Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Johnston, Jennifer M.
Автор Filizola, Marta
Дата выпуска 2011
ISBN 978-1-84973-183-6
dc.description GPCRs mediate biological processes on timescales of the order of seconds-to-minutes. Currently, sophisticated molecular dynamics (MD) programs (e.g. Desmond, NAMD and GROMACS) adapted to massively parallel computer architectures (e.g. Blue Gene and Anton) have allowed execution of microsecond-scale standard MD simulations of fully atomistic representations of GPCRs embedded into explicit lipidâ water environments. However, average experimental timescales for key events in the life-cycle of GPCRs, such as ligand binding/recognition, activation and oligomerization, remain far from being reached. The situation is further complicated by the stochastic nature of these biological processes and the obvious limitations of classical MD simulations, mainly owing to imperfect forcefields. Several approaches have been proposed to overcome these limitations. Enhanced methods within the framework of classical MD and/or using highly simplified physical models are surveyed here with an emphasis on the results obtained by their application to GPCRs.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название Chapter 21. Investigating Mechanisms of Ligand Recognition, Activation and Oligomerization in GPCRs Using Enhanced Molecular Dynamics Methods
Тип other
DOI 10.1039/9781849733441-00401
Print ISSN 2041-3203
Журнал G Protein-Coupled Receptors: From Structure to Function
Первая страница 401
Последняя страница 428
Библиографическая ссылка D. P. Hurst, A. Grossfield, D. L. Lynch, S. Feller, T. D. Romo, K. Gawrisch, M. C. Pitman, P. H. Reggio, J. Biol. Chem., 2010, 285, 17954, 17964
Библиографическая ссылка D. E. Shaw, P. Maragakis, K. Lindorff-Larsen, S. Piana, R. O. Dror, M. P. Eastwood, J. A. Bank, J. M. Jumper, J. K. Salmon, Y. B. Shan, W. Wriggers, Science, 2010, 330, 341, 346
Библиографическая ссылка T. Wang, Y. Duan, J. Am. Chem. Soc., 2007, 129, 6970, 6971
Библиографическая ссылка T. Wang, Y. Duan, J. Mol. Biol., 2009, 392, 1102, 1115
Библиографическая ссылка S. K. Ludemann, V. Lounnas, R. C. Wade, J. Mol. Biol., 2000, 303, 797, 811
Библиографическая ссылка V. Cherezov, D. M. Rosenbaum, M. A. Hanson, S. G. F. Rasmussen, F. S. Thian, T. S. Kobilka, H. J. Choi, P. Kuhn, W. I. Weis, B. K. Kobilka, R. C. Stevens, Science, 2007, 318, 1258, 1265
Библиографическая ссылка T. Okada, M. Sugihara, A. N. Bondar, M. Elstner, P. Entel, V. Buss, J. Mol. Biol., 2004, 342, 571, 583
Библиографическая ссылка A. Barducci, G. Bussi, M. Parrinello, Phys. Rev. Lett., 2008, 100, 020603
Библиографическая ссылка A. Laio, M. Parrinello, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2002, 99, 12562, 12566
Библиографическая ссылка V. Leone, F. Marinelli, P. Carloni, M. Parrinello, Curr. Opin. Struct. Biol., 2010, 20, 148, 154
Библиографическая ссылка D. Provasi, A. Bortolato, M. Filizola, Biochemistry, 2009, 48, 10020, 10029
Библиографическая ссылка P. Raiteri, A. Laio, F. L. Gervasio, C. Micheletti, M. Parrinello, J. Phys. Chem. B, 2006, 110, 3533, 3539
Библиографическая ссылка D. Van der Spoel, E. Lindahl, B. Hess, G. Groenhof, A. E. Mark, H. J. C. Berendsen, J. Comput. Chem., 2005, 26, 1701, 1718
Библиографическая ссылка M. Bonomi, D. Branduardi, G. Bussi, C. Camilloni, D. Provasi, P. Raiteri, D. Donadio, F. Marinelli, F. Pietrucci, R. A. Broglia, M. Parrinello, Comput. Phys. Commun., 2009, 180, 1961, 1972
Библиографическая ссылка K. Befort, L. Tabbara, S. Bausch, C. Chavkin, C. Evans, B. Kieffer, Mol. Pharmacol., 1996, 49, 216, 223
Библиографическая ссылка K. Befort, L. Tabbara, D. Kling, B. Maigret, B. L. Kieffer, J. Biol. Chem., 1996, 271, 10161, 10168
Библиографическая ссылка G. Bot, A. D. Blake, S. X. Li, T. Reisine, J. Neurochem., 1998, 70, 358, 365
Библиографическая ссылка J. G. Li, C. G. Chen, J. L. Yin, K. Rice, Y. Zhang, D. Matecka, J. K. de Riel, R. L. DesJarlais, L. Y. Liu-Chen, Life Sci., 1999, 65, 175, 185
Библиографическая ссылка A. Mansour, L. P. Taylor, J. L. Fine, R. C. Thompson, M. T. Hoversten, H. I. Mosberg, S. J. Watson, H. Akil, J. Neurochem., 1997, 68, 344, 353
Библиографическая ссылка C. E. Spivak, C. L. Beglan, B. K. Seidleck, L. D. Hirshbein, C. J. Blaschak, G. R. Uhl, C. K. Surratt, Mol. Pharmacol., 1997, 52, 983, 992
Библиографическая ссылка C. K. Surratt, P. S. Johnson, A. Moriwaki, B. K. Seidleck, C. J. Blaschak, J. B. Wang, G. R. Uhl, J. Biol. Chem., 1994, 269, 20548, 20553
Библиографическая ссылка B. Roux, Biophys. J., 1999, 77, 139, 153
Библиографическая ссылка T. W. Allen, O. S. Andersen, B. Roux, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2004, 101, 117, 122
Библиографическая ссылка L. Toll, I. P. Berzetei-Gurske, W. E. Polgar, S. R. Brandt, I. D. Adapa, L. Rodriguez, R. W. Schwartz, D. Haggart, A. O'Brien, A. White, J. M. Kennedy, K. Craymer, L. Farrington, J. S. Auh, NIDA Research Monographs, 1998, 178, 440, 466
Библиографическая ссылка K. Palczewski, Annu. Rev. Biochem., 2006, 75, 743, 767
Библиографическая ссылка P. J. Flory, M. Gordon, N. G. McCrum, Proc. R. Soc. London, Ser. A, 1976, 351, 351, 380
Библиографическая ссылка H. Taketomi, Y. Ueda, N. Go, Int. J. Pept. Protein Res., 1975, 7, 445, 459
Библиографическая ссылка M. M. Tirion, Phys. Rev. Lett., 1996, 77, 1905, 1908
Библиографическая ссылка I. Bahar, A. R. Atilgan, B. Erman, Folding Des., 1997, 2, 173, 181
Библиографическая ссылка T. Haliloglu, I. Bahar, B. Erman, Phys. Rev. Lett., 1997, 79, 3090, 3093
Библиографическая ссылка A. R. Atilgan, S. R. Durell, R. L. Jernigan, M. C. Demirel, O. Keskin, I. Bahar, Biophys. J., 2001, 80, 505, 515
Библиографическая ссылка P. Doruker, A. R. Atilgan, I. Bahar, Proteins: Struct., Funct., Genet., 2000, 40, 512, 524
Библиографическая ссылка N. Go, H. A. Scheraga, J. Chem. Phys., 1969, 51, 4751, 4768
Библиографическая ссылка A. Rader, G. Anderson, B. Isin, H. Khorana, I. Bahar, J. Klein-Seetharaman, Protein Sci., 2004, 13, 358
Библиографическая ссылка B. Isin, A. J. Rader, H. K. Dhiman, J. Klein-Seetharaman, I. Bahar, Proteins: Struct., Funct., Bioinf., 2006, 65, 970, 983
Библиографическая ссылка B. R. Brooks, R. E. Bruccoleri, B. D. Olafson, D. J. States, S. Swaminathan, M. Karplus, J. Comput. Chem., 1983, 4, 187, 217
Библиографическая ссылка J. Li, P. C. Edwards, M. Burghammer, C. Villa, G. F. X. Schertler, J. Mol. Biol., 2004, 343, 1409, 1438
Библиографическая ссылка I. G. Tikhonova, R. B. Best, S. Engel, M. C. Gershengorn, G. Hummer, S. Costanzi, J. Am. Chem. Soc., 2008, 130, 10141, 10149
Библиографическая ссылка H. Nakamichi, T. Okada, Angew. Chem., Int. Ed., 2006, 45, 4270, 4273
Библиографическая ссылка H. Nakamichi, T. Okada, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, 103, 12729, 12734
Библиографическая ссылка D. Salom, D. T. Lodowski, R. E. Stenkamp, I. Le Trong, M. Golczak, B. Jastrzebska, T. Harris, J. A. Ballesteros, K. Palczewski, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, 103, 16123, 16128
Библиографическая ссылка M. Y. Niv, L. Skrabanek, M. Filizola, H. Weinstein, J. Comput. Aided Mol. Des., 2006, 20, 437, 448
Библиографическая ссылка A. D. MacKerell, D. Bashford, M. Bellott, R. L. Dunbrack, J. D. Evanseck, M. J. Field, S. Fischer, J. Gao, H. Guo, S. Ha, D. Joseph-McCarthy, L. Kuchnir, K. Kuczera, F. T. K. Lau, C. Mattos, S. Michnick, T. Ngo, D. T. Nguyen, B. Prodhom, W. E. Reiher, B. Roux, M. Schlenkrich, J. C. Smith, R. Stote, J. Straub, M. Watanabe, J. Wiorkiewicz-Kuczera, D. Yin, M. Karplus, J. Phys. Chem. B, 1998, 102, 3586, 3616
Библиографическая ссылка A. D. MacKerell, M. Feig, C. L. Brooks, J. Am. Chem. Soc., 2004, 126, 698, 699
Библиографическая ссылка W. P. Im, M. S. Lee, C. L. Brooks, J. Comput. Chem., 2003, 24, 1691, 1702
Библиографическая ссылка W. Im, M. Feig, C. L. Brooks, Biophys. J., 2004, 86, 3330, 3330
Библиографическая ссылка E. Ramon, L. J. del Valle, P. Garriga, J. Biol. Chem., 2003, 278, 6427, 6432
Библиографическая ссылка M. Han, S. W. Lin, M. Minkova, S. O. Smith, T. P. Sakmar, J. Biol. Chem., 1996, 271, 32337, 32342
Библиографическая ссылка M. Han, S. O. Smith, T. P. Sakmar, Biochemistry, 1998, 37, 8253, 8261
Библиографическая ссылка D. Provasi, M. Filizola, Biophys. J., 2010, 98, 2347, 2355
Библиографическая ссылка J. H. Park, P. Scheerer, K. P. Hofmann, H. W. Choe, O. P. Ernst, Nature, 2008, 454, 183, 187
Библиографическая ссылка M. Marchi, P. Ballone, J. Chem. Phys., 1999, 110, 3697, 3702
Библиографическая ссылка J. Schlitter, M. Engels, P. Kruger, J. Mol. Graphics, 1994, 12, 84, 89
Библиографическая ссылка C. Altenbach, A. K. Kusnetzow, O. P. Ernst, K. P. Hofmann, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 7439, 7444
Библиографическая ссылка B. Knierim, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 20290, 20295
Библиографическая ссылка N. A. Lambert, Sci. Signal., 2010, 3, pe12
Библиографическая ссылка V. V. Gurevich, E. V. Gurevich, Trends Pharmacol. Sci., 2008, 29, 234, 240
Библиографическая ссылка V. Tozzini, Curr. Opin. Struct. Biol., 2005, 15, 144, 150
Библиографическая ссылка V. Tozzini, Acc. Chem. Res., 2010, 43, 220, 230
Библиографическая ссылка S. J. Marrink, A. H. de Vries, A. E. Mark, J. Phys. Chem. B, 2004, 108, 750, 760
Библиографическая ссылка S. J. Marrink, H. J. Risselada, S. Yefimov, D. P. Tieleman, A. H. de Vries, J. Phys. Chem. B, 2007, 111, 7812, 7824
Библиографическая ссылка L. Monticelli, S. K. Kandasamy, X. Periole, R. G. Larson, D. P. Tieleman, S. J. Marrink, J. Chem. Theory Comput., 2008, 4, 819, 834
Библиографическая ссылка C. A. Lopez, A. J. Rzepiela, A. H. de Vries, L. Dijkhuizen, P. H. Hunenberger, S. J. Marrink, J. Chem. Theory Comput., 2009, 5, 3195, 3210
Библиографическая ссылка T. Okada, Y. Fujiyoshi, M. Silow, J. Navarro, E. M. Landau, Y. Shichida, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2002, 99, 5982, 5987
Библиографическая ссылка A. Kusumi, J. S. Hyde, Biochemistry, 1982, 21, 5978, 5983
Библиографическая ссылка N. J. P. Ryba, D. Marsh, Biochemistry, 1992, 31, 7511, 7518
Библиографическая ссылка G. M. Torrie, J. P. Valleau, Chem. Phys. Lett., 1974, 28, 578, 581
Библиографическая ссылка J. G. Kirkwood, J. Chem. Phys., 1935, 3, 300, 313
Библиографическая ссылка B. Roux, Comput. Phys. Commun., 1995, 91, 275, 282
Библиографическая ссылка S. Kumar, D. Bouzida, R. H. Swendsen, P. A. Kollman, J. M. Rosenberg, J. Comput. Chem., 1992, 13, 1011, 1021
Библиографическая ссылка S. Kumar, J. M. Rosenberg, D. Bouzida, R. H. Swendsen, P. A. Kollman, J. Comput. Chem., 1995, 16, 1339, 1350
Библиографическая ссылка D. Provasi, J. M. Johnston, M. Filizola, Biochemistry, 2010, 49, 6771, 6776
Библиографическая ссылка A. Sali, T. L. Blundell, J. Mol. Biol., 1993, 234, 779, 815
Библиографическая ссылка C. Wang, P. Bradley, D. Baker, J. Mol. Biol., 2007, 373, 503, 519
Библиографическая ссылка W. Guo, L. Shi, M. Filizola, H. Weinstein, J. A. Javitch, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2005, 102, 17495, 17500
Библиографическая ссылка W. Guo, E. Urizar, M. Kralikova, J. C. Mobarec, L. Shi, M. Filizola, J. A. Javitch, EMBO J., 2008, 27, 2293, 2304
Библиографическая ссылка X. Periole, M. Cavalli, S. J. Marrink, M. A. Ceruso, J. Chem. Theory Comput., 2009, 5, 2531, 2543
Библиографическая ссылка P. J. Bond, J. Holyoake, A. Ivetac, S. Khalid, M. S. P. Sansom, J. Struct. Biol., 2007, 157, 593, 605
Библиографическая ссылка X. Periole, T. Huber, S. J. Marrink, T. P. Sakmar, J. Am. Chem. Soc., 2007, 129, 10126, 10132
Библиографическая ссылка W. Kabsch, C. Sander, Biopolymers, 1983, 22, 2577, 2637
Библиографическая ссылка A. N. Sauliere-Nzeh, C. Millot, M. Corbani, S. Mazeres, A. Lopez, L. Salome, J. Biol. Chem., 2010, 285, 14514, 14520
Библиографическая ссылка L. S. Barak, S. S. G. Ferguson, J. Zhang, C. Martenson, T. Meyer, M. G. Caron, Mol. Pharmacol., 1997, 51, 177, 184
Библиографическая ссылка O. Hegener, L. Prenner, F. Runkel, S. L. Baader, J. Kappler, H. Haberlein, Biochemistry, 2004, 43, 6190, 6199
Библиографическая ссылка Y. I. Henis, M. Hekman, E. L. Elson, E. J. M. Helmreich, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1982, 79, 2907, 2911
Библиографическая ссылка M. M. Poo, R. A. Cone, J. Supramol. Struct., 1973, 1, 354
Библиографическая ссылка J. A. Hern, A. H. Baig, G. I. Mashanov, B. Birdsall, J. E. T. Corrie, S. Lazareno, J. E. Molloy, N. J. M. Birdsall, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2010, 107, 2693, 2698
Библиографическая ссылка M. Y. Niv, M. Filizola, Proteins: Struct., Funct., Bioinf., 2008, 71, 575, 586
Библиографическая ссылка M. Filizola, S. X. Wang, H. Weinstein, J. Comput. Aided Mol. Des., 2006, 20, 405, 416
Библиографическая ссылка Y. Liang, D. Fotiadis, S. Filipek, D. A. Saperstein, K. Palczewski, A. Engel, J. Biol. Chem., 2003, 278, 21655, 21662

Скрыть метаданые