Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Mukhopadhyay, P.
Автор Huber, T.
Автор Sakmar, T.P.
Дата выпуска 2011
ISBN 978-1-84973-183-6
dc.description Macromolecular complexes, known as â signalosomesâ , carry chemical signals across cell membranes. For example, heptahelical G protein-coupled receptors (GPCRs) bind to extracellular ligands and couple to a variety of cellular transducer, adaptor and effector proteins. The individual components of GPCR signalosomes have been largely identified, and high-resolution structures are available for many of the cellular proteins and an increasing number of receptors. However, the precise chemical nature of the allosteric coupling between multiple â active statesâ of ligand-bound receptors and their cellular binding partners is not understood. New approaches are required to probe the complex relationship between structural dynamics and function in GPCR signalosomes. We are advancing an interdisciplinary programme that includes computational modelling and simulations validated by experimental approaches. For example, we have developed a novel amber codon suppression technology to introduce site-specific unnatural amino acids at positions to provide useful chemical handles for subsequent photo-crosslinking or fluorescent tagging. Results from this programme should extend our knowledge of heptahelical receptor function.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Chapter 19. Probing the Activation Mechanism of Heptahelical Receptors: Experimental Validation of Molecular Dynamics Simulations
Тип other
DOI 10.1039/9781849733441-00375
Print ISSN 2041-3203
Журнал G Protein-Coupled Receptors: From Structure to Function
Первая страница 375
Последняя страница 383
Библиографическая ссылка J. P. Overington, B. Al-Lazikani, A. L. Hopkins, Nat. Rev. Drug Discov., 2006, 5, 993
Библиографическая ссылка D. M. Rosenbaum, S. G. Rasmussen, B. K. Kobilka, Nature, 2009, 459, 356
Библиографическая ссылка P. Scheerer, J. H. Park, P. W. Hildebrand, Y. J. Kim, N. Krauss, H. W. Choe, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, Nature, 2008, 455, 497
Библиографическая ссылка D. Mustafi, K. Palczewski, Mol. Pharmacol., 2009, 75, 1
Библиографическая ссылка X. Periole, T. Huber, S. J. Marrink, T. P. Sakmar, J. Am. Chem. Soc., 2007, 129, 10126
Библиографическая ссылка T. Huber, S. Menon, T. P. Sakmar, Biochemistry, 2008, 47, 11013
Библиографическая ссылка A. V. Botelho, T. Huber, F. C. Peterson, T. P. Sakmar, M. F. Brown, Biophys. J., 2006, 91, 4464
Библиографическая ссылка S. Ahuja, V. Hornak, E. C.-Y. Yan, N. Syrett, J. A. Goncalves, A. Hirshfeld, M. Ziliox, T. P. Sakmar, M. Sheves, P. J. Reeves, S. O. Smith, M. Eilers, Nat. Struct. Mol. Biol., 2009, 16, 168
Библиографическая ссылка R. Vogel, M. Mahalingam, S. Lüdeke, T. Huber, F. Siebert, T. P. Sakmar, J. Mol. Biol., 2008, 380, 648
Библиографическая ссылка S. Banerjee, T. Huber, T. P. Sakmar, J. Mol. Biol., 2008, 377, 1067
Библиографическая ссылка N. Eswar, B. John, N. Mirkovic, A. Fiser, V. A. Ilyin, U. Pieper, A. C. Stuart, M. A. Marti-Renom, M. S. Madhusudhan, B. Yerkovich, A. Sali, Nucleic Acids Res., 2003, 31, 3375
Библиографическая ссылка O. Ernst, K. P. Hofmann, T. P. Sakmar, J. Biol. Chem., 2000, 275, 1937
Библиографическая ссылка L. Wang, A. Brock, B. Herberich, P. G. Schultz, Science, 2001, 292, 498
Библиографическая ссылка S. Ye, C. Köhrer, T. Huber, M. Kazmi, P. Sachdev, E. C. Yan, A. Bhagat, U. L. Rajbhandary, T. P. Sakmar, J. Biol. Chem., 2008, 283, 1525
Библиографическая ссылка S. Ye, T. Huber, R. Vogel, T. P. Sakmar, Nat. Chem. Biol., 2009, 5, 397
Библиографическая ссылка S. Ye, E. Zaitseva, G. Caltabiano, G. F. X. Schertler, T. P. Sakmar, X. Deupi, R. Vogel, Nature, 2010, 5, 397
Библиографическая ссылка E. Zaitseva, M. Saavedra, S. Banerjee, T. P. Sakmar, R. Vogel, Biophys. J., 2010, 99, 2327

Скрыть метаданые