. Nisius, M. Rogowski, L. Vangelista, S. Grzesiek, Protein Expr. Purif., 2008, 61, 155
Библиографическая ссылка M. Eilers, P. J. Reeves, W. W. Ying, H. G. Khorana, S. O. Smith, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1999, 96, 487
Библиографическая ссылка S. J. Allen, S. Ribeiro, R. Horuk, T. M. Handel, Protein Expr. Purif., 2009, 66, 73
Библиографическая ссылка M. Eilers, W. W. Ying, P. J. Reeves, H. G. Khorana, S. O. Smith, Meth. Enzymol., 2002, 343, 212
Библиографическая ссылка E. Crocker, M. Eilers, S. Ahuja, V. Hornak, A. Hirshfeld, M. Sheves, S. O. Smith, J. Mol. Biol., 2006, 357, 163
Библиографическая ссылка S. Ahuja, V. Hornak, E. C. Y. Yan, N. Syrett, J. A. Goncalves, A. Hirshfeld, M. Ziliox, T. P. Sakmar, M. Sheves, P. J. Reeves, S. O. Smith, M. Eilers, Nat. Struct. Mol. Biol., 2009, 16, 168
Библиографическая ссылка S. Ahuja, E. Crocker, M. Eilers, V. Hornak, A. Hirshfeld, M. Ziliox, N. Syrett, P. J. Reeves, H. G. Khorana, M. Sheves, S. O. Smith, J. Biol. Chem., 2009, 284, 10190
Библиографическая ссылка J. Klein-Seetharaman, P. J. Reeves, M. C. Loewen, E. V. Getmanova, L. Chung, H. Schwalbe, P. E. Wright, H. G. Khorana, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2002, 99, 3452
Библиографическая ссылка C. Klammt, F. Löhr, B. Schäfer, W. Haase, V. Dötsch, H. Rüterjans, C. Glaubitz, F. Bernhard, Eur. J. Biochem., 2004, 271, 568
Библиографическая ссылка G. Ishihara, M. Goto, M. Saeki, K. Ito, T. Hori, T. Kigawa, M. Shirouzu, S. Yokoyama, Protein Expr. Purif., 2005, 41, 27
Библиографическая ссылка C. Klammt, D. Schwarz, N. Eifler, A. Engel, J. Piehler, W. Haase, S. Hahn, V. Dötsch, F. Bernhard, J. Struct. Biol., 2007, 158, 482
Библиографическая ссылка L. Kaiser, J. Graveland-Bikker, D. Steuerwald, M. Vanberghem, K. Herlihy, S. G. Zhang, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 2008, 105, 15726
Библиографическая ссылка K. Sansuk, C. I. A. Balog, A. M. van der Does, R. Booth, W. J. de Grip, A. M. Deelder, R. A. Bakker, R. Leurs, P. J. Hensbergen, J. Proteome Res., 2008, 7, 621
Библиографическая ссылка V. Sarramegna, I. Muller, A. Milon, F. Talmont, Cell. Mol. Life. Sci., 2006, 63, 1149
Библиографическая ссылка H. Kiefer, Biochim. Biophys. Acta Biomembr., 2003, 1610, 57
Библиографическая ссылка K. Lundstrom, Bioorg. Med. Chem. Lett., 2005, 15, 3654
Библиографическая ссылка M. F. Brown, Chem. Phys. Lipids, 1994, 73, 159
Библиографическая ссылка E. Ramon, J. Marron, L. del Valle, L. Bosch, A. Andres, J. Manyosa, P. Garriga, Vision Res., 2003, 43, 3055
Библиографическая ссылка C. R. Sanders, G. C. Landis, Biochemistry, 1995, 34, 4030
Библиографическая ссылка Y. Li, A. Z. Kijac, S. G. Sligar, C. M. Rienstra, Biophys. J., 2006, 91, 3819
Библиографическая ссылка A. J. Leitz, T. H. Bayburt, A. N. Barnakov, B. A. Springer, S. G. Sligar, Biotechniques, 2006, 40, 601
Библиографическая ссылка A. Z. Kijac, Y. Li, S. G. Sligar, C. M. Rienstra, Biochemistry, 2007, 46, 13696
Библиографическая ссылка A. Kijac, A. Y. Shih, A. J. Nieuwkoop, K. Schulten, S. G. Sligar, C. M. Rienstra, Biochemistry, 2010, 49, 9190
Библиографическая ссылка I. J. Lowe, Phys. Rev. Lett., 1959, 2, 285
Библиографическая ссылка E. R. Andrew, A. Bradbury, R. G. Eades, Nature, 1958, 182, 1659
Библиографическая ссылка J. Schaefer, E. O. Stejskal, J. Am. Chem. Soc., 1976, 98, 1031
Библиографическая ссылка M. M. Maricq, J. S. Waugh, J. Chem. Phys., 1979, 70, 3300
Библиографическая ссылка A. A. De Angelis, D. H. Jones, C. V. Grant, S. H. Park, M. F. Mesleh, S. J. Opella, Meth. Enzymol., 2005, 394, 350
Библиографическая ссылка J. Herzfeld, S. K. Das Gupta, M. R. Farrar, G. S. Harbison, A. E. McDermott, S. L. Pelletier, D. P. Raleigh, S. O. Smith, C. Winkel, J. Lugtenburg, R. G. Griffin, Biochemistry, 1990, 29, 5567
Библиографическая ссылка G. Cornilescu, F. Delaglio, A. Bax, J. Biomol. NMR, 1999, 13, 289
Библиографическая ссылка M. R. Hansen, L. Mueller, A. Pardi, Nat. Struct. Biol., 1998, 5, 1065
Библиографическая ссылка C. R. Sanders, J. P. Schwonek, Biochemistry, 1992, 31, 8898
Библиографическая ссылка B. W. Koenig, J. S. Hu, M. Ottiger, S. Bose, R. W. Hendler, A. Bax, J. Am. Chem. Soc., 1999, 121, 1385
Библиографическая ссылка R. S. Prosser, J. A. Losonczi, I. V. Shiyanovskaya, J. Am. Chem. Soc., 1998, 120, 11010
Библиографическая ссылка M. Rückert, G. Otting, J. Am. Chem. Soc., 2000, 122, 7793
Библиографическая ссылка D. P. Raleigh, M. H. Levitt, R. G. Griffin, Chem. Phys. Lett., 1988, 146, 71
Библиографическая ссылка A. E. Bennett, J. H. Ok, R. G. Griffin, S. Vega, J. Chem. Phys., 1992, 96, 8624
Библиографическая ссылка D. K. Sodickson, M. H. Levitt, S. Vega, R. G. Griffin, J. Chem. Phys., 1993, 98, 6742
Библиографическая ссылка Y. K. Lee, N. D. Kurur, M. Helmle, O. G. Johannessen, N. C. Nielsen, M. H. Levitt, Chem. Phys. Lett., 1995, 242, 304
Библиографическая ссылка C. M. Rienstra, M. E. Hatcher, L. J. Mueller, B. Q. Sun, S. W. Fesik, R. G. Griffin, J. Am. Chem. Soc., 1998, 120, 10602
Библиографическая ссылка K. Takegoshi, S. Nakamura, T. Terao, Chem. Phys. Lett., 2001, 344, 631
Библиографическая ссылка T. P. Sakmar, R. R. Franke, H. G. Khorana, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1989, 86, 8309
Библиографическая ссылка E. A. Zhukovsky, D. D. Oprian, Science, 1989, 246, 928
Библиографическая ссылка A. Terakita, M. Koyanagi, H. Tsukamoto, T. Yamashita, T. Miyata, Y. Shichida, Nat. Struct. Mol. Biol., 2004, 11, 284
Библиографическая ссылка R. W. Schoenlein, L. A. Peteanu, R. A. Mathies, C. V. Shank, Science, 1991, 254, 412
Библиографическая ссылка H. J. A. Dartnall, Vision Res., 1968, 8, 339
Библиографическая ссылка A. V. Struts, G. F. J. Salgad, K. Tanaka, S. Krane, K. Nakanishi, M. F. Brown, J. Mol. Biol., 2007, 372, 50
Библиографическая ссылка T. Okada, M. Sugihara, A. N. Bondar, M. Elstner, P. Entel, V. Buss, J. Mol. Biol., 2004, 342, 571
Библиографическая ссылка M. Sugihara, J. Hufen, V. Buss, Biochemistry, 2006, 45, 801
Библиографическая ссылка A. Cooper, Nature, 1979, 282, 531
Библиографическая ссылка H. Nakamichi, T. Okada, Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 2006, 45, 4270
Библиографическая ссылка M. Schreiber, M. Sugihara, T. Okada, V. Buss, Angew. Chem., Int. Ed. Engl., 2006, 45, 4274
Библиографическая ссылка H. Nakamichi, T. Okada, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, 103, 12729
Библиографическая ссылка J. J. Ruprecht, T. Mielke, R. Vogel, C. Villa, G. F. X. Schertler, EMBO J., 2004, 23, 3609
Библиографическая ссылка G. B. Cohen, T. Yang, P. R. Robinson, D. D. Oprian, Biochemistry, 1993, 32, 6111
Библиографическая ссылка R. Vogel, F. Siebert, J. Biol. Chem., 2001, 276, 38487
Библиографическая ссылка S. O. Smith, I. Palings, M. E. Miley, J. Courtin, H. de Groot, J. Lugtenburg, R. A. Mathies, R. G. Griffin, Biochemistry, 1990, 29, 8158
Библиографическая ссылка M. A. Verhoeven, A. F. L. Creemers, P. H. M. Bovee-Geurts, W. J. De Grip, J. Lugtenburg, H. J. M. de Groot, Biochemistry, 2001, 40, 3282
Библиографическая ссылка M. Han, B. S. DeDecker, S. O. Smith, Biophys. J., 1993, 65, 899
Библиографическая ссылка M. Han, S. O. Smith, Biochemistry, 1995, 34, 1425
Библиографическая ссылка S. Ahuja, M. Eilers, A. Hirshfeld, E. C. Y. Yan, M. Ziliox, T. P. Sakmar, M. Sheves, S. O. Smith, J. Am. Chem. Soc., 2009, 131, 15160
Библиографическая ссылка T. Okada, Y. Fujiyoshi, M. Silow, J. Navarro, E. M. Landau, Y. Shichida, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2002, 99, 5982
Библиографическая ссылка S. Lüdeke, R. Beck, E. C. Y. Yan, T. P. Sakmar, F. Siebert, R. Vogel, J. Mol. Biol., 2005, 353, 345
Библиографическая ссылка G. F. J. Salgado, A. V. Struts, K. Tanaka, S. Krane, K. Nakanishi, M. F. Brown, J. Am. Chem. Soc., 2006, 128, 11067
Библиографическая ссылка K. Martinez-Mayorga, M. C. Pitman, A. Grossfield, S. E. Feller, M. F. Brown, J. Am. Chem. Soc., 2006, 128, 16502
Библиографическая ссылка P. R. Robinson, G. B. Cohen, E. A. Zhukovsky, D. D. Oprian, Neuron, 1992, 9, 719
Библиографическая ссылка H. J. M. de Groot, S. O. Smith, J. Courtin, E. van den Berg, C. Winkel, J. Lugtenburg, R. G. Griffin, J. Herzfeld, Biochemistry, 1990, 29, 6873
Библиографическая ссылка G. Steinberg, M. Ottolenghi, M. Sheves, Biophys. J., 1993, 64, 1499
Библиографическая ссылка I. Palings, J. A. Pardoen, E. van den Berg, C. Winkel, J. Lugtenburg, R. A. Mathies, Biochemistry, 1987, 26, 2544
Библиографическая ссылка G. G. Kochendoerfer, S. W. Lin, T. P. Sakmar, R. A. Mathies, Trends Biochem. Sci., 1999, 24, 300
Библиографическая ссылка D. H. Pan, R. A. Mathies, Biochemistry, 2001, 40, 7929
Библиографическая ссылка P. Kukura, D. W. McCamant, S. Yoon, D. B. Wandschneider, R. A. Mathies, Science, 2005, 310, 1006
Библиографическая ссылка F. Siebert, Isr. J. Chem., 1995, 35, 309
Библиографическая ссылка G. G. Kochendoerfer, P. J. E. Verdegem, I. van der Hoef, J. Lugtenburg, R. A. Mathies, Biochemistry, 1996, 35, 16230
Библиографическая ссылка P. J. E. Verdegem, P. H. M. Bovee-Geurts, W. J. De Grip, J. Lugtenburg, H. J. M. de Groot, Biochemistry, 1999, 38, 11316
Библиографическая ссылка X. Feng, P. J. E. Verdegem, M. Eden, D. Sandström, Y. K. Lee, P. H. M. Bovee-Geurts, W. J. De Grip, J. Lugtenburg, H. J. M. de Groot, M. H. Levitt, J. Biomol. NMR, 2000, 16, 1
Библиографическая ссылка F. Jäger, S. Jäger, O. Kräutle, N. Friedman, M. Sheves, K. P. Hofmann, F. Siebert, Biochemistry, 1994, 33, 7389
Библиографическая ссылка R. Vogel, F. Siebert, S. Lüdeke, A. Hirshfeld, M. Sheves, Biochemistry, 2005, 44, 11684
Библиографическая ссылка J. W. Lewis, I. Szundi, M. A. Kazmi, T. P. Sakmar, D. S. Kliger, Biochemistry, 2006, 45, 5430
Библиографическая ссылка L. Shi, G. Liapakis, R. Xu, F. Guarnieri, J. A. Ballesteros, J. A. Javitch, J. Biol. Chem., 2002, 277, 40989
Библиографическая ссылка A. B. Patel, E. Crocker, P. J. Reeves, E. V. Getmanova, M. Eilers, H. G. Khorana, S. O. Smith, J. Mol. Biol., 2005, 347, 803
Библиографическая ссылка C. E. Elling, T. M. Frimurer, L. O. Gerlach, R. Jorgensen, B. Holst, T. W. Schwartz, J. Biol. Chem., 2006, 281, 17337
Библиографическая ссылка J. A. Goncalves, K. South, S. Ahuja, E. Zaitseva, C. A. Opefi, M. Eilers, R. Vogel, P. J. Reeves, S. O. Smith, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2010, 107, 19861
Библиографическая ссылка F. F. Davidson, P. C. Loewen, H. G. Khorana, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1994, 91, 4029
Библиографическая ссылка G. B. Cohen, D. D. Oprian, P. R. Robinson, Biochemistry, 1992, 31, 12592
Библиографическая ссылка E. A. Zhukovsky, P. R. Robinson, D. D. Oprian, Science, 1991, 251, 558
Библиографическая ссылка T. Matsuyama, T. Yamashita, H. Imai, Y. Shichida, J. Biol. Chem., 2010, 285, 8114
Библиографическая ссылка G. F. Jang, V. Kuksa, S. Filipek, F. Bartl, E. Ritter, M. H. Gelb, K. P. Hofmann, K. Palczewski, J. Biol. Chem., 2001, 276, 26148
Библиографическая ссылка R. Vogel, T. P. Sakmar, M. Sheves, F. Siebert, Photochem. Photobiol., 2007, 83, 286
Библиографическая ссылка J. Ballesteros, S. Kitanovic, F. Guarnieri, P. Davies, B. J. Fromme, K. Konvicka, L. Chi, R. P. Millar, J. S. Davidson, H. Weinstein, S. C. Sealfon, J. Biol. Chem., 1998, 273, 10445
Библиографическая ссылка J. A. Ballesteros, A. D. Jensen, G. Liapakis, S. G. F. Rasmussen, L. Shi, U. Gether, J. A. Javitch, J. Biol. Chem., 2001, 276, 29171
Библиографическая ссылка D. M. Rosenbaum, V. Cherezov, M. A. Hanson, S. G. F. Rasmussen, F. S. Thian, T. S. Kobilka, H. J. Choi, X. J. Yao, W. I. Weis, R. C. Stevens, B. K. Kobilka, Science, 2007, 318, 1266
Библиографическая ссылка R. O. Dror, D. H. Arlow, D. W. Borhani, M. O. Jensen, S. Piana, D. E. Shaw, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2009, 106, 4689
Библиографическая ссылка S. Vanni, M. Neri, I. Tavernelli, U. Rothlisberger, Biochemistry, 2009, 48, 4789
Библиографическая ссылка K. Baltensperger, V. Karoor, H. Paul, A. Ruoho, M. P. Czech, C. C. Malbon, J. Biol. Chem., 1996, 271, 1061
Библиографическая ссылка O. G. Kisselev, J. Kao, J. W. Ponder, Y. C. Fann, N. Gautam, G. R. Marshall, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1998, 95, 4270
Библиографическая ссылка B. W. Koenig, D. C. Mitchell, S. Konig, S. Grzesiek, B. J. Litman, A. Bax, J. Biomol. NMR, 2000, 16, 121
Библиографическая ссылка B. W. Koenig, G. Kontaxis, D. C. Mitchell, J. M. Louis, B. J. Litman, A. Bax, J. Mol. Biol., 2002, 322, 441
Библиографическая ссылка M. L. Mak-Jurkauskas, V. S. Bajaj, M. K. Hornstein, M. Belenky, R. G. Griffin, J. Herzfeld, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 883
Библиографическая ссылка J. A. Goncalves, S. Ahuja, S. Erfani, M. Eilers, S. O. Smith, Prog. Nucl. Magn. Reson. Spectrosc., 2010, 57, 159
Библиографическая ссылка C. G. Tate, G. F. X. Schertler, Curr. Opin. Struct. Biol., 2009, 19, 386
Библиографическая ссылка W. Liu, M. Eilers, A. B. Patel, S. O. Smith, J. Mol. Biol., 2004, 337, 713
Библиографическая ссылка J. Li, P. C. Edwards, M. Burghammer, C. Villa, G. F. X. Schertler, J. Mol. Biol., 2004, 343, 1409
Библиографическая ссылка S. O. Smith, Ann. Rev. Biophys., 2010, 39, 309

Скрыть метаданые