Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Parthier, Christoph
Автор Stubbs, Milton T.
Дата выпуска 2011
ISBN 978-1-84973-183-6
dc.description Class B GPCRs comprise a family of receptors for a variety of therapeutically relevant peptide hormones. Their activity is implicated in several pivotal biological processes, including the regulation of blood glucose, growth, calcium homeostasis, neurotransmission, vasodilation and stress. All class B receptors possess a characteristic disulphide-linked extracellular domain (ECD) involved in hormone binding. Recent structural elucidations of class B GPCR ECDs in complex with their natural ligands or synthetic analogs reveal common modes of hormone recognition. A consensus is developing that ECD binding invokes α-helix formation of the hormone, which in turn leads to receptor activation. Progress in the structural determination of ECDs suggests that they are also directly involved in regulation of receptor activity.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Chapter 4. Peptide Hormone Recognition in Class B GPCRs: Role of the Extracellular Domain in Receptor Activation
Тип other
DOI 10.1039/9781849733441-00075
Print ISSN 2041-3203
Журнал G Protein-Coupled Receptors: From Structure to Function
Первая страница 75
Последняя страница 89
Аффилиация Parthier Christoph; Institut für Biochemie und Biotechnologie
Аффилиация Stubbs Milton T.; Institut für Biochemie und Biotechnologie; ZIK HALOmem
Библиографическая ссылка T. Ishihara, S. Nakamura, Y. Kaziro, T. Takahashi, K. Takahashi, S. Nagata, EMBO J., 1991, 10, 1635
Библиографическая ссылка R. Fredriksson, M. C. Lagerstrom, L. G. Lundin, H. B. Schioth, Mol. Pharmacol., 2003, 63, 1256
Библиографическая ссылка M. C. Lagerstrom, H. B. Schioth, Nat. Rev. Drug Discov., 2008, 7, 339
Библиографическая ссылка D. M. Rosenbaum, S. G. Rasmussen, B. K. Kobilka, Nature, 2009, 459, 356
Библиографическая ссылка W. I. Weis, B. K. Kobilka, Curr. Opin. Struct. Biol., 2008, 18, 734
Библиографическая ссылка M. A. Hanson, R. C. Stevens, Structure, 2009, 17, 8
Библиографическая ссылка C. Parthier, S. Reedtz-Runge, R. Rudolph, M. T. Stubbs, Trends Biochem. Sci., 2009, 34, 303
Библиографическая ссылка C. R. Grace, M. H. Perrin, M. R. DiGruccio, C. L. Miller, J. E. Rivier, W. W. Vale, R. Riek, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2004, 101, 12836
Библиографическая ссылка C. R. Grace, M. H. Perrin, J. Gulyas, M. R. DiGruccio, J. P. Cantle, J. E. Rivier, W. W. Vale, R. Riek, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 4858
Библиографическая ссылка C. Sun, D. Song, R. A. Davis-Taber, L. W. Barrett, V. E. Scott, P. L. Richardson, A. Pereda-Lopez, M. E. Uchic, L. R. Solomon, M. R. Lake, K. A. Walter, P. J. Hajduk, E. T. Olejniczak, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 7875
Библиографическая ссылка C. Parthier, M. Kleinschmidt, P. Neumann, R. Rudolph, S. Manhart, D. Schlenzig, J. Fanghanel, J. U. Rahfeld, H. U. Demuth, M. T. Stubbs, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 13942
Библиографическая ссылка S. Runge, H. Thogersen, K. Madsen, J. Lau, R. Rudolph, J. Biol. Chem., 2008, 283, 11340
Библиографическая ссылка C. R. Underwood, P. Garibay, L. B. Knudsen, S. Hastrup, G. H. Peters, R. Rudolph, S. Reedtz-Runge, J. Biol. Chem., 2010, 285, 723
Библиографическая ссылка A. A. Pioszak, H. E. Xu, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 5034
Библиографическая ссылка A. A. Pioszak, N. R. Parker, T. J. Gardella, H. E. Xu, J. Biol. Chem., 2009, 284, 28382
Библиографическая ссылка A. A. Pioszak, N. R. Parker, K. Suino-Powell, H. E. Xu, J. Biol. Chem., 2008, 283, 32900
Библиографическая ссылка E. ter Haar, C. M. Koth, N. Abdul-Manan, L. Swenson, J. T. Coll, J. A. Lippke, C. A. Lepre, M. Garcia-Guzman, J. M. Moore, Structure., 2010, 18, 1083
Библиографическая ссылка A. A. Pioszak, K. G. Harikumar, N. R. Parker, L. J. Miller, H. E. Xu, J. Biol. Chem., 2010, 285, 12435
Библиографическая ссылка D. J. Drucker, Cell Metab., 2006, 3, 153
Библиографическая ссылка S. E. Inzucchi, D. K. McGuire, Circulation, 2008, 117, 574
Библиографическая ссылка J. E. Mulder, N. S. Kolatkar, M. S. LeBoff, Nat. Clin. Pract. Endocrinol. Metab, 2006, 2, 670
Библиографическая ссылка H. Doods, K. Arndt, K. Rudolf, S. Just, Trends Pharmacol. Sci., 2007, 28, 580
Библиографическая ссылка P. J. Gilligan, Y. W. Li, Curr. Opin. Drug Discov. Devel., 2004, 7, 487
Библиографическая ссылка D. E. Brenneman, Peptides, 2007, 28, 1720
Библиографическая ссылка C. Abad, R. P. Gomariz, J. A. Waschek, Curr. Top. Med. Chem., 2006, 6, 151
Библиографическая ссылка R. Mentlein, B. Gallwitz, W. E. Schmidt, Eur. J. Biochem., 1993, 214, 829
Библиографическая ссылка T. J. Kieffer, C. H. McIntosh, R. A. Pederson, Endocrinology, 1995, 136, 3585
Библиографическая ссылка S. Bourgault, D. Vaudry, B. Botia, A. Couvineau, M. Laburthe, H. Vaudry, A. Fournier, Peptides, 2008, 29, 919
Библиографическая ссылка L. Zhu, C. Tamvakopoulos, D. Xie, J. Dragovic, X. L. Shen, J. E. Fenyk-Melody, K. Schmidt, A. Bagchi, P. R. Griffin, N. A. Thornberry, R. S. Roy, J. Biol. Chem., 2003, 278, 22418
Библиографическая ссылка J. Rivier, J. Gulyas, D. Kirby, W. Low, M. H. Perrin, K. Kunitake, M. DiGruccio, J. Vaughan, J. C. Reubi, B. Waser, S. C. Koerber, V. Martinez, L. Wang, Y. Tache, W. Vale, J. Med. Chem., 2002, 45, 4737
Библиографическая ссылка D. J. Drucker, M. A. Nauck, Lancet, 2006, 368, 1696
Библиографическая ссылка C. F. Deacon, L. B. Knudsen, K. Madsen, F. C. Wiberg, O. Jacobsen, J. J. Holst, Diabetologia, 1998, 41, 271
Библиографическая ссылка G. A. Spyroulias, S. Papazacharias, G. Pairas, P. Cordopatis, Eur. J. Biochem., 2002, 269, 6009
Библиографическая ссылка J. Kehne, S. De Lombaert, Curr. Drug Targets CNS. Neurol. Disord., 2002, 1, 467
Библиографическая ссылка W. Soudijn, I. van Wijngaarden, A. P. Ijzerman, Curr. Opin. Drug Discov. Devel., 2002, 5, 749
Библиографическая ссылка E. L. Moore, C. S. Burgey, D. V. Paone, A. W. Shaw, Y. S. Tang, S. A. Kane, C. A. Salvatore, Eur. J. Pharmacol., 2009, 602, 250
Библиографическая ссылка J. Rivier, C. Rivier, W. Vale, Science, 1984, 224, 889
Библиографическая ссылка B. Thorens, A. Porret, L. Buhler, S. P. Deng, P. Morel, C. Widmann, Diabetes, 1993, 42, 1678
Библиографическая ссылка R. W. Gelling, D. H. Coy, R. A. Pederson, M. B. Wheeler, S. Hinke, T. Kwan, C. H. McIntosh, Regul. Pept., 1997, 69, 151
Библиографическая ссылка T. J. Gardella, H. Juppner, Trends Endocrinol. Metab, 2001, 12, 210
Библиографическая ссылка J. P. Fortin, Y. Zhu, C. Choi, M. Beinborn, M. N. Nitabach, A. S. Kopin, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2009, 106, 8049
Библиографическая ссылка S. R. Hoare, S. K. Sullivan, D. A. Schwarz, N. Ling, W. W. Vale, P. D. Crowe, D. E. Grigoriadis, Biochemistry, 2004, 43, 3996
Библиографическая ссылка M. H. Perrin, M. R. DiGruccio, S. C. Koerber, J. E. Rivier, K. S. Kunitake, D. L. Bain, W. H. Fischerv, W. W. Vale, J. Biol. Chem., 2003, 278, 15595
Библиографическая ссылка S. Al Sabah, D. Donnelly, Br. J. Pharmacol., 2003, 140, 339
Библиографическая ссылка K. Sasaki, S. Dockerill, D. A. Adamiak, I. J. Tickle, T. Blundell, Nature, 1975, 257, 751
Библиографическая ссылка W. Braun, G. Wider, K. H. Lee, K. Wuthrich, J. Mol. Biol., 1983, 169, 921
Библиографическая ссылка U. C. Marx, K. Adermann, P. Bayer, W. G. Forssmann, P. Rosch, Biochem. Biophys. Res. Commun., 2000, 267, 213
Библиографическая ссылка L. Jin, S. L. Briggs, S. Chandrasekhar, N. Y. Chirgadze, D. K. Clawson, R. W. Schevitz, D. L. Smiley, A. H. Tashjian, F. Zhang, J. Biol. Chem., 2000, 275, 27238
Библиографическая ссылка K. Thornton, D. G. Gorenstein, Biochemistry, 1994, 33, 3532
Библиографическая ссылка J. W. Neidigh, R. M. Fesinmeyer, K. S. Prickettv, N. H. Andersen, Biochemistry, 2001, 40, 13188
Библиографическая ссылка I. Alana, J. C. Parker, V. A. Gault, P. R. Flatt, F. P. Oâ Harte, J. P. Malthouse, C. M. Hewage, J. Biol. Chem., 2006, 281, 16370
Библиографическая ссылка Y. V. Tan, A. Couvineau, S. Murail, E. Ceraudo, J. M. Neumann, J. J. Lacapere, M. Laburthe, J. Biol. Chem., 2006, 281, 12792
Библиографическая ссылка C. R. Grace, M. H. Perrin, J. P. Cantle, W. W. Vale, J. E. Rivier, R. Riek, J. Am. Chem. Soc., 2007, 129, 16102
Библиографическая ссылка A. Motta, G. Andreotti, P. Amodeo, G. Strazzullo, M. A. Castiglione Morelli, Proteins, 1998, 32, 314
Библиографическая ссылка G. Andreotti, B. L. Mendez, P. Amodeo, M. A. Morelli, H. Nakamuta, A. Motta, J. Biol. Chem., 2006, 281, 24193
Библиографическая ссылка S. R. Hoare, Drug Discov. Today, 2005, 10, 417
Библиографическая ссылка J. M. Neumann, A. Couvineau, S. Murail, J. J. Lacapere, N. Jamin, M. Laburthe, Trends Biochem. Sci., 2008, 33, 314
Библиографическая ссылка C. Bergwitz, T. J. Gardella, M. R. Flannery, J. T. Potts, Jr., H. M. Kronenberg, S. R. Goldring, H. Juppner, J. Biol. Chem., 1996, 271, 26469
Библиографическая ссылка M. H. Holtmann, E. M. Hadac, L. J. Miller, J. Biol. Chem., 1995, 270, 14394
Библиографическая ссылка M. Laburthe, A. Couvineau, J. C. Marie, Recept. Channels, 2002, 8, 137
Библиографическая ссылка S. D. Stroop, R. E. Kuestner, T. F. Serwold, L. Chen, E. E. Moore, Biochemistry, 1995, 34, 1050
Библиографическая ссылка S. Runge, B. S. Wulff, K. Madsen, H. Brauner-Osborne, L. B. Knudsen, Br. J. Pharmacol., 2003, 138, 787
Библиографическая ссылка R. W. Gelling, M. B. Wheeler, J. Xue, S. Gyomorey, C. Nian, R. A. Pederson, C. H. McIntosh, Endocrinology, 1997, 138, 2640
Библиографическая ссылка C. G. Unson, C. R. Wu, Y. Jiang, B. Yoo, C. Cheung, T. P. Sakmar, R. B. Merrifield, Biochemistry, 2002, 41, 11795
Библиографическая ссылка I. Assil-Kishawi, A. B. Abou-Samra, J. Biol. Chem., 2002, 277, 32558
Библиографическая ссылка M. Dong, Z. Li, D. I. Pinon, T. P. Lybrand, L. J. Miller, J. Biol. Chem., 2004, 279, 2894
Библиографическая ссылка M. Dong, M. Zang, D. I. Pinon, Z. Li, T. P. Lybrand, L. J. Miller, Mol. Endocrinol., 2002, 16, 2490
Библиографическая ссылка R. C. Gensure, T. J. Gardella, H. Juppner, J. Biol. Chem., 2001, 276, 28650
Библиографическая ссылка A. Wilmen, B. Goke, R. Goke, FEBS Lett., 1996, 398, 43
Библиографическая ссылка A. Bazarsuren, U. Grauschopf, M. Wozny, D. Reusch, E. Hoffmann, W. Schaefer, S. Panznerv R. Rudolph, Biophys. Chem., 2002, 96, 305
Библиографическая ссылка S. Runge, S. Schimmer, J. Oschmann, C. B. Schiodt, S. M. Knudsen, C. B. Jeppesen, K. Madsen, J. Lau, H. Thogersenv, R. Rudolph, Biochemistry, 2007, 46, 5830
Библиографическая ссылка U. Grauschopf, H. Lilie, K. Honold, M. Wozny, D. Reusch, A. Esswein, W. Schafer, K. P. Rucknagel, R. Rudolph, Biochemistry, 2000, 39, 8878
Библиографическая ссылка J. Klose, K. Fechner, M. Beyermann, E. Krause, N. Wendt, M. Bienert, R. Rudolph, S. Rothemund, Biochemistry, 2005, 44, 1614
Библиографическая ссылка C. M. Koth, N. Abdul-Manan, C. A. Lepre, P. J. Connolly, S. Yoo, A. K. Mohanty, J. A. Lippke, J. Zwahlen, J. T. Coll, J. D. Doran, M. Garcia-Guzman, J. M. Moore, Biochemistry, 2010, 49, 1862
Библиографическая ссылка D. G. Norman, P. N. Barlow, M. Baron, A. J. Day, R. B. Sim, I. D. Campbell, J. Mol. Biol., 1991, 219, 717
Библиографическая ссылка T. Okada, M. Sugihara, A. N. Bondar, M. Elstner, P. Entel, V. Buss, J. Mol. Biol., 2004, 342, 571
Библиографическая ссылка H. Inooka, T. Ohtaki, O. Kitahara, T. Ikegami, S. Endo, C. Kitada, K. Ogi, H. Onda, M. Fujino, M. Shirakawa, Nat. Struct. Biol., 2001, 8, 161
Библиографическая ссылка T. Yaqub, I. G. Tikhonova, J. Lattig, R. Magnan, M. Laval, C. Escrieut, C. Boulegue, C. Hewage, D. Fourmy, Mol. Pharmacol., 2010, 77, 547
Библиографическая ссылка P. Scheerer, J. H. Park, P. W. Hildebrand, Y. J. Kim, N. Krauss, H. W. Choe, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, Nature, 2008, 455, 497
Библиографическая ссылка D. G. Lambright, J. Sondek, A. Bohm, N. P. Skiba, H. E. Hamm, P. B. Sigler, Nature, 1996, 379, 311
Библиографическая ссылка K. G. Harikumar, R. M. Happs, L. J. Miller, Biochim. Biophys. Acta, 2008, 1778, 2555
Библиографическая ссылка K. G. Harikumar, M. M. Morfis, P. M. Sexton, L. J. Miller, J. Mol. Neurosci., 2008, 36, 279
Библиографическая ссылка T. Seck, R. Baron, W. C. Horne, J. Biol. Chem., 2003, 278, 23085
Библиографическая ссылка O. Kraetke, B. Wiesner, J. Eichhorst, J. Furkert, M. Bienert, M. Beyermann, J. Recept. Signal Transduct. Res., 2005, 25, 251
Библиографическая ссылка V. V. Gurevich, E. V. Gurevich, Trends Neurosci., 2008, 31, 74
Библиографическая ссылка I. Gomes, B. A. Jordan, A. Gupta, C. Rios, N. Trapaidze, L. A. Devi, J. Mol. Med., 2001, 79, 226
Библиографическая ссылка S. L. Ritter, R. A. Hall, Nat. Rev. Mol. Cell Biol., 2009, 10, 819
Библиографическая ссылка A. C. Conner, J. Simms, D. L. Hay, K. Mahmoud, S. G. Howitt, M. Wheatley, D. R. Poyner, Biochem. Soc. Trans., 2004, 32, 843
Библиографическая ссылка P. M. Sexton, M. Morfis, N. Tilakaratne, D. L. Hay, M. Udawela, G. Christopoulos, A. Christopoulos, Ann. N. Y. Acad. Sci., 2006, 1070, 90
Библиографическая ссылка C. S. Walker, A. C. Conner, D. R. Poyner, D. L. Hay, Trends Pharmacol. Sci., 2010, 31, 476
Библиографическая ссылка F. Y. Siu, R. C. Stevens, Structure, 2010, 18, 1067
Библиографическая ссылка L. J. Miller, Ann. N. Y. Acad. Sci., 2008, 1144, 1

Скрыть метаданые