Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Kisselev, O.G.
Автор Park, J.H.
Автор Choe, H.-W.
Автор Ernst, O.P.
Дата выпуска 2011
ISBN 978-1-84973-183-6
dc.description Heptahelical G protein coupled receptors (GPCRs) reside in cell membranes and couple to heterotrimeric guanine nucleotide-binding proteins (G proteins) to relay extracellular signals to intracellular signaling networks. These receptors represent the largest family of membrane proteins in our body. Accordingly, GPCRs are involved in the control of virtually all physiological processes and due to their importance in human health are among the top drug targets. Despite decades of research on the physiology of GPCRs, the mechanism of signal transfer to the G protein is still not well understood. Here we provide a mini review on this topic by focusing on rhodopsin and transducin (Gt), the GPCR and cognate G protein of photoreceptor cells in the vertebrate eye. The latest information about structural studies of rhodopsin and transducin, as well as current models for the universal coupling mechanism are discussed.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Chapter 3. Signal Transfer from Receptor to G Protein: The Rhodopsin–Transducin Model
Тип other
DOI 10.1039/9781849733441-00054
Print ISSN 2041-3203
Журнал G Protein-Coupled Receptors: From Structure to Function
Первая страница 54
Последняя страница 74
Аффилиация Kisselev O.G.; Saint Louis University
Аффилиация Park J.H.; Charité â Universitätsmedizin Berlin
Аффилиация Choe H.-W.; Chonbuk National University
Аффилиация Ernst O.P.; Oliver P. Ernst, University of Toronto
Библиографическая ссылка W. Kühne, Vision Res., 1977, 17, 1269
Библиографическая ссылка K. Palczewski, Annu. Rev. Biochem., 2006, 75, 743
Библиографическая ссылка S. O. Smith, Annu. Rev. Biophys., 2010, 39, 309
Библиографическая ссылка M. C. Lagerstrom, H. B. Schioth, Nat. Rev. Drug Discov., 2008, 7, 339
Библиографическая ссылка R. J. Lefkowitz, Trends Pharmacol. Sci., 2004, 25, 413
Библиографическая ссылка B. K. Kobilka, X. Deupi, Trends Pharmacol. Sci., 2007, 28, 397
Библиографическая ссылка X. Deupi, B. K. Kobilka, Physiology (Bethesda), 2010, 25, 293
Библиографическая ссылка J. D. Violin, R. J. Lefkowitz, Trends Pharmacol. Sci., 2007, 28, 416
Библиографическая ссылка K. Palczewski, T. Kumasaka, T. Hori, C. A. Behnke, H. Motoshima, B. A. Fox, I. Le Trong, D. C. Teller, T. Okada, R. E. Stenkamp, M. Yamamoto, M. Miyano, Science, 2000, 289, 739
Библиографическая ссылка T. Okada, M. Sugihara, A. N. Bondar, M. Elstner, P. Entel, V. Buss, J. Mol. Biol., 2004, 342, 571
Библиографическая ссылка J. Li, P. C. Edwards, M. Burghammer, C. Villa, G. F. Schertler, J. Mol. Biol., 2004, 343, 1409
Библиографическая ссылка T. E. Angel, M. R. Chance, K. Palczewski, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2009, 106, 8555
Библиографическая ссылка K. P. Hofmann, P. Scheerer, P. W. Hildebrand, H.-W. Choe, J. H. Park, M. Heck, O. P. Ernst, Trends Biochem. Sci., 2009, 34, 540
Библиографическая ссылка R. Nygaard, L. Valentin-Hansen, J. Mokrosinski, T. M. Frimurer, T. W. Schwartz, J. Biol. Chem., 2010, 285, 19625
Библиографическая ссылка D. Baylor, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1996, 93, 560
Библиографическая ссылка R. Nygaard, T. M. Frimurer, B. Holst, M. M. Rosenkilde, T. W. Schwartz, Trends Pharmacol. Sci., 2009, 30, 249
Библиографическая ссылка J. A. Ballesteros, H. Weinstein, Methods Neurosci., 1995, 25, 366
Библиографическая ссылка O. Fritze, S. Filipek, V. Kuksa, K. Palczewski, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2003, 100, 2290
Библиографическая ссылка R. Vogel, T. P. Sakmar, M. Sheves, F. Siebert, Photochem. Photobiol., 2007, 83, 286
Библиографическая ссылка J. H. Park, P. Scheerer, K. P. Hofmann, H.-W. Choe, O. P. Ernst, Nature, 2008, 454, 183
Библиографическая ссылка P. Scheerer, J. H. Park, P. W. Hildebrand, Y. J. Kim, N. Krauss, H.-W. Choe, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, Nature, 2008, 455, 497
Библиографическая ссылка D. L. Farrens, C. Altenbach, K. Yang, W. L. Hubbell, H. G. Khorana, Science, 1996, 274, 768
Библиографическая ссылка S. P. Sheikh, T. A. Zvyaga, O. Lichtarge, T. P. Sakmar, H. R. Bourne, Nature, 1996, 383, 347
Библиографическая ссылка C. Altenbach, A. K. Kusnetzow, O. P. Ernst, K. P. Hofmann, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 7439
Библиографическая ссылка H. E. Hamm, D. Deretic, A. Arendt, P. A. Hargrave, B. König, K. P. Hofmann, Science, 1988, 241, 832
Библиографическая ссылка W. M. Oldham, H. E. Hamm, Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 2008, 9, 60
Библиографическая ссылка R. Vogel, F. Siebert, J. Biol. Chem., 2001, 276, 38487
Библиографическая ссылка O. G. Kisselev, J. Kao, J. W. Ponder, Y. C. Fann, N. Gautam, G. R. Marshall, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1998, 95, 4270
Библиографическая ссылка B. W. Koenig, G. Kontaxis, D. C. Mitchell, J. M. Louis, B. J. Litman, A. Bax, J. Mol. Biol., 2002, 322, 441
Библиографическая ссылка B. Knierim, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 20290
Библиографическая ссылка J. A. Goncalves, K. South, S. Ahuja, E. Zaitseva, C. A. Opefi, M. Eilers, R. Vogel, P. J. Reeves, S. O. Smith, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2010, 107, 19861
Библиографическая ссылка T. Okada, O. P. Ernst, K. Palczewski, K. P. Hofmann, Trends Biochem. Sci., 2001, 26, 318
Библиографическая ссылка M. Mahalingam, K. Martinez-Mayorga, M. F. Brown, R. Vogel, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 17795
Библиографическая ссылка E. Zaitseva, M. F. Brown, R. Vogel, J. Am. Chem. Soc., 2010, 132, 4815
Библиографическая ссылка P. Scheerer, M. Heck, A. Goede, J. H. Park, H.-W. Choe, O. P. Ernst, K. P. Hofmann, P. W. Hildebrand, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2009, 106, 10660
Библиографическая ссылка D. Salom, D. T. Lodowski, R. E. Stenkamp, I. Le Trong, M. Golczak, B. Jastrzebska, T. Harris, J. A. Ballesteros, K. Palczewski, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, 103, 16123
Библиографическая ссылка B. Jastrzebska, Y. Tsybovsky, K. Palczewski, Biochem. J., 2010, 428, 1
Библиографическая ссылка S. R. Sprang, Annu. Rev. Biochem., 1997, 66, 639
Библиографическая ссылка K. Kokame, Y. Fukada, T. Yoshizawa, T. Takao, Y. Shimonishi, Nature, 1992, 359, 749
Библиографическая ссылка C. Kleuss, A. S. Raw, E. Lee, S. R. Sprang, A. G. Gilman, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1994, 91, 9828
Библиографическая ссылка M. Kjeldgaard, J. Nyborg, B. F. Clark, FASEB J., 1996, 10, 1347
Библиографическая ссылка A. Bohm, R. Gaudet, P. B. Sigler, Curr. Opin. Biotechnol., 1997, 8, 480
Библиографическая ссылка N. Van Eps, W. M. Oldham, H. E. Hamm, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, 103, 16194
Библиографическая ссылка M. Medkova, A. M. Preininger, N. J. Yu, W. L. Hubbell, H. E. Hamm, Biochemistry, 2002, 41, 9962
Библиографическая ссылка P. A. Watkins, D. L. Burns, Y. Kanaho, T. Y. Liu, E. L. Hewlett, J. Moss, J. Biol. Chem., 1985, 260, 13478
Библиографическая ссылка N. G. Abdulaev, T. Ngo, C. Zhang, A. Dinh, D. M. Brabazon, K. D. Ridge, J. P. Marino, J. Biol. Chem., 2005, 280, 38071
Библиографическая ссылка F. Bornancin, C. Pfister, M. Chabre, Eur J. Biochem., 1989, 184, 687
Библиографическая ссылка K. D. Ridge, N. G. Abdulaev, C. Zhang, T. Ngo, D. M. Brabazon, J. P. Marino, J. Biol. Chem., 2006, 281, 7635
Библиографическая ссылка W. M. Oldham, N. Van Eps, A. M. Preininger, W. L. Hubbell, H. E. Hamm, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 7927
Библиографическая ссылка P. D. Calvert, N. V. Krasnoperova, A. L. Lyubarsky, T. Isayama, M. Nicolo, B. Kosaras, G. Wong, K. S. Gannon, R. F. Margolskee, R. L. Sidman, E. N. Pugh, Jr., C. L. Makino, J. Lem, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2000, 97, 13913
Библиографическая ссылка J. Sondek, A. Bohm, D. G. Lambright, H. E. Hamm, P. B. Sigler, Nature, 1996, 379, 369
Библиографическая ссылка M. A. Wall, D. E. Coleman, E. Lee, J. A. Iniguez-Lluhi, B. A. Posner, A. G. Gilman, S. R. Sprang, Cell, 1995, 83, 1047
Библиографическая ссылка P. B. Wedegaertner, P. T. Wilson, H. R. Bourne, J. Biol. Chem., 1995, 270, 503
Библиографическая ссылка A. Loew, Y. K. Ho, T. Blundell, B. Bax, Structure, 1998, 6, 1007
Библиографическая ссылка A. V. Smrcka, N. Kichik, T. Tarrago, M. Burroughs, M. S. Park, N. K. Itoga, H. A. Stern, B. M. Willardson, E. Giralt, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2010, 107, 639
Библиографическая ссылка O. Kisselev, A. Pronin, M. Ermolaeva, N. Gautam, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1995, 92, 9102
Библиографическая ссылка O. G. Kisselev, M. A. Downs, Structure, 2003, 11, 367
Библиографическая ссылка T. Shinozawa, S. Uchida, E. Martin, D. Cafiso, W. Hubbell, M. Bitensky, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1980, 77, 1408
Библиографическая ссылка H. Kuhn, Nature, 1980, 283, 587
Библиографическая ссылка T. G. Wensel, L. Stryer, Proteins, 1986, 1, 90
Библиографическая ссылка J. Bockaert, P. Deterre, C. Pfister, G. Guillon, M. Chabre, EMBO J., 1985, 4, 1413
Библиографическая ссылка R. Gaudet, J. R. Savage, J. N. McLaughlin, B. M. Willardson, P. B. Sigler, Mol. Cell, 1999, 3, 649
Библиографическая ссылка C. D. Thulin, J. R. Savage, J. N. McLaughlin, S. M. Truscott, W. M. Old, N. G. Ahn, K. A. Resing, H. E. Hamm, M. W. Bitensky, B. M. Willardson, J. Biol. Chem., 2001, 276, 23805
Библиографическая ссылка Y. K. Ho, T. D. Ting, R. H. Lee, Methods Enzymol., 2002, 344, 126
Библиографическая ссылка H. Kassai, A. Aiba, K. Nakao, K. Nakamura, M. Katsuki, W. H. Xiong, K. W. Yau, H. Imai, Y. Shichida, Y. Satomi, T. Takao, T. Okano, Y. Fukada, Neuron, 2005, 47, 529
Библиографическая ссылка D. E. Clapham, E. J. Neer, Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol., 1997, 37, 167
Библиографическая ссылка R. Herrmann, M. Heck, P. Henklein, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, J. Biol. Chem., 2006, 281, 30234
Библиографическая ссылка O. G. Kisselev, C. K. Meyer, M. Heck, O. P. Ernst, K. P. Hofmann, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1999, 96, 4898
Библиографическая ссылка W. J. Phillips, S. C. Wong, R. A. Cerione, J. Biol. Chem., 1992, 267, 17040
Библиографическая ссылка B. K. Fung, J. Biol. Chem., 1983, 258, 10495
Библиографическая ссылка E. S. Lobanova, S. Finkelstein, R. Herrmann, Y. M. Chen, C. Kessler, N. A. Michaud, L. H. Trieu, K. J. Strissel, M. E. Burns, V. Y. Arshavsky, J. Neurosci., 2008, 28, 3510
Библиографическая ссылка R. Herrmann, M. Heck, P. Henklein, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, J. Biol. Chem., 2006, 281, 30234
Библиографическая ссылка R. Onrust, P. Herzmark, P. Chi, P. D. Garcia, O. Lichtarge, C. Kingsley, H. R. Bourne, Science, 1997, 275, 381
Библиографическая ссылка Y. Itoh, K. Cai, H. G. Khorana, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2001, 98, 4883
Библиографическая ссылка J. M. Taylor, G. G. Jacob-Mosier, R. G. Lawton, A. E. Remmers, R. R. Neubig, J. Biol. Chem., 1994, 269, 27618
Библиографическая ссылка J. M. Taylor, G. G. Jacob-Mosier, R. G. Lawton, M. VanDort, R. R. Neubig, J. Biol. Chem., 1996, 271, 3336
Библиографическая ссылка B. R. Conklin, H. R. Bourne, Cell, 1993, 73, 631
Библиографическая ссылка R. E. West, Jr., J. Moss, M. Vaughan, T. Liu, T. Y. Liu, J. Biol. Chem., 1985, 260, 14428
Библиографическая ссылка F. Bartl, E. Ritter, K. P. Hofmann, FEBS Lett., 2000, 473, 259
Библиографическая ссылка R. Vogel, S. Martell, M. Mahalingam, M. Engelhard, F. Siebert, J. Mol. Biol., 2007, 366, 1580
Библиографическая ссылка N. Van Eps, L. L. Anderson, O. G. Kisselev, T. J. Baranski, W. L. Hubbell, G. R. Marshall, Biochemistry, 2010, 49, 6877
Библиографическая ссылка O. G. Kisselev, M. A. Downs, Biochemistry, 2006, 45, 9386
Библиографическая ссылка O. G. Kisselev, M. V. Ermolaeva, N. Gautam, J. Biol. Chem., 1994, 269, 21399
Библиографическая ссылка O. G. Kisselev, M. V. Ermolaeva, N. Gautam, J. Biol. Chem., 1995, 270, 25356
Библиографическая ссылка Y. Fukada, T. Matsuda, K. Kokame, T. Takao, Y. Shimonishi, T. Akino, T. Yoshizawa, J. Biol. Chem., 1994, 269, 5163
Библиографическая ссылка I. Azpiazu, H. Cruzblanca, P. Li, M. Linder, M. Zhuo, N. Gautam, J. Biol. Chem., 1999, 274, 35305
Библиографическая ссылка M. Katadae, K. Hagiwara, A. Wada, M. Ito, M. Umeda, P. J. Casey, Y. Fukada, Biochemistry, 2008, 47, 8424
Библиографическая ссылка Y. Chen, Y. Wu, P. Henklein, X. Li, K. P. Hofmann, K. Nakanishi, O. P. Ernst, Chem. Eur. J., 2010, 16, 7389
Библиографическая ссылка Y. Wang, Y. Jiang, M. Meyering-Voss, M. Sprinzl, P. B. Sigler, Nat. Struct. Biol., 1997, 4, 650
Библиографическая ссылка J. Cherfils, M. Chabre, Trends Biochem. Sci., 2003, 28, 13
Библиографическая ссылка C. E. Ford, N. P. Skiba, H. Bae, Y. Daaka, E. Reuveny, L. R. Shekter, R. Rosal, G. Weng, C. S. Yang, R. Iyengar, R. J. Miller, L. Y. Jan, R. J. Lefkowitz, H. E. Hamm, Science, 1998, 280, 1271
Библиографическая ссылка C. A. Johnston, F. S. Willard, M. R. Jezyk, Z. Fredericks, E. T. Bodor, M. B. Jones, R. Blaesius, V. J. Watts, T. K. Harden, J. Sondek, J. K. Ramer, D. P. Siderovski, Structure, 2005, 13, 1069
Библиографическая ссылка A. Nishimura, K. Kitano, J. Takasaki, M. Taniguchi, N. Mizuno, K. Tago, T. Hakoshima, H. Itoh, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2010, 107, 13666
Библиографическая ссылка O. G. Kisselev, C. K. Meyer, M. Heck, O. P. Ernst, K. P. Hofmann, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1999, 96, 4898
Библиографическая ссылка R. Herrmann, M. Heck, P. Henklein, P. Henklein, C. Kleuss, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, J. Biol. Chem., 2004, 279, 24283
Библиографическая ссылка M. Heck, K. P. Hofmann, J. Biol. Chem., 2001, 276, 10000
Библиографическая ссылка N. Kapoor, S. T. Menon, R. Chauhan, P. Sachdev, T. P. Sakmar, J. Mol. Biol., 2009, 393, 882
Библиографическая ссылка D. Fotiadis, Y. Liang, S. Filipek, D. A. Saperstein, A. Engel, K. Palczewski, Nature, 2003, 421, 127
Библиографическая ссылка D. Fotiadis, B. Jastrzebska, A. Philippsen, D. J. Muller, K. Palczewski, A. Engel, Curr. Opin. Struct. Biol., 2006, 16, 252
Библиографическая ссылка K. Palczewski, Trends Biochem. Sci., 2010, 35, 595
Библиографическая ссылка B. Jastrzebska, D. Fotiadis, G. F. Jang, R. E. Stenkamp, A. Engel, K. Palczewski, J. Biol. Chem., 2006, 281, 11917
Библиографическая ссылка B. M. Willardson, B. Pou, T. Yoshida, M. W. Bitensky, J. Biol. Chem., 1993, 268, 6371
Библиографическая ссылка M. A. Downs, R. Arimoto, G. R. Marshall, O. G. Kisselev, Vision Res., 2006, 46, 4442
Библиографическая ссылка V. N. Hingorani, D. T. Tobias, J. T. Henderson, Y. K. Ho, J. Biol. Chem., 1988, 263, 6916
Библиографическая ссылка M. Wessling-Resnick, G. L. Johnson, Biochem. Biophys. Res. Commun., 1989, 159, 651
Библиографическая ссылка R. R. Vaillancourt, N. Dhanasekaran, G. L. Johnson, A. E. Ruoho, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1990, 87, 3645
Библиографическая ссылка L. Arcemisbehere, T. Sen, L. Boudier, M. N. Balestre, G. Gaibelet, E. Detouillon, H. Orcel, C. Mendre, R. Rahmeh, S. Granier, C. Vives, F. Fieschi, M. Damian, T. Durroux, J. L. Baneres, B. Mouillac, J. Biol. Chem., 2010, 285, 6337
Библиографическая ссылка J. F. White, J. Grodnitzky, J. M. Louis, L. B. Trinh, J. Shiloach, J. Gutierrez, J. K. Northup, R. Grisshammer, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 12199
Библиографическая ссылка G. V. Nikiforovich, C. M. Taylor, G. R. Marshall, Biochemistry, 2007, 46, 4734
Библиографическая ссылка S. Filipek, K. A. Krzysko, D. Fotiadis, Y. Liang, D. A. Saperstein, A. Engel, K. Palczewski, Photochem. Photobiol. Sci., 2004, 3, 628
Библиографическая ссылка D. Dellâ Orco, M. Seeber, F. Fanelli, FEBS Lett., 2007, 581, 944
Библиографическая ссылка T. H. Bayburt, A. J. Leitz, G. Xie, D. D. Oprian, S. G. Sligar, J. Biol. Chem., 2007, 282, 14875
Библиографическая ссылка S. Banerjee, T. Huber, T. P. Sakmar, J. Mol. Biol., 2008, 377, 1067
Библиографическая ссылка M. R. Whorton, B. Jastrzebska, P. S. Park, D. Fotiadis, A. Engel, K. Palczewski, R. K. Sunahara, J. Biol. Chem., 2008, 283, 4387
Библиографическая ссылка O. P. Ernst, V. Gramse, M. Kolbe, K. P. Hofmann, M. Heck, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 10859
Библиографическая ссылка V. I. Govardovskii, D. A. Korenyak, S. A. Shukolyukov, L. V. Zueva, Mol. Vis, 2009, 15, 1717
Библиографическая ссылка J. A. Hern, A. H. Baig, G. I. Mashanov, B. Birdsall, J. E. Corrie, S. Lazareno, J. E. Molloy, N. J. Birdsall, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2010, 107, 2693
Библиографическая ссылка P. Rondard, T. Iiri, S. Srinivasan, E. Meng, T. Fujita, H. R. Bourne, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2001, 98, 6150
Библиографическая ссылка Z. Zhang, T. J. Melia, F. He, C. Yuan, A. McGough, M. F. Schmid, T. G. Wensel, J. Biol. Chem., 2004, 279, 33937
Библиографическая ссылка W. M. Oldham, N. Van Eps, A. M. Preininger, W. L. Hubbel, H. E. Hamm, Nat. Struct. Mol. Biol., 2006, 13, 772

Скрыть метаданые