Автор |
Johnston, Jennifer M. |
Автор |
Filizola, Marta |
Дата выпуска |
2011 |
ISBN |
978-1-84973-183-6 |
dc.description |
GPCRs mediate biological processes on timescales of the order of seconds-to-minutes. Currently, sophisticated molecular dynamics (MD) programs (e.g. Desmond, NAMD and GROMACS) adapted to massively parallel computer architectures (e.g. Blue Gene and Anton) have allowed execution of microsecond-scale standard MD simulations of fully atomistic representations of GPCRs embedded into explicit lipidâ water environments. However, average experimental timescales for key events in the life-cycle of GPCRs, such as ligand binding/recognition, activation and oligomerization, remain far from being reached. The situation is further complicated by the stochastic nature of these biological processes and the obvious limitations of classical MD simulations, mainly owing to imperfect forcefields. Several approaches have been proposed to overcome these limitations. Enhanced methods within the framework of classical MD and/or using highly simplified physical models are surveyed here with an emphasis on the results obtained by their application to GPCRs. |
Формат |
application.pdf |
Издатель |
Royal Society of Chemistry |
Название |
Chapter 21. Investigating Mechanisms of Ligand Recognition, Activation and Oligomerization in GPCRs Using Enhanced Molecular Dynamics Methods |
Тип |
other |
DOI |
10.1039/9781849733441-00401 |
Print ISSN |
2041-3203 |
Журнал |
G Protein-Coupled Receptors: From Structure to Function |
Первая страница |
401 |
Последняя страница |
428 |
Библиографическая ссылка |
D. P. Hurst, A. Grossfield, D. L. Lynch, S. Feller, T. D. Romo, K. Gawrisch, M. C. Pitman, P. H. Reggio, J. Biol. Chem., 2010, 285, 17954, 17964 |
Библиографическая ссылка |
D. E. Shaw, P. Maragakis, K. Lindorff-Larsen, S. Piana, R. O. Dror, M. P. Eastwood, J. A. Bank, J. M. Jumper, J. K. Salmon, Y. B. Shan, W. Wriggers, Science, 2010, 330, 341, 346 |
Библиографическая ссылка |
T. Wang, Y. Duan, J. Am. Chem. Soc., 2007, 129, 6970, 6971 |
Библиографическая ссылка |
T. Wang, Y. Duan, J. Mol. Biol., 2009, 392, 1102, 1115 |
Библиографическая ссылка |
S. K. Ludemann, V. Lounnas, R. C. Wade, J. Mol. Biol., 2000, 303, 797, 811 |
Библиографическая ссылка |
V. Cherezov, D. M. Rosenbaum, M. A. Hanson, S. G. F. Rasmussen, F. S. Thian, T. S. Kobilka, H. J. Choi, P. Kuhn, W. I. Weis, B. K. Kobilka, R. C. Stevens, Science, 2007, 318, 1258, 1265 |
Библиографическая ссылка |
T. Okada, M. Sugihara, A. N. Bondar, M. Elstner, P. Entel, V. Buss, J. Mol. Biol., 2004, 342, 571, 583 |
Библиографическая ссылка |
A. Barducci, G. Bussi, M. Parrinello, Phys. Rev. Lett., 2008, 100, 020603 |
Библиографическая ссылка |
A. Laio, M. Parrinello, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2002, 99, 12562, 12566 |
Библиографическая ссылка |
V. Leone, F. Marinelli, P. Carloni, M. Parrinello, Curr. Opin. Struct. Biol., 2010, 20, 148, 154 |
Библиографическая ссылка |
D. Provasi, A. Bortolato, M. Filizola, Biochemistry, 2009, 48, 10020, 10029 |
Библиографическая ссылка |
P. Raiteri, A. Laio, F. L. Gervasio, C. Micheletti, M. Parrinello, J. Phys. Chem. B, 2006, 110, 3533, 3539 |
Библиографическая ссылка |
D. Van der Spoel, E. Lindahl, B. Hess, G. Groenhof, A. E. Mark, H. J. C. Berendsen, J. Comput. Chem., 2005, 26, 1701, 1718 |
Библиографическая ссылка |
M. Bonomi, D. Branduardi, G. Bussi, C. Camilloni, D. Provasi, P. Raiteri, D. Donadio, F. Marinelli, F. Pietrucci, R. A. Broglia, M. Parrinello, Comput. Phys. Commun., 2009, 180, 1961, 1972 |
Библиографическая ссылка |
K. Befort, L. Tabbara, S. Bausch, C. Chavkin, C. Evans, B. Kieffer, Mol. Pharmacol., 1996, 49, 216, 223 |
Библиографическая ссылка |
K. Befort, L. Tabbara, D. Kling, B. Maigret, B. L. Kieffer, J. Biol. Chem., 1996, 271, 10161, 10168 |
Библиографическая ссылка |
G. Bot, A. D. Blake, S. X. Li, T. Reisine, J. Neurochem., 1998, 70, 358, 365 |
Библиографическая ссылка |
J. G. Li, C. G. Chen, J. L. Yin, K. Rice, Y. Zhang, D. Matecka, J. K. de Riel, R. L. DesJarlais, L. Y. Liu-Chen, Life Sci., 1999, 65, 175, 185 |
Библиографическая ссылка |
A. Mansour, L. P. Taylor, J. L. Fine, R. C. Thompson, M. T. Hoversten, H. I. Mosberg, S. J. Watson, H. Akil, J. Neurochem., 1997, 68, 344, 353 |
Библиографическая ссылка |
C. E. Spivak, C. L. Beglan, B. K. Seidleck, L. D. Hirshbein, C. J. Blaschak, G. R. Uhl, C. K. Surratt, Mol. Pharmacol., 1997, 52, 983, 992 |
Библиографическая ссылка |
C. K. Surratt, P. S. Johnson, A. Moriwaki, B. K. Seidleck, C. J. Blaschak, J. B. Wang, G. R. Uhl, J. Biol. Chem., 1994, 269, 20548, 20553 |
Библиографическая ссылка |
B. Roux, Biophys. J., 1999, 77, 139, 153 |
Библиографическая ссылка |
T. W. Allen, O. S. Andersen, B. Roux, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2004, 101, 117, 122 |
Библиографическая ссылка |
L. Toll, I. P. Berzetei-Gurske, W. E. Polgar, S. R. Brandt, I. D. Adapa, L. Rodriguez, R. W. Schwartz, D. Haggart, A. O'Brien, A. White, J. M. Kennedy, K. Craymer, L. Farrington, J. S. Auh, NIDA Research Monographs, 1998, 178, 440, 466 |
Библиографическая ссылка |
K. Palczewski, Annu. Rev. Biochem., 2006, 75, 743, 767 |
Библиографическая ссылка |
P. J. Flory, M. Gordon, N. G. McCrum, Proc. R. Soc. London, Ser. A, 1976, 351, 351, 380 |
Библиографическая ссылка |
H. Taketomi, Y. Ueda, N. Go, Int. J. Pept. Protein Res., 1975, 7, 445, 459 |
Библиографическая ссылка |
M. M. Tirion, Phys. Rev. Lett., 1996, 77, 1905, 1908 |
Библиографическая ссылка |
I. Bahar, A. R. Atilgan, B. Erman, Folding Des., 1997, 2, 173, 181 |
Библиографическая ссылка |
T. Haliloglu, I. Bahar, B. Erman, Phys. Rev. Lett., 1997, 79, 3090, 3093 |
Библиографическая ссылка |
A. R. Atilgan, S. R. Durell, R. L. Jernigan, M. C. Demirel, O. Keskin, I. Bahar, Biophys. J., 2001, 80, 505, 515 |
Библиографическая ссылка |
P. Doruker, A. R. Atilgan, I. Bahar, Proteins: Struct., Funct., Genet., 2000, 40, 512, 524 |
Библиографическая ссылка |
N. Go, H. A. Scheraga, J. Chem. Phys., 1969, 51, 4751, 4768 |
Библиографическая ссылка |
A. Rader, G. Anderson, B. Isin, H. Khorana, I. Bahar, J. Klein-Seetharaman, Protein Sci., 2004, 13, 358 |
Библиографическая ссылка |
B. Isin, A. J. Rader, H. K. Dhiman, J. Klein-Seetharaman, I. Bahar, Proteins: Struct., Funct., Bioinf., 2006, 65, 970, 983 |
Библиографическая ссылка |
B. R. Brooks, R. E. Bruccoleri, B. D. Olafson, D. J. States, S. Swaminathan, M. Karplus, J. Comput. Chem., 1983, 4, 187, 217 |
Библиографическая ссылка |
J. Li, P. C. Edwards, M. Burghammer, C. Villa, G. F. X. Schertler, J. Mol. Biol., 2004, 343, 1409, 1438 |
Библиографическая ссылка |
I. G. Tikhonova, R. B. Best, S. Engel, M. C. Gershengorn, G. Hummer, S. Costanzi, J. Am. Chem. Soc., 2008, 130, 10141, 10149 |
Библиографическая ссылка |
H. Nakamichi, T. Okada, Angew. Chem., Int. Ed., 2006, 45, 4270, 4273 |
Библиографическая ссылка |
H. Nakamichi, T. Okada, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, 103, 12729, 12734 |
Библиографическая ссылка |
D. Salom, D. T. Lodowski, R. E. Stenkamp, I. Le Trong, M. Golczak, B. Jastrzebska, T. Harris, J. A. Ballesteros, K. Palczewski, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2006, 103, 16123, 16128 |
Библиографическая ссылка |
M. Y. Niv, L. Skrabanek, M. Filizola, H. Weinstein, J. Comput. Aided Mol. Des., 2006, 20, 437, 448 |
Библиографическая ссылка |
A. D. MacKerell, D. Bashford, M. Bellott, R. L. Dunbrack, J. D. Evanseck, M. J. Field, S. Fischer, J. Gao, H. Guo, S. Ha, D. Joseph-McCarthy, L. Kuchnir, K. Kuczera, F. T. K. Lau, C. Mattos, S. Michnick, T. Ngo, D. T. Nguyen, B. Prodhom, W. E. Reiher, B. Roux, M. Schlenkrich, J. C. Smith, R. Stote, J. Straub, M. Watanabe, J. Wiorkiewicz-Kuczera, D. Yin, M. Karplus, J. Phys. Chem. B, 1998, 102, 3586, 3616 |
Библиографическая ссылка |
A. D. MacKerell, M. Feig, C. L. Brooks, J. Am. Chem. Soc., 2004, 126, 698, 699 |
Библиографическая ссылка |
W. P. Im, M. S. Lee, C. L. Brooks, J. Comput. Chem., 2003, 24, 1691, 1702 |
Библиографическая ссылка |
W. Im, M. Feig, C. L. Brooks, Biophys. J., 2004, 86, 3330, 3330 |
Библиографическая ссылка |
E. Ramon, L. J. del Valle, P. Garriga, J. Biol. Chem., 2003, 278, 6427, 6432 |
Библиографическая ссылка |
M. Han, S. W. Lin, M. Minkova, S. O. Smith, T. P. Sakmar, J. Biol. Chem., 1996, 271, 32337, 32342 |
Библиографическая ссылка |
M. Han, S. O. Smith, T. P. Sakmar, Biochemistry, 1998, 37, 8253, 8261 |
Библиографическая ссылка |
D. Provasi, M. Filizola, Biophys. J., 2010, 98, 2347, 2355 |
Библиографическая ссылка |
J. H. Park, P. Scheerer, K. P. Hofmann, H. W. Choe, O. P. Ernst, Nature, 2008, 454, 183, 187 |
Библиографическая ссылка |
M. Marchi, P. Ballone, J. Chem. Phys., 1999, 110, 3697, 3702 |
Библиографическая ссылка |
J. Schlitter, M. Engels, P. Kruger, J. Mol. Graphics, 1994, 12, 84, 89 |
Библиографическая ссылка |
C. Altenbach, A. K. Kusnetzow, O. P. Ernst, K. P. Hofmann, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2008, 105, 7439, 7444 |
Библиографическая ссылка |
B. Knierim, K. P. Hofmann, O. P. Ernst, W. L. Hubbell, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2007, 104, 20290, 20295 |
Библиографическая ссылка |
N. A. Lambert, Sci. Signal., 2010, 3, pe12 |
Библиографическая ссылка |
V. V. Gurevich, E. V. Gurevich, Trends Pharmacol. Sci., 2008, 29, 234, 240 |
Библиографическая ссылка |
V. Tozzini, Curr. Opin. Struct. Biol., 2005, 15, 144, 150 |
Библиографическая ссылка |
V. Tozzini, Acc. Chem. Res., 2010, 43, 220, 230 |
Библиографическая ссылка |
S. J. Marrink, A. H. de Vries, A. E. Mark, J. Phys. Chem. B, 2004, 108, 750, 760 |
Библиографическая ссылка |
S. J. Marrink, H. J. Risselada, S. Yefimov, D. P. Tieleman, A. H. de Vries, J. Phys. Chem. B, 2007, 111, 7812, 7824 |
Библиографическая ссылка |
L. Monticelli, S. K. Kandasamy, X. Periole, R. G. Larson, D. P. Tieleman, S. J. Marrink, J. Chem. Theory Comput., 2008, 4, 819, 834 |
Библиографическая ссылка |
C. A. Lopez, A. J. Rzepiela, A. H. de Vries, L. Dijkhuizen, P. H. Hunenberger, S. J. Marrink, J. Chem. Theory Comput., 2009, 5, 3195, 3210 |
Библиографическая ссылка |
T. Okada, Y. Fujiyoshi, M. Silow, J. Navarro, E. M. Landau, Y. Shichida, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2002, 99, 5982, 5987 |
Библиографическая ссылка |
A. Kusumi, J. S. Hyde, Biochemistry, 1982, 21, 5978, 5983 |
Библиографическая ссылка |
N. J. P. Ryba, D. Marsh, Biochemistry, 1992, 31, 7511, 7518 |
Библиографическая ссылка |
G. M. Torrie, J. P. Valleau, Chem. Phys. Lett., 1974, 28, 578, 581 |
Библиографическая ссылка |
J. G. Kirkwood, J. Chem. Phys., 1935, 3, 300, 313 |
Библиографическая ссылка |
B. Roux, Comput. Phys. Commun., 1995, 91, 275, 282 |
Библиографическая ссылка |
S. Kumar, D. Bouzida, R. H. Swendsen, P. A. Kollman, J. M. Rosenberg, J. Comput. Chem., 1992, 13, 1011, 1021 |
Библиографическая ссылка |
S. Kumar, J. M. Rosenberg, D. Bouzida, R. H. Swendsen, P. A. Kollman, J. Comput. Chem., 1995, 16, 1339, 1350 |
Библиографическая ссылка |
D. Provasi, J. M. Johnston, M. Filizola, Biochemistry, 2010, 49, 6771, 6776 |
Библиографическая ссылка |
A. Sali, T. L. Blundell, J. Mol. Biol., 1993, 234, 779, 815 |
Библиографическая ссылка |
C. Wang, P. Bradley, D. Baker, J. Mol. Biol., 2007, 373, 503, 519 |
Библиографическая ссылка |
W. Guo, L. Shi, M. Filizola, H. Weinstein, J. A. Javitch, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2005, 102, 17495, 17500 |
Библиографическая ссылка |
W. Guo, E. Urizar, M. Kralikova, J. C. Mobarec, L. Shi, M. Filizola, J. A. Javitch, EMBO J., 2008, 27, 2293, 2304 |
Библиографическая ссылка |
X. Periole, M. Cavalli, S. J. Marrink, M. A. Ceruso, J. Chem. Theory Comput., 2009, 5, 2531, 2543 |
Библиографическая ссылка |
P. J. Bond, J. Holyoake, A. Ivetac, S. Khalid, M. S. P. Sansom, J. Struct. Biol., 2007, 157, 593, 605 |
Библиографическая ссылка |
X. Periole, T. Huber, S. J. Marrink, T. P. Sakmar, J. Am. Chem. Soc., 2007, 129, 10126, 10132 |
Библиографическая ссылка |
W. Kabsch, C. Sander, Biopolymers, 1983, 22, 2577, 2637 |
Библиографическая ссылка |
A. N. Sauliere-Nzeh, C. Millot, M. Corbani, S. Mazeres, A. Lopez, L. Salome, J. Biol. Chem., 2010, 285, 14514, 14520 |
Библиографическая ссылка |
L. S. Barak, S. S. G. Ferguson, J. Zhang, C. Martenson, T. Meyer, M. G. Caron, Mol. Pharmacol., 1997, 51, 177, 184 |
Библиографическая ссылка |
O. Hegener, L. Prenner, F. Runkel, S. L. Baader, J. Kappler, H. Haberlein, Biochemistry, 2004, 43, 6190, 6199 |
Библиографическая ссылка |
Y. I. Henis, M. Hekman, E. L. Elson, E. J. M. Helmreich, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 1982, 79, 2907, 2911 |
Библиографическая ссылка |
M. M. Poo, R. A. Cone, J. Supramol. Struct., 1973, 1, 354 |
Библиографическая ссылка |
J. A. Hern, A. H. Baig, G. I. Mashanov, B. Birdsall, J. E. T. Corrie, S. Lazareno, J. E. Molloy, N. J. M. Birdsall, Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A., 2010, 107, 2693, 2698 |
Библиографическая ссылка |
M. Y. Niv, M. Filizola, Proteins: Struct., Funct., Bioinf., 2008, 71, 575, 586 |
Библиографическая ссылка |
M. Filizola, S. X. Wang, H. Weinstein, J. Comput. Aided Mol. Des., 2006, 20, 405, 416 |
Библиографическая ссылка |
Y. Liang, D. Fotiadis, S. Filipek, D. A. Saperstein, K. Palczewski, A. Engel, J. Biol. Chem., 2003, 278, 21655, 21662 |