Мобильная версия

Доступно журналов:

3 288

Доступно статей:

3 891 637

 

Скрыть метаданые

Автор Lähdesmäki, Ilkka
Автор Park, Young K.
Автор Carroll, Andrea D.
Автор Decuir, Michael
Автор Ruzicka, Jaromir
Дата выпуска 2007
dc.description This paper describes a method for monitoring the degradation of hydrogen peroxide by cells immobilized on a beaded support. The detection is based on the voltammetric reduction of hydrogen peroxide on a mercury film working electrode, whilst combining the concept of sequential injection (SI) with the lab-on-valve (LOV) manifold allows the measurements to be carried out in real time and automatically, in well-defined conditions. The method is shown to be capable of simultaneously monitoring hydrogen peroxide in the 10â 1000 μM range and oxygen in the 160â 616 μM range. A correction algorithm has been used to ensure reliable H2O2 results in the presence of varying oxygen levels. The method has been successfully applied to monitoring the degradation of H2O2 by wild-type cells and by catalase-overexpressing mouse embryonic fibroblasts. Since the technique allows the monitoring of the initial response rate, it provides data not accessible by current methods that are end-point-based measurements.
Формат application.pdf
Издатель Royal Society of Chemistry
Название In-situ monitoring of H2O2degradation by live cells using voltammetric detection in a lab-on-valve system
Тип research-article
DOI 10.1039/b704188h
Electronic ISSN 1364-5528
Print ISSN 0003-2654
Журнал Analyst
Том 132
Первая страница 811
Последняя страница 817
Аффилиация Lähdesmäki Ilkka; Department of Chemistry, University of Washington
Аффилиация Park Young K.; Department of Chemistry, University of Washington
Аффилиация Carroll Andrea D.; Department of Chemistry, University of Washington
Аффилиация Decuir Michael; Department of Chemistry, University of Washington
Аффилиация Ruzicka Jaromir; Department of Chemistry, University of Washington
Выпуск 8
Библиографическая ссылка Linford, Cancer Res., 2006, 66, 2497
Библиографическая ссылка Chen, Arch. Biochem. Biophys., 2004, 422, 197
Библиографическая ссылка Schriner, Science, 2005, 308, 1909
Библиографическая ссылка Makino, J. Biol. Chem., 1994, 269, 1020
Библиографическая ссылка Chance, Biochem. J., 1950, 46, 402
Библиографическая ссылка Yasmineh, Clin. Biochem., 1992, 25, 21
Библиографическая ссылка Slaughter, Clin. Biochem., 2000, 33, 525
Библиографическая ссылка Mohanty, J. Immunol. Methods, 1997, 202, 133
Библиографическая ссылка Wu, Anal. Biochem., 2003, 320, 129
Библиографическая ссылка Mueller, Anal. Biochem., 1997, 245, 55
Библиографическая ссылка Ukeda, Anal. Sci., 2004, 20, 471
Библиографическая ссылка Ruzicka, Analyst, 2000, 125, 1053
Библиографическая ссылка Carroll, Analyst, 2002, 127, 1228
Библиографическая ссылка Ogata, Anal. Chem., 2002, 74, 4702
Библиографическая ссылка Wang, Trends Anal. Chem., 2003, 22, 225
Библиографическая ссылка Wang, Anal. Chim. Acta, 2003, 499, 139
Библиографическая ссылка Pérez-Olmos, Anal. Chim. Acta, 2005, 554, 1
Библиографическая ссылка Sasaki, Biochim. Biophys. Acta, 1998, 1380, 275
Библиографическая ссылка D. C. Harris , Quantitative Chemical Analysis, Freeman, New York, 4th edn, 1995, ch. 18, p. 494
Библиографическая ссылка H. E. Aebi , in Methods of Enzymatic Analysis, ed. H. U. Bergmeyer, J. Bergmeyer and M. Graßl, Verlag Chemie, Weinheim, 3rd edn, 1983, vol. 3, ch. 3.9, p. 275
Библиографическая ссылка B. Halliwell and J. M. C.Gutteridge, Free Radicals in Biology and Medicine, Oxford University Press, Oxford, 3rd edn, 1999, ch. 3.7, p.134

Скрыть метаданые